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- PDB-2doq: crystal structure of Sfi1p/Cdc31p complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2doq
タイトルcrystal structure of Sfi1p/Cdc31p complex
要素
  • Cell division control protein 31
  • SFI1p
キーワードCELL CYCLE / Sfi1p / centrin / cdc31p / spindle pole body / centrosome
機能・相同性
機能・相同性情報


half bridge of spindle pole body / spindle pole body duplication / mitotic spindle pole body / Golgi vesicle transport / transcription export complex 2 / mRNA export from nucleus / spindle assembly / microtubule cytoskeleton organization / spindle pole / G2/M transition of mitotic cell cycle ...half bridge of spindle pole body / spindle pole body duplication / mitotic spindle pole body / Golgi vesicle transport / transcription export complex 2 / mRNA export from nucleus / spindle assembly / microtubule cytoskeleton organization / spindle pole / G2/M transition of mitotic cell cycle / nuclear envelope / microtubule binding / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / cell division / calcium ion binding / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #1000 / Sfi1 spindle body / Spindle body associated protein, C-terminal domain / Sfi1 spindle body protein / Spindle body associated protein C-terminus / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / EF-hand / : / Recoverin; domain 1 / Helix non-globular ...Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #1000 / Sfi1 spindle body / Spindle body associated protein, C-terminal domain / Sfi1 spindle body protein / Spindle body associated protein C-terminus / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / EF-hand / : / Recoverin; domain 1 / Helix non-globular / EF-hand domain pair / Special / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Cell division control protein 31 / Protein SFI1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 3 Å
データ登録者Li, S. / Sandercock, A.M. / Conduit, P.T. / Robinson, C.V. / Williams, R.L. / Kilmartin, J.V.
引用ジャーナル: J.Cell Biol. / 年: 2006
タイトル: Structural role of Sfi1p-centrin filaments in budding yeast spindle pole body duplication.
著者: Li, S. / Sandercock, A.M. / Conduit, P. / Robinson, C.V. / Williams, R.L. / Kilmartin, J.V.
履歴
登録2006年5月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年6月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.42024年10月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cell division control protein 31
B: Cell division control protein 31
C: Cell division control protein 31
D: SFI1p
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)68,84411
ポリマ－68,5644
非ポリマー2817
水724
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8730 Å2
ΔGint-153 kcal/mol
Surface area30360 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)87.283, 92.961, 189.358
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 Cell division control protein 31 / Nucleoporin CDC31 / Nuclear pore protein CDC31


分子量: 19055.410 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: CDC31 / プラスミド: pGEX6 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta / 参照: UniProt: P06704
#2: タンパク質 SFI1p


分子量: 11397.563 Da / 分子数: 1 / Fragment: Residues: 218 - 306 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: SFI1 / プラスミド: pGEX6 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta / 参照: UniProt: Q12369
#3: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.08 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.2
詳細: 9% iso-propanol, 0.1M MES pH=6.2, 0.2M Ca(OAc)2, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.9794, 0.9393
検出器タイプ: ADSC / 検出器: CCD / 日付: 2005年11月21日
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.97941
20.93931
反射解像度: 3.25→94.49 Å / Num. obs: 12505 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(F): 1.1 / Observed criterion σ(I): 1.3 / 冗長度: 6.8 % / Rmerge(I) obs: 0.11 / Net I/σ(I): 3.8
反射 シェル解像度: 3.25→3.43 Å / 冗長度: 6.8 % / Rmerge(I) obs: 0.48 / Mean I/σ(I) obs: 1.3 / Rsym value: 0.013 / % possible all: 99.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
SnB位相決定
SHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 3→94.49 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.924 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.904 / SU B: 48.46 / SU ML: 0.449 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.1 / ESU R Free: 0.486 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.29899 785 5 %RANDOM
Rwork0.25857 ---
obs0.26057 14942 99.49 %-
all-14942 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 114.14 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.13 Å20 Å20 Å2
2--0.62 Å20 Å2
3----3.75 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→94.49 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4219 0 7 4 4230
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0224287
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2531.975743
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.9515502
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.56925.341249
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg21.35415832
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.8251526
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0880.2608
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.023263
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2510.22256
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3160.22952
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1380.2176
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.20.214
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1840.241
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2850.26
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6261.52574
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.83624030
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.2931881
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.8714.51713
LS精密化 シェル解像度: 3→3.078 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.426 65 -
Rwork0.353 1061 -
obs--98.51 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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