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- PDB-2dep: Crystal Structure of xylanase B from Clostridium stercorarium F9 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2dep
タイトルCrystal Structure of xylanase B from Clostridium stercorarium F9
要素Thermostable celloxylanase
キーワードHYDROLASE / GLYCOSIDASE / XYLAN DEGRADATION / FAMILY 10 / Structural Genomics / NPPSFA / National Project on Protein Structural and Functional Analyses
機能・相同性
機能・相同性情報


cellulase / endo-1,4-beta-xylanase activity / endo-1,4-beta-xylanase / cellulase activity / xylan catabolic process / cellulose catabolic process
類似検索 - 分子機能
Glycosyl hydrolases family 10, active site / Glycosyl hydrolases family 10 (GH10) active site. / Glycosyl hydrolases family 10 (GH10) domain profile. / Glycoside hydrolase family 10 domain / Glycosyl hydrolase family 10 / Glycosyl hydrolase family 10 / Glycosidases / Glycoside hydrolase superfamily / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Thermostable celloxylanase
類似検索 - 構成要素
生物種Clostridium stercorarium (バクテリア)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Fushinobu, S. / Nishimoto, M. / Miyanaga, A. / Kitaoka, M. / Hayashi, K.
引用
ジャーナル: To be Published
タイトル: Molecular anatomy of the alkaliphilic xylanase from Bacillus halodurans C-125
著者: Nishimoto, M. / Fushinobu, S. / Miyanaga, A. / Kitaoka, M. / Hayashi, K.
#1: ジャーナル: ACTA CRYSTALLOGR.,SECT.D / 年: 2004
タイトル: Crystallization and preliminary X-ray analysis of xylanase B from Clostridium stercorarium
著者: Nishimoto, M. / Fushinobu, S. / Miyanaga, A. / Wakagi, T. / Shoun, H. / Sakka, K. / Ohmiya, K. / Nirasawa, S. / Kitaoka, M. / Hayashi, K.
#2: ジャーナル: Biosci.Biotechnol.Biochem. / 年: 2005
タイトル: The role of conserved arginine residue in loop 4 of glycoside hydrolase family 10 xylanases
著者: Nishimoto, M. / Kitaoka, M. / Fushinobu, S. / Hayashi, K.
#3: ジャーナル: J.Biosci.Bioeng. / 年: 2002
タイトル: Employing chimeric xylanases to identify regions of an alkaline xylanase participating in enzyme activity at basic pH
著者: Nishimoto, M. / Kitaoka, M. / Hayashi, K.
履歴
登録2006年2月16日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02007年1月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42023年10月25日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Thermostable celloxylanase
B: Thermostable celloxylanase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)82,7312
ポリマ－82,7312
非ポリマー00
水12,755708
1
A: Thermostable celloxylanase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,3661
ポリマ－41,3661
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Thermostable celloxylanase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,3661
ポリマ－41,3661
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)64.760, 96.600, 138.440
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Thermostable celloxylanase / XYLANASE B


分子量: 41365.602 Da / 分子数: 2 / 断片: residues 41-387 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Clostridium stercorarium (バクテリア)
株: F-9 / 遺伝子: xynB / プラスミド: pET28 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P40942, cellulase, endo-1,4-beta-xylanase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 708 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.62 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.98 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 24% PEG 1500, 20% glycerol, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU ULTRAX 18 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2003年7月23日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: YALE MIRRORS / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→50.14 Å / Num. all: 81152 / Num. obs: 80942 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 6.1 % / Biso Wilson estimate: 18.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.062 / Net I/σ(I): 8.8
反射 シェル解像度: 1.8→1.86 Å / 冗長度: 5.7 % / Rmerge(I) obs: 0.276 / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / Num. unique all: 8015 / % possible all: 99.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1HIZ

1hiz


解像度: 1.8→50.14 Å / Rfactor Rfree error: 0.003 / Data cutoff high absF: 2018982.65 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.21 4085 5 %RANDOM
Rwork0.184 ---
all0.185 80942 --
obs0.184 80905 99.5 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 51.5148 Å2 / ksol: 0.388148 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 20.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.55 Å20 Å20 Å2
2--3.8 Å20 Å2
3----2.26 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.21 Å0.18 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.13 Å0.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→50.14 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5548 0 0 708 6256
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.5
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.81
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.451.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.932
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.482
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.592.5
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.91 Å / Rfactor Rfree error: 0.01 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.272 680 5.1 %
Rwork0.243 12588 -
obs--99.6 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2cis_peptide.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION3water_rep.param

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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