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- PDB-2dyf: Solution structure of the first WW domain of FBP11 / HYPA (FBP11 ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2dyf
タイトルSolution structure of the first WW domain of FBP11 / HYPA (FBP11 WW1) complexed with a PL (PPLP) motif peptide ligand
要素
  • Huntingtin-interacting protein HYPA/FBP11
  • PL (PPLP) motif peptide from Myosin tail region-interacting protein MTI1
キーワードPROTEIN BINDING / WW DOMAIN / COMPLEX / FBP11 / HYPA / PL MOTIF / PPLP MOTIF / SOLUTION STRUCTURE / Structural Genomics / NPPSFA / National Project on Protein Structural and Functional Analyses
機能・相同性
機能・相同性情報


myosin I tail binding / myosin I binding / negative regulation of Arp2/3 complex-mediated actin nucleation / actin cortical patch / mRNA cis splicing, via spliceosome / U1 snRNP / U2-type prespliceosome / cytoskeleton organization / mRNA Splicing - Major Pathway / regulation of cytokinesis ...myosin I tail binding / myosin I binding / negative regulation of Arp2/3 complex-mediated actin nucleation / actin cortical patch / mRNA cis splicing, via spliceosome / U1 snRNP / U2-type prespliceosome / cytoskeleton organization / mRNA Splicing - Major Pathway / regulation of cytokinesis / nuclear matrix / mRNA splicing, via spliceosome / cell migration / regulation of cell shape / actin cytoskeleton organization / cell cycle / nuclear speck / cell division / nucleolus / RNA binding / nucleoplasm / membrane
類似検索 - 分子機能
Mti1, SH3 domain / Pre-mRNA-processing factor Prp40 / FF domain / FF domain / FF domain superfamily / FF domain profile. / Contains two conserved F residues / WW domain / WW/rsp5/WWP domain signature. / WW domain superfamily ...Mti1, SH3 domain / Pre-mRNA-processing factor Prp40 / FF domain / FF domain / FF domain superfamily / FF domain profile. / Contains two conserved F residues / WW domain / WW/rsp5/WWP domain signature. / WW domain superfamily / WW/rsp5/WWP domain profile. / Domain with 2 conserved Trp (W) residues / WW domain / SH3 domain / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Pre-mRNA-processing factor 40 homolog A / Myosin tail region-interacting protein MTI1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics
Model type detailsminimized average
データ登録者Kato, Y. / Miyakawa, T. / Kurita, J. / Tanokura, M.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Complex structure of fbp11 ww1 and a pl ligand reveals the mechanism of proline-rich ligand recognition by group-II/III ww domains
著者: Kato, Y. / Miyakawa, T. / Kurita, J. / Tanokura, M.
履歴
登録2006年9月11日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02006年10月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年3月9日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Experimental preparation
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_exptl_sample_conditions ...database_2 / pdbx_nmr_exptl_sample_conditions / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_exptl_sample_conditions.pressure_units / _pdbx_nmr_software.name / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Huntingtin-interacting protein HYPA/FBP11
B: PL (PPLP) motif peptide from Myosin tail region-interacting protein MTI1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)4,5092
ポリマ－4,5092
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100target function
代表モデルモデル #1minimized average structure

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Huntingtin-interacting protein HYPA/FBP11 / Pre-mRNA-processing factor 40 homolog A / Formin-binding protein 3 / Huntingtin yeast partner A / ...Pre-mRNA-processing factor 40 homolog A / Formin-binding protein 3 / Huntingtin yeast partner A / Fas ligand-associated factor 1 / NY-REN-6 antigen


分子量: 3612.758 Da / 分子数: 1 / 断片: THE FIRST WW DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: PGEX-4T-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O75400
#2: タンパク質・ペプチド PL (PPLP) motif peptide from Myosin tail region-interacting protein MTI1 / Protein BBC1


分子量: 896.022 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
プラスミド: PGEX-4T-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P47068

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 13C-SEPARATED NOESY
121HNHA
1313D 15N-SEPARATED NOESY
NMR実験の詳細Text: This structure was determined using standard 3D Heteronuclear techniques and 13C half filtered noesy-hsqc.

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試料調製

詳細内容: 1.5MM FBP11 WW1 U-15N, 13C 5.3MM NATURAL ABUNDANCE PL MOTIF PEPTIDE; 50MM PHOSPHATE BUFFER NA; 50MM NACL; 90% H2O, 10% D2O; 1.5MM FBP11 WW1 U- 15N, 13C; 5.3MM NATURAL ABUNDANCE PL MOTIF ...内容: 1.5MM FBP11 WW1 U-15N, 13C 5.3MM NATURAL ABUNDANCE PL MOTIF PEPTIDE; 50MM PHOSPHATE BUFFER NA; 50MM NACL; 90% H2O, 10% D2O; 1.5MM FBP11 WW1 U- 15N, 13C; 5.3MM NATURAL ABUNDANCE PL MOTIF PEPTIDE; 50MM PHOSPHATE BUFFER NA; 50MM NACL; 100% D2O; 1.6MM FBP11 WW1 NATURAL ABUNDANCE; 4.4MM PL MOTIF PEPTIDE U-15N, 13C; 50MM PHOSPHATE BUFFER NA; 50MM NACL; 90% H2O, 10% D2O; 1.6MM FBP11 WW1 NATURAL ABUNDANCE; 4.4MM PL MOTIF PEPTIDE U-15N, 13C; 50MM PHOSPHATE BUFFER NA; 50MM NACL; 100% D2O; 1.5MM FBP11 WW1 U-15N; 5.3MM NATURAL ABUNDANCE PL MOTIF PEPTIDE; 50MM PHOSPHATE BUFFER NA; 50MM NACL; 90% H2O, 10% D2O
試料状態イオン強度: 0.3 / pH: 5.0 / 圧: 1 atm / 温度: 283 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Varian INOVAVarianINOVA5001
Varian INOVAVarianINOVA6002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
CYANA2HERRMANN, GUENTERT, WUETHRICH精密化
CYANA2構造決定
NMRPipe構造決定
Sparky3構造決定
精密化手法: torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: minimized average structure
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: target function / 計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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