[日本語] English
万見
- PDB-2d26: Active site distortion is sufficient for proteinase inhibit secon... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2d26
タイトルActive site distortion is sufficient for proteinase inhibit second crystal structure of covalent serpin-proteinase complex
要素
  • (Alpha-1-antitrypsin) x 2
  • Elastase-1
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / SERPINE PROTEINASE / SERPIN / COVALENT SERPIN-PROTEINASE COMP PROTEIN-PROTEIN INTERACTIONS / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


pancreatic elastase / Cargo concentration in the ER / COPII-mediated vesicle transport / COPII-coated ER to Golgi transport vesicle / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / platelet alpha granule lumen / acute-phase response / Post-translational protein phosphorylation / serine-type endopeptidase inhibitor activity / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) ...pancreatic elastase / Cargo concentration in the ER / COPII-mediated vesicle transport / COPII-coated ER to Golgi transport vesicle / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / platelet alpha granule lumen / acute-phase response / Post-translational protein phosphorylation / serine-type endopeptidase inhibitor activity / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / blood coagulation / Platelet degranulation / protease binding / : / ficolin-1-rich granule lumen / endoplasmic reticulum lumen / serine-type endopeptidase activity / intracellular membrane-bounded organelle / Neutrophil degranulation / endoplasmic reticulum / Golgi apparatus / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / metal ion binding / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
: / Antithrombin; Chain I, domain 2 / Antithrombin, subunit I, domain 2 / Alpha-1-antitrypsin; domain 1 / Alpha-1-antitrypsin, domain 1 / Serpin, conserved site / Serpins signature. / Serpin superfamily, domain 2 / Serpin family / Serpin domain ...: / Antithrombin; Chain I, domain 2 / Antithrombin, subunit I, domain 2 / Alpha-1-antitrypsin; domain 1 / Alpha-1-antitrypsin, domain 1 / Serpin, conserved site / Serpins signature. / Serpin superfamily, domain 2 / Serpin family / Serpin domain / Serpin superfamily / Serpin superfamily, domain 1 / Serpin (serine protease inhibitor) / SERine Proteinase INhibitors / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Roll / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chymotrypsin-like elastase family member 1 / Alpha-1-antitrypsin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Sus scrofa (ブタ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Dementiev, A. / Dobo, J. / Gettins, P.G.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2006
タイトル: Active Site Distortion Is Sufficient for Proteinase Inhibition by Serpins: Structure of the covalent complex of alpha 1-proteinase inhibitor with porcine pancreatic elastase
著者: Dementiev, A. / Dobo, J. / Gettins, P.G.
履歴
登録2005年9月3日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02005年11月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年11月10日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref.pdbx_seq_one_letter_code / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42023年10月25日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.52024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Alpha-1-antitrypsin
B: Alpha-1-antitrypsin
C: Elastase-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)70,1783
ポリマ－70,1783
非ポリマー00
水1,35175
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)109.830, 85.180, 76.260
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 121.01, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

-
要素

#1: タンパク質 Alpha-1-antitrypsin / Alpha-1 protease inhibitor / Alpha-1- antiproteinase


分子量: 40115.336 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 1-358 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 組織: BLOOD / プラスミド: pQE30 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P01009
#2: タンパク質・ペプチド Alpha-1-antitrypsin / Alpha-1 protease inhibitor / Alpha-1- antiproteinase


分子量: 4133.914 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 359-394 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 組織: BLOOD / プラスミド: pQE30 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P01009
#3: タンパク質 Elastase-1


分子量: 25929.016 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 器官: PANCREAS / 参照: UniProt: P00772, pancreatic elastase
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 75 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 41 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.1
詳細: PEG3350, pH 8.10, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2004年12月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
111
211
反射解像度: 3.3→50 Å / Num. all: 9161 / Num. obs: 8959 / % possible obs: 97.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.078 / Net I/σ(I): 9.5
反射 シェル解像度: 3.3→3.45 Å / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.275 / Mean I/σ(I) obs: 5.7 / % possible all: 96.4

-
解析

ソフトウェア
名称分類
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
CNS精密化
HKL-2000データスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1EZX, 1H9L

1ezx

1h9l


解像度: 3.3→50 Å / Rfactor Rfree error: 0.011 / Data cutoff high absF: 235842.65 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: OVERALL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.312 821 9.2 %RANDOM
Rwork0.251 ---
all0.274 8959 --
obs0.256 8138 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 300 Å2 / ksol: 0.324779 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 63 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--9.2 Å20 Å26.36 Å2
2--12.38 Å20 Å2
3----3.17 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.59 Å0.39 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.73 Å0.52 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.3→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4114 0 0 75 4189
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d25.5
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.94
LS精密化 シェル解像度: 3.3→3.45 Å / Rfactor Rfree error: 0.035 / Total num. of bins used: 7
Rfactor反射数%反射
Rfree0.43 147 10.5 %
Rwork0.342 1254 -
obs--96.4 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.paramwater.param

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る