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- PDB-2djm: Solution structure of N-terminal starch-binding domain of glucoam... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2djm
タイトルSolution structure of N-terminal starch-binding domain of glucoamylase from Rhizopus oryzae
要素glucoamylase A
キーワードSUGAR BINDING PROTEIN / beta sandwich / anti-parallel / strach binding / carbohydrate binding
機能・相同性
機能・相同性情報


glucan 1,4-alpha-glucosidase / glucan 1,4-alpha-glucosidase activity / fungal-type vacuole / polysaccharide catabolic process
類似検索 - 分子機能
Carbohydrate binding type-21 domain / CBM21 (carbohydrate binding type-21) domain / CBM21 domain superfamily / Carbohydrate/starch-binding module (family 21) / CBM21 (carbohydrate binding type-21) domain profile. / Glucoamylase / : / Glucoamylase active site region signature. / GH15-like domain / Glycosyl hydrolases family 15 ...Carbohydrate binding type-21 domain / CBM21 (carbohydrate binding type-21) domain / CBM21 domain superfamily / Carbohydrate/starch-binding module (family 21) / CBM21 (carbohydrate binding type-21) domain profile. / Glucoamylase / : / Glucoamylase active site region signature. / GH15-like domain / Glycosyl hydrolases family 15 / Six-hairpin glycosidase-like superfamily / Six-hairpin glycosidase superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Glucoamylase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Rhizopus oryzae (菌類)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics, distance geometry, simulated annealing, water refine
データ登録者Liu, Y.N. / Lai, Y.T. / Lyu, P.C.
引用ジャーナル: Biochem.J. / 年: 2007
タイトル: Solution structure of family 21 carbohydrate-binding module from Rhizopus oryzae glucoamylase
著者: Liu, Y.N. / Lai, Y.T. / Chou, W.I. / Chang, M.D.T. / Lyu, P.C.
履歴
登録2006年4月4日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02007年3月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年3月9日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model
改定 1.42024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: glucoamylase A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,6631
ポリマ－11,6631
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)15 / 200structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1closest to the average

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要素

#1: タンパク質 glucoamylase A / Family 21 carbohydrate-binding module


分子量: 11662.581 Da / 分子数: 1 / 断片: Starch-binding domain, resdiues 1-106 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rhizopus oryzae (菌類) / 遺伝子: amyA / プラスミド: pET23a / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: GenBank: 82491809, UniProt: P07683*PLUS

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D TOCSY
1212D NOESY
131DQF-COSY
1423D N15 HSQC TOCSY
1523D N15 HSQC NOESY
163CBCA(CO)NH; HN(CA)CB
NMR実験の詳細Text: The structure was determined using both 2D homonuclear and triple-resonance NMR spectroscopy.

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11mM SBD (unlabel); 10mM sodium acttate pH4.5; 10% D2O, 90% H2O10% D2O; 90% H2O
2N15 label 1mM SBD; 10mM sodium acttate pH4.5; 10% D2O, 90% H2O10% D2O; 90% H2O
3N15,C13 double label 1mM SBD; 10mM sodium acttate pH4.5; 10% D2O, 90% H2O10% D2O; 90% H2O
試料状態イオン強度: 10mM sodium acetate / pH: 4.5 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AVANCEBrukerAVANCE8001
Bruker AVANCEBrukerAVANCE6002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
XwinNMR3.5Brukercollection
TopSpin1.3Bruker解析
Sparky3.111Goddard, T.D., Kneller, D.G.データ解析
CNS1.1構造決定
ARIA2Nilges, M., O'Donoghue, S.I.精密化
精密化手法: torsion angle dynamics, distance geometry, simulated annealing, water refine
ソフトェア番号: 1
詳細: the structures are based on a total of 2414 restraints, 2238 are NOE-derived distance constraints, 102 dihedral angle restraints,74 distance restraints from hydrogen bonds.
代表構造選択基準: closest to the average
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 15

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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