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- PDB-2d5g: Structure of ubiquitin fold protein R767E mutant -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2d5g
タイトルStructure of ubiquitin fold protein R767E mutant
要素Axin-1
キーワードSIGNALING PROTEIN / UBIQUITIN FOLD
機能・相同性
機能・相同性情報


Beta-catenin phosphorylation cascade / Disassembly of the destruction complex and recruitment of AXIN to the membrane / TCF dependent signaling in response to WNT / Degradation of beta-catenin by the destruction complex / Degradation of AXIN / beta-catenin destruction complex assembly / embryonic skeletal joint morphogenesis / armadillo repeat domain binding / hemoglobin metabolic process / head development ...Beta-catenin phosphorylation cascade / Disassembly of the destruction complex and recruitment of AXIN to the membrane / TCF dependent signaling in response to WNT / Degradation of beta-catenin by the destruction complex / Degradation of AXIN / beta-catenin destruction complex assembly / embryonic skeletal joint morphogenesis / armadillo repeat domain binding / hemoglobin metabolic process / head development / cell development / Ub-specific processing proteases / response to quercetin / axial mesoderm formation / dorsal/ventral axis specification / post-anal tail morphogenesis / beta-catenin destruction complex / axial mesoderm development / I-SMAD binding / dorsal/ventral pattern formation / positive regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / Wnt signalosome / epigenetic programming in the zygotic pronuclei / nervous system process / regulation of canonical Wnt signaling pathway / adult walking behavior / negative regulation of protein metabolic process / nucleocytoplasmic transport / erythrocyte homeostasis / negative regulation of fat cell differentiation / SMAD binding / positive regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / negative regulation of Wnt signaling pathway / R-SMAD binding / negative regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / lateral plasma membrane / canonical Wnt signaling pathway / ubiquitin-like ligase-substrate adaptor activity / cytoplasmic microtubule organization / protein serine/threonine kinase binding / protein serine/threonine kinase activator activity / positive regulation of protein ubiquitination / cell periphery / positive regulation of JNK cascade / protein catabolic process / sensory perception of sound / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / beta-catenin binding / Wnt signaling pathway / protein polyubiquitination / positive regulation of protein catabolic process / p53 binding / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / microtubule cytoskeleton / protein-containing complex assembly / cytoplasmic vesicle / cell cortex / in utero embryonic development / molecular adaptor activity / signaling receptor binding / protein domain specific binding / negative regulation of gene expression / apoptotic process / ubiquitin protein ligase binding / synapse / protein kinase binding / perinuclear region of cytoplasm / enzyme binding / protein homodimerization activity / protein-containing complex / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Ribosomal Protein L25; Chain P - #130 / Axin beta-catenin binding / Axin-1/2, tankyrase-binding domain / Axin-like / Axin beta-catenin binding motif / Axin-1 tankyrase binding domain / DIX domain / RGS, subdomain 1/3 / DIX domain superfamily / DIX domain ...Ribosomal Protein L25; Chain P - #130 / Axin beta-catenin binding / Axin-1/2, tankyrase-binding domain / Axin-like / Axin beta-catenin binding motif / Axin-1 tankyrase binding domain / DIX domain / RGS, subdomain 1/3 / DIX domain superfamily / DIX domain / DIX domain profile. / Domain present in Dishevelled and axin / Ribosomal Protein L25; Chain P / Regulator of G protein signaling domain / RGS domain / RGS domain profile. / Regulator of G protein signalling domain / RGS, subdomain 2 / RGS domain superfamily / Ubiquitin-like domain superfamily / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Shibata, N. / Higuchi, Y.
引用ジャーナル: to be published
タイトル: Structure of ubiquitin fold protein R767E mutant
著者: Shibata, N. / Hanamura, T. / Yamamoto, R. / Ueda, Y. / Yamamoto, H. / Kikuchi, A. / Higuchi, Y.
履歴
登録2005年11月1日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02006年11月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年11月10日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Axin-1
B: Axin-1
C: Axin-1
D: Axin-1
E: Axin-1
F: Axin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,82516
ポリマ－58,8196
非ポリマー2,00610
水00
1
A: Axin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,2043
ポリマ－9,8031
非ポリマー4012
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Axin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,2043
ポリマ－9,8031
非ポリマー4012
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Axin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,2043
ポリマ－9,8031
非ポリマー4012
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: Axin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,0042
ポリマ－9,8031
非ポリマー2011
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
5
E: Axin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,0042
ポリマ－9,8031
非ポリマー2011
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
6
F: Axin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,2043
ポリマ－9,8031
非ポリマー4012
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)125.550, 125.550, 115.430
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number146
Space group name H-MH3

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要素

#1: タンパク質
Axin-1 / Axis inhibition protein 1 / rAxin


分子量: 9803.242 Da / 分子数: 6 / 断片: DIX DOMAIN / 変異: R767E / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / プラスミド: PMALC2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): DH5ALPHA / 参照: UniProt: O70239
#2: 化合物
ChemComp-HG / MERCURY (II) ION


分子量: 200.590 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: Hg

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.98 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.66 % / 解説: the file contains Friedel pairs.
結晶化温度: 283 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: PEG8000, TRIS, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 283K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-5A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2005年2月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.2→50 Å / Num. all: 21930 / Num. obs: 21930 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0
反射 シェル解像度: 3.2→3.31 Å / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.2→49.18 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Data cutoff high absF: 321432.46 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 詳細: the file contains Friedel pairs.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.314 2081 9.5 %RANDOM
Rwork0.228 ---
all0.238 ---
obs0.238 21930 98 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 66.6075 Å2 / ksol: 0.281879 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 76.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.21 Å23.44 Å20 Å2
2--0.21 Å20 Å2
3----0.43 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.55 Å0.35 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.62 Å0.4 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.2→49.18 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4056 0 10 0 4066
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.012
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.6
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.89
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it7.711.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it12.322
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it16.292
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it21.352.5
LS精密化 シェル解像度: 3.2→3.31 Å / Rfactor Rfree error: 0.032 / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.469 210 10.1 %
Rwork0.381 1868 -
obs--92.7 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION3ion.paramion.top
X-RAY DIFFRACTION4pcmb.parampcmb.to

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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