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万見
- PDB-2du5: Crystal structure of Archaeoglobus fulgidus O-phosphoseryl-tRNA s... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2du5
タイトルCrystal structure of Archaeoglobus fulgidus O-phosphoseryl-tRNA synthetase E418N/E420N mutant complexed with tRNAOpal and O-phosphoserine ("opal complex")
要素
  • O-phosphoseryl-tRNA synthetase
  • tRNA
キーワードLIGASE/RNA / alpha4 tetramer / LIGASE-RNA COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


O-phospho-L-serine-tRNA ligase / phosphoserine-tRNA(Cys) ligase activity / tRNA aminoacylation / tRNA binding / translation / ATP binding / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Double Stranded RNA Binding Domain - #20 / O-phosphoseryl-tRNA(Cys) ligase / O-phosphoserine--tRNA(Cys) ligase, C-terminal domain / O-phosphoseryl-tRNA synthetase C-terminal domain / Double Stranded RNA Binding Domain / Phenylalanyl-tRNA synthetase / tRNA synthetases class II core domain (F) / Other non-globular / Bira Bifunctional Protein; Domain 2 / BirA Bifunctional Protein; domain 2 ...Double Stranded RNA Binding Domain - #20 / O-phosphoseryl-tRNA(Cys) ligase / O-phosphoserine--tRNA(Cys) ligase, C-terminal domain / O-phosphoseryl-tRNA synthetase C-terminal domain / Double Stranded RNA Binding Domain / Phenylalanyl-tRNA synthetase / tRNA synthetases class II core domain (F) / Other non-globular / Bira Bifunctional Protein; Domain 2 / BirA Bifunctional Protein; domain 2 / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II / Aminoacyl-transfer RNA synthetases class-II family profile. / Class II Aminoacyl-tRNA synthetase/Biotinyl protein ligase (BPL) and lipoyl protein ligase (LPL) / Special / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOSERINE / RNA / RNA (> 10) / O-phosphoserine--tRNA(Cys) ligase
類似検索 - 構成要素
生物種Archaeoglobus fulgidus (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Fukunaga, R.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2007
タイトル: Structural insights into the first step of RNA-dependent cysteine biosynthesis in archaea.
著者: Fukunaga, R. / Yokoyama, S.
履歴
登録2006年7月20日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02007年3月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年11月10日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年10月25日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
D: tRNA
A: O-phosphoseryl-tRNA synthetase
B: O-phosphoseryl-tRNA synthetase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)145,7345
ポリマ－145,3643
非ポリマー3702
水00
1
D: tRNA
A: O-phosphoseryl-tRNA synthetase
B: O-phosphoseryl-tRNA synthetase
ヘテロ分子

D: tRNA
A: O-phosphoseryl-tRNA synthetase
B: O-phosphoseryl-tRNA synthetase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)291,46810
ポリマ－290,7286
非ポリマー7404
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_555y,x,-z1
単位格子
Length a, b, c (Å)148.040, 148.040, 152.483
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
詳細The biological assembly is a tetramer of O-phosphoseryl-tRNA synthetase with two bound tRNAOpal molecules generated from the dimer O-phosphoseryl-tRNA synthetase with one bound tRNAOpal molecule in the asymmetric unit by the operations: y, x, -z

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要素

#1: RNA鎖 tRNA


分子量: 22893.566 Da / 分子数: 1 / 変異: G33U / 由来タイプ: 合成
#2: タンパク質 O-phosphoseryl-tRNA synthetase


分子量: 61235.133 Da / 分子数: 2 / 変異: E418N, E420N / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Archaeoglobus fulgidus (古細菌) / プラスミド: pET26b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: O30126, 合成酵素; C-O結合を形成; アミノアシルtRNAおよび関連化合物を生成するリガーゼ
#3: 化合物 ChemComp-SEP / PHOSPHOSERINE / PHOSPHONOSERINE / L-ホスホセリン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 185.072 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8NO6P

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.92 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 8% PEG 6000, 1.2M NaCl, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
溶液の組成
ID名称Crystal-IDSol-ID
1PEG 600011
2NaCl11
3PEG 600012
4NaCl12

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データ収集

回折平均測定温度: 173 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL41XU
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2006年7月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射解像度: 3.2→50 Å / Num. all: 32318 / Num. obs: 32270 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): 0
反射 シェル解像度: 3.2→3.31 Å / % possible all: 99.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2DU3

2du3


解像度: 3.2→49.07 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Data cutoff high absF: 4343279.39 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.299 1603 5 %RANDOM
Rwork0.223 ---
obs0.223 32270 99.8 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 101.557 Å2 / ksol: 0.285269 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 113.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--4.74 Å212.13 Å20 Å2
2---4.74 Å20 Å2
3---9.48 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.43 Å0.28 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.65 Å0.5 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.2→49.07 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8080 1517 22 0 9619
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.1
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d21.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.94
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it20.51.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it23.982
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it27.42
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it29.732.5
LS精密化 シェル解像度: 3.2→3.4 Å / Rfactor Rfree error: 0.022 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.346 252 4.8 %
Rwork0.286 5039 -
obs--99.7 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2ion.paramion.top
X-RAY DIFFRACTION3water_rep.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION4dna-rna_rep.paramdna-rna_rep.top
X-RAY DIFFRACTION5SEP.param

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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