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万見
- PDB-2dcr: Fully automated solution structure determination of the Fes SH2 domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2dcr
タイトルFully automated solution structure determination of the Fes SH2 domain
要素Proto-oncogene tyrosine-protein kinase Fes/Fps
キーワードTRANSFERASE / SH2 domain / Fes / feline sarcoma oncogene / fully automated structure determination / FLYA algorithm
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of myeloid cell differentiation / regulation of mast cell degranulation / regulation of vesicle-mediated transport / SEMA3A-Plexin repulsion signaling by inhibiting Integrin adhesion / cellular response to vitamin D / regulation of cell motility / CRMPs in Sema3A signaling / microtubule bundle formation / positive regulation of monocyte differentiation / centrosome cycle ...positive regulation of myeloid cell differentiation / regulation of mast cell degranulation / regulation of vesicle-mediated transport / SEMA3A-Plexin repulsion signaling by inhibiting Integrin adhesion / cellular response to vitamin D / regulation of cell motility / CRMPs in Sema3A signaling / microtubule bundle formation / positive regulation of monocyte differentiation / centrosome cycle / myoblast proliferation / immunoglobulin receptor binding / cardiac muscle cell proliferation / regulation of cell differentiation / Sema3A PAK dependent Axon repulsion / regulation of cell adhesion / positive regulation of microtubule polymerization / phosphatidylinositol binding / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / non-specific protein-tyrosine kinase / Signaling by SCF-KIT / peptidyl-tyrosine phosphorylation / positive regulation of neuron projection development / cytoplasmic side of plasma membrane / chemotaxis / regulation of cell shape / regulation of cell population proliferation / microtubule cytoskeleton / protein autophosphorylation / microtubule binding / protein tyrosine kinase activity / cytoplasmic vesicle / cell adhesion / focal adhesion / Golgi apparatus / ATP binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Tyrosine-protein kinase, Fes/Fps type / Fes/Fps/Fer, SH2 domain / Fes/CIP4, and EFC/F-BAR homology domain / Fes/CIP4 homology domain / FCH domain / F-BAR domain / F-BAR domain profile. / AH/BAR domain superfamily / SH2 domain / SHC Adaptor Protein ...Tyrosine-protein kinase, Fes/Fps type / Fes/Fps/Fer, SH2 domain / Fes/CIP4, and EFC/F-BAR homology domain / Fes/CIP4 homology domain / FCH domain / F-BAR domain / F-BAR domain profile. / AH/BAR domain superfamily / SH2 domain / SHC Adaptor Protein / : / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / SH2 domain superfamily / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Tyrosine-protein kinase Fes/Fps
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / Fully automated NMR spectrum analysis, structure calculation without human intervention. Chemical shift assignments, conformational restraints have not been verified manually.
データ登録者Lopez-Mendez, B. / Guntert, P.
引用
ジャーナル: J.AM.CHEM.SOC. / 年: 2006
タイトル: Automated protein structure determination from NMR spectra
著者: Lopez-Mendez, B. / Guntert, P.
#1: ジャーナル: J.Biomol.Nmr / 年: 2005
タイトル: Solution structure of the Src homology 2 domain from the human feline sarcoma oncogene Fes
著者: Scott, A. / Pantoja-Uceda, D. / Koshiba, S. / Inoue, M. / Kigawa, T. / Terada, T. / Shirouzu, M. / Tanaka, A. / Sugano, S. / Yokoyama, S. / Guntert, P.
#2: ジャーナル: J.Biomol.Nmr / 年: 2004
タイトル: NMR assignment of the SH2 domain from the human feline sarcoma oncogene FES
著者: Scott, A. / Pantoja-Uceda, D. / Koshiba, S. / Inoue, M. / Kigawa, T. / Terada, T. / Shirouzu, M. / Tanaka, A. / Sugano, S. / Yokoyama, S.
履歴
登録2006年1月12日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02006年10月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年3月9日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_spectrometer ...database_2 / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Proto-oncogene tyrosine-protein kinase Fes/Fps


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,5061
ポリマ－12,5061
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100structures with the least restraint violations
代表モデルモデル #1closest to the average

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要素

#1: タンパク質 Proto-oncogene tyrosine-protein kinase Fes/Fps / C-Fes


分子量: 12506.106 Da / 分子数: 1 / 断片: SH2 DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 解説: CELL-FREE PROTEIN SYNTHESIS / プラスミド: P040524-01 / 発現宿主: Cell free synthesis / 参照: UniProt: P07332, EC: 2.7.1.112

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 13C-separated NOESY
1213D 15N-separated NOESY

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試料調製

詳細内容: 1.2MM UNIFORMLY 13C AND 15N LABELED PROTEIN; 20MM TRIS-HCL BUFFER; 100MM NACL; 1MM DITHIOTHREITOL; 0.02% NAN3
試料状態pH: 7 / 圧: AMBIENT / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker DRXBrukerDRX6001
Bruker AVANCEBrukerAVANCE8002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
FLYA1Lopez-Mendez, B,, Guntert, P.構造決定
CYANA2.1Guntert, P. et al.構造決定
OPALp1.2Koradi, R., Billeter, M., Guntert, P.精密化
精密化手法: Fully automated NMR spectrum analysis, structure calculation without human intervention. Chemical shift assignments, conformational restraints have not been verified manually.
ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: closest to the average
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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