[日本語] English
万見
- PDB-2dsb: Crystal structure of human ADP-ribose pyrophosphatase NUDT5 -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2dsb
タイトルCrystal structure of human ADP-ribose pyrophosphatase NUDT5
要素ADP-sugar pyrophosphatase
キーワードHYDROLASE / Nudix domain / ADPR / ADP-ribose pyrophosphatase / NUDT5
機能・相同性
機能・相同性情報


ADP-D-ribose pyrophosphorylase / ribonucleoside diphosphate catabolic process / nucleobase-containing small molecule metabolic process / 8-oxo-dGDP phosphatase / ADP-sugar diphosphatase activity / ADP-ribose diphosphatase / D-ribose catabolic process / ADP-ribose diphosphatase activity / nucleoside phosphate metabolic process / ribose phosphate metabolic process ...ADP-D-ribose pyrophosphorylase / ribonucleoside diphosphate catabolic process / nucleobase-containing small molecule metabolic process / 8-oxo-dGDP phosphatase / ADP-sugar diphosphatase activity / ADP-ribose diphosphatase / D-ribose catabolic process / ADP-ribose diphosphatase activity / nucleoside phosphate metabolic process / ribose phosphate metabolic process / 8-oxo-dGDP phosphatase activity / Phosphate bond hydrolysis by NUDT proteins / ATP generation from poly-ADP-D-ribose / nucleotide metabolic process / snoRNA binding / nucleotidyltransferase activity / chromatin remodeling / magnesium ion binding / protein homodimerization activity / extracellular exosome / identical protein binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
NUDIX hydrolase / Nucleoside Triphosphate Pyrophosphohydrolase / NUDIX hydrolase, conserved site / Nudix box signature. / Nucleoside Triphosphate Pyrophosphohydrolase / NUDIX domain / Nudix hydrolase domain profile. / NUDIX hydrolase domain / NUDIX hydrolase-like domain superfamily / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADP-sugar pyrophosphatase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Zha, M. / Zhong, C. / Ding, J.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2006
タイトル: Crystal Structures of Human NUDT5 Reveal Insights into the Structural Basis of the Substrate Specificity
著者: Zha, M. / Zhong, C. / Peng, Y. / Hu, H. / Ding, J.
履歴
登録2006年6月28日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02006年11月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年3月13日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: ADP-sugar pyrophosphatase
B: ADP-sugar pyrophosphatase
C: ADP-sugar pyrophosphatase
D: ADP-sugar pyrophosphatase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)101,7074
ポリマ－101,7074
非ポリマー00
水3,927218
1
A: ADP-sugar pyrophosphatase
B: ADP-sugar pyrophosphatase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,8542
ポリマ－50,8542
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6160 Å2
ΔGint-45 kcal/mol
Surface area19560 Å2
手法PISA
2
C: ADP-sugar pyrophosphatase
D: ADP-sugar pyrophosphatase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,8542
ポリマ－50,8542
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7010 Å2
ΔGint-54 kcal/mol
Surface area19020 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)81.717, 70.316, 87.629
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 100.41, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質
ADP-sugar pyrophosphatase / Nucleoside diphosphate-linked moiety X motif 5 / Nudix motif 5 / YSA1H


分子量: 25426.750 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NUDT5 / プラスミド: pET-22b(+) / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q9UKK9, ADP-ribose diphosphatase, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; リン含有酸無水物に作用
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 218 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.43 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.45 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 25% 2-methyl-2,4-pentanediol, 0.16M sodium acetate, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

-
データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21001
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンBSRF 3W1A10.9794, 0.9797, 0.9819
シンクロトロンBSRF 3W1A21
検出器
タイプID検出器日付
MARRESEARCH1CCD2005年1月2日
MARRESEARCH2CCD2005年3月26日
放射
IDプロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1MADMx-ray1
2SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.97941
20.97971
30.98191
411
反射解像度: 2.5→50 Å / Num. all: 34058 / Num. obs: 32826 / % possible obs: 96.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.5 % / Biso Wilson estimate: 58.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 20.1
反射 シェル解像度: 2.5→2.59 Å / % possible all: 81.2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
SOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.5→35.55 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Data cutoff high absF: 1249698.97 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: maximum likelihood
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.262 1641 5 %RANDOM
Rwork0.214 ---
obs0.214 32813 96.3 %-
all-34058 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 53.7218 Å2 / ksol: 0.298892 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 69.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--9.83 Å20 Å27.69 Å2
2---11.04 Å20 Å2
3---20.87 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.44 Å0.34 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.57 Å0.47 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→35.55 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6440 0 0 218 6658
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.84
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.66 Å / Rfactor Rfree error: 0.026 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.397 240 5.1 %
Rwork0.361 4446 -
obs--83.3 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.paramwater.top

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る