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万見
- PDB-2dsp: Structural Basis for the Inhibition of Insulin-like Growth Factor... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2dsp
タイトルStructural Basis for the Inhibition of Insulin-like Growth Factors by IGF Binding Proteins
要素
  • Insulin-like growth factor IB
  • Insulin-like growth factor-binding protein 4
キーワードPROTEIN BINDING/HORMONE/GROWTH FACTOR / IGF / IGFBP / Insulin / PROTEIN BINDING-HORMONE-GROWTH FACTOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of insulin-like growth factor receptor signaling pathway / glycolate metabolic process / muscle hypertrophy / negative regulation of oocyte development / positive regulation of trophectodermal cell proliferation / insulin-like growth factor binding protein complex / insulin-like growth factor ternary complex / proteoglycan biosynthetic process / positive regulation of glycoprotein biosynthetic process / myotube cell development ...regulation of insulin-like growth factor receptor signaling pathway / glycolate metabolic process / muscle hypertrophy / negative regulation of oocyte development / positive regulation of trophectodermal cell proliferation / insulin-like growth factor binding protein complex / insulin-like growth factor ternary complex / proteoglycan biosynthetic process / positive regulation of glycoprotein biosynthetic process / myotube cell development / skeletal muscle satellite cell maintenance involved in skeletal muscle regeneration / negative regulation of neuroinflammatory response / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell apoptotic process / bone mineralization involved in bone maturation / Signaling by Type 1 Insulin-like Growth Factor 1 Receptor (IGF1R) / positive regulation of cell growth involved in cardiac muscle cell development / IRS-related events triggered by IGF1R / exocytic vesicle / cell activation / positive regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade / insulin-like growth factor II binding / type B pancreatic cell proliferation / positive regulation of transcription regulatory region DNA binding / insulin-like growth factor I binding / alphav-beta3 integrin-IGF-1-IGF1R complex / positive regulation of Ras protein signal transduction / myoblast differentiation / positive regulation of insulin-like growth factor receptor signaling pathway / myoblast proliferation / muscle organ development / negative regulation of interleukin-1 beta production / positive regulation of activated T cell proliferation / positive regulation of cardiac muscle hypertrophy / positive regulation of smooth muscle cell migration / negative regulation of release of cytochrome c from mitochondria / negative regulation of amyloid-beta formation / negative regulation of smooth muscle cell apoptotic process / negative regulation of tumor necrosis factor production / regulation of glucose metabolic process / positive regulation of glycogen biosynthetic process / Synthesis, secretion, and deacylation of Ghrelin / epithelial to mesenchymal transition / positive regulation of DNA binding / SHC-related events triggered by IGF1R / positive regulation of osteoblast differentiation / positive regulation of tyrosine phosphorylation of STAT protein / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / positive regulation of glycolytic process / activation of protein kinase B activity / positive regulation of mitotic nuclear division / insulin-like growth factor receptor signaling pathway / platelet alpha granule lumen / skeletal system development / positive regulation of epithelial cell proliferation / regulation of cell growth / positive regulation of protein secretion / positive regulation of glucose import / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / Post-translational protein phosphorylation / positive regulation of smooth muscle cell proliferation / regulation of protein phosphorylation / insulin-like growth factor receptor binding / growth factor activity / wound healing / insulin receptor binding / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / response to organic cyclic compound / hormone activity / cellular response to amyloid-beta / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / positive regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / MAPK cascade / positive regulation of fibroblast proliferation / integrin binding / Platelet degranulation / response to heat / regulation of gene expression / cell population proliferation / Ras protein signal transduction / positive regulation of MAPK cascade / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / protein stabilization / positive regulation of cell migration / endoplasmic reticulum lumen / negative regulation of gene expression / signaling receptor binding / positive regulation of cell population proliferation / positive regulation of gene expression / negative regulation of apoptotic process / positive regulation of DNA-templated transcription / signal transduction / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular space / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Insulin-like growth factor-binding protein 4 / Omega-AgatoxinV - #20 / Insulin-like growth factor-binding protein family 1-6, chordata / Insulin-like growth factor binding protein, N-terminal, Cys-rich conserved site / Insulin-like growth factor-binding protein (IGFBP) N-terminal domain signature. / Omega-AgatoxinV / Insulin-like growth factor I / Insulin-like, subunit E / Insulin-like / Insulin-like growth factor binding protein ...Insulin-like growth factor-binding protein 4 / Omega-AgatoxinV - #20 / Insulin-like growth factor-binding protein family 1-6, chordata / Insulin-like growth factor binding protein, N-terminal, Cys-rich conserved site / Insulin-like growth factor-binding protein (IGFBP) N-terminal domain signature. / Omega-AgatoxinV / Insulin-like growth factor I / Insulin-like, subunit E / Insulin-like / Insulin-like growth factor binding protein / Insulin-like growth factor-binding protein, IGFBP / Insulin-like growth factor-binding protein (IGFBP) N-terminal domain profile. / Insulin growth factor-binding protein homologues / Insulin-like growth factor / Thyroglobulin type-1 repeat signature. / Thyroglobulin type-1 / Thyroglobulin type-1 superfamily / Thyroglobulin type-1 repeat / Thyroglobulin type-1 domain profile. / Thyroglobulin type I repeats. / Insulin family / Insulin/IGF/Relaxin family / Insulin, conserved site / Insulin family signature. / Insulin-like / Insulin / insulin-like growth factor / relaxin family. / Insulin-like superfamily / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / Few Secondary Structures / Irregular / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Insulin-like growth factor I / Insulin-like growth factor-binding protein 4 / Insulin-like growth factor I
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Sitar, T. / Popowicz, G.M. / Siwanowicz, I. / Huber, R. / Holak, T.A.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.Usa / 年: 2006
タイトル: Structural basis for the inhibition of insulin-like growth factors by insulin-like growth factor-binding proteins.
著者: Sitar, T. / Popowicz, G.M. / Siwanowicz, I. / Huber, R. / Holak, T.A.
履歴
登録2006年7月5日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02006年8月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年10月25日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Insulin-like growth factor-binding protein 4
I: Insulin-like growth factor IB


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,4902
ポリマ－17,4902
非ポリマー00
水59433
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2030 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area8890 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)32.330, 38.990, 61.330
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 99.89, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Insulin-like growth factor-binding protein 4 / IGFBP-4 / IBP-4 / IGF-binding protein 4


分子量: 9826.498 Da / 分子数: 1 / 断片: N-terminal domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pET28a / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL-21(DE3) / 参照: UniProt: P22692
#2: タンパク質 Insulin-like growth factor IB / IGF-IB / Somatomedin C / Mechano growth factor / MGF


分子量: 7663.752 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pET28a / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL-21(DE3) / 参照: UniProt: P05019, UniProt: Q9NP10*PLUS
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 33 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.18 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.46 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 23% PEG 1500, 25mM Tris pH 7, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 290K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2004年8月8日 / 詳細: Monochromator
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→30 Å / Num. all: 5354 / Num. obs: 5177 / % possible obs: 96 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2
反射 シェル解像度: 2.5→2.6 Å / % possible all: 87

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1WQJ

1wqj


解像度: 2.5→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.919 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.86 / SU B: 10.243 / SU ML: 0.23 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / ESU R: 0.709 / ESU R Free: 0.32 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27094 243 4.6 %RANDOM
Rwork0.22046 ---
obs0.22269 5086 99.98 %-
all-5177 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 40.482 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.41 Å20 Å20.63 Å2
2---0.96 Å20 Å2
3---0.76 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1067 0 0 33 1100
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0221095
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.372.0071483
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.6415144
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.77523.42138
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.02815167
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.219157
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.090.2161
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.02820
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2050.2456
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.2970.2719
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1660.236
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1920.234
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1030.23
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6291.5757
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.01921165
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.2653379
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.0754.5318
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.564 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.414 14 -
Rwork0.224 365 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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