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- PDB-2dwz: Structure of the Oncoprotein Gankyrin in Complex with S6 ATPase o... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2dwz
タイトルStructure of the Oncoprotein Gankyrin in Complex with S6 ATPase of the 26S Proteasome
要素
  • 26S protease regulatory subunit 6B
  • 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 10
キーワードONCOPROTEIN / ANKYRIN REPEATS / A-HELICAL DOMAIN / Structural Genomics / NPPSFA / National Project on Protein Structural and Functional Analyses / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative / RSGI
機能・相同性
機能・相同性情報


Cross-presentation of soluble exogenous antigens (endosomes) / Proteasome assembly / Regulation of ornithine decarboxylase (ODC) / Oxygen-dependent proline hydroxylation of Hypoxia-inducible Factor Alpha / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / APC/C:Cdh1 mediated degradation of Cdc20 and other APC/C:Cdh1 targeted proteins in late mitosis/early G1 / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / SCF(Skp2)-mediated degradation of p27/p21 ...Cross-presentation of soluble exogenous antigens (endosomes) / Proteasome assembly / Regulation of ornithine decarboxylase (ODC) / Oxygen-dependent proline hydroxylation of Hypoxia-inducible Factor Alpha / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / APC/C:Cdh1 mediated degradation of Cdc20 and other APC/C:Cdh1 targeted proteins in late mitosis/early G1 / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / SCF(Skp2)-mediated degradation of p27/p21 / Autodegradation of the E3 ubiquitin ligase COP1 / Asymmetric localization of PCP proteins / Degradation of DVL / Hedgehog ligand biogenesis / Dectin-1 mediated noncanonical NF-kB signaling / Degradation of GLI1 by the proteasome / Hedgehog 'on' state / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / Assembly of the pre-replicative complex / CDK-mediated phosphorylation and removal of Cdc6 / G2/M Checkpoints / Ubiquitin Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / The role of GTSE1 in G2/M progression after G2 checkpoint / FBXL7 down-regulates AURKA during mitotic entry and in early mitosis / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / Regulation of RUNX3 expression and activity / GSK3B and BTRC:CUL1-mediated-degradation of NFE2L2 / GLI3 is processed to GLI3R by the proteasome / Activation of NF-kappaB in B cells / Degradation of beta-catenin by the destruction complex / Degradation of AXIN / UCH proteinases / Regulation of RAS by GAPs / Orc1 removal from chromatin / Neddylation / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / MAPK6/MAPK4 signaling / Regulation of PTEN stability and activity / Proteasome assembly / KEAP1-NFE2L2 pathway / Separation of Sister Chromatids / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / ABC-family proteins mediated transport / Ub-specific processing proteases / proteasome regulatory particle assembly / cytosolic proteasome complex / proteasome accessory complex / positive regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / proteasome-activating activity / proteasome regulatory particle, base subcomplex / negative regulation of release of cytochrome c from mitochondria / negative regulation of NF-kappaB transcription factor activity / negative regulation of DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / blastocyst development / negative regulation of MAPK cascade / inclusion body / proteasome complex / positive regulation of protein ubiquitination / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / microtubule cytoskeleton / positive regulation of cell growth / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / cilium / apoptotic process / negative regulation of apoptotic process / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / ATP hydrolysis activity / ATP binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / : / Proteasomal ATPase OB C-terminal domain / Proteasomal ATPase OB C-terminal domain / Helicase, Ruva Protein; domain 3 - #60 / Ankyrin repeat-containing domain / AAA ATPase, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / ATPase, AAA-type, conserved site / AAA-protein family signature. ...: / : / Proteasomal ATPase OB C-terminal domain / Proteasomal ATPase OB C-terminal domain / Helicase, Ruva Protein; domain 3 - #60 / Ankyrin repeat-containing domain / AAA ATPase, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / ATPase, AAA-type, conserved site / AAA-protein family signature. / Ankyrin repeat / Helicase, Ruva Protein; domain 3 / Ankyrin repeats (3 copies) / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / ATPase, AAA-type, core / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Nucleic acid-binding, OB-fold / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
26S proteasome regulatory subunit 6B / 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 10
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Padmanabhan, B. / Yokoyama, S. / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative (RSGI)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Structure of the Oncoprotein Gankyrin in Complex with S6 ATPase of the 26S Proteasome
著者: Nakamura, Y. / Nakano, K. / Umehara, T. / Tanaka, A. / Padmanabhan, B. / Yokoyama, S.
履歴
登録2006年8月22日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02007年8月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22024年3月13日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 10
B: 26S protease regulatory subunit 6B
C: 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 10
D: 26S protease regulatory subunit 6B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)70,0005
ポリマ－69,7614
非ポリマー2381
水4,197233
1
A: 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 10
B: 26S protease regulatory subunit 6B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,1193
ポリマ－34,8812
非ポリマー2381
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
C: 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 10
D: 26S protease regulatory subunit 6B


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,8812
ポリマ－34,8812
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)41.991, 92.319, 167.191
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 10 / 26S proteasome regulatory subunit p28 / Gankyrin


分子量: 25087.549 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9Z2X2
#2: タンパク質 26S protease regulatory subunit 6B / TAT-BINDING PROTEIN-7 / TBP-7


分子量: 9793.156 Da / 分子数: 2 / Fragment: C-TERMINAL DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q63570
#3: 化合物 ChemComp-EPE / 4-(2-HYDROXYETHYL)-1-PIPERAZINE ETHANESULFONIC ACID / HEPES / HEPES


分子量: 238.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18N2O4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 233 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.03 %
結晶化詳細: VAPOR DIFFUSION

-
データ収集

回折平均測定温度: 120 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-6A / 波長: 1
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2005年1月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→20 Å / Num. obs: 24356 / % possible obs: 92.6 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4.5 % / Rmerge(I) obs: 0.073
反射 シェル解像度: 2.4→2.49 Å / 冗長度: 4.6 % / Rmerge(I) obs: 0.313 / % possible all: 85.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOLREP位相決定
CNS1.1精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.4→20 Å / Isotropic thermal model: ISOTROPIC / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH & HUBER
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.268 2268 -RANDOM
Rwork0.194 ---
obs0.194 23168 88.2 %-
原子変位パラメータBiso mean: 31.9 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.38 Å0.26 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.34 Å0.23 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4616 0 15 233 4864
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.1
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d20.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.83
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.55 Å / Rfactor Rfree error: 0.017
Rfactor反射数%反射
Rfree0.292 346 -
Rwork0.215 --
obs--77.2 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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