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万見
- PDB-2d1p: crystal structure of heterohexameric TusBCD proteins, which are c... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2d1p
タイトルcrystal structure of heterohexameric TusBCD proteins, which are crucial for the tRNA modification
要素
  • Hypothetical UPF0116 protein yheM
  • Hypothetical UPF0163 protein yheN
  • Hypothetical protein yheL
キーワードTRANSLATION / tRNA modification / sulfur transfer / Structural genomics
機能・相同性
機能・相同性情報


転移酵素; 硫黄を含む基を移すもの; スルフルトランスキナーゼ類 / sulfurtransferase complex / sulfur carrier activity / tRNA wobble position uridine thiolation / sulfurtransferase activity / cytosol
類似検索 - 分子機能
Sulphur relay, TusB / Sulphur relay, TusC / Sulphur relay, TusC/DsrF / Sulphur relay, TusD/DsrE / Sulphur relay, TusB/DsrH / DsrH like protein / Sulphur relay, DsrE/F-like / DsrE/DsrF-like family / DsrEFH-like / DsrEFH-like ...Sulphur relay, TusB / Sulphur relay, TusC / Sulphur relay, TusC/DsrF / Sulphur relay, TusD/DsrE / Sulphur relay, TusB/DsrH / DsrH like protein / Sulphur relay, DsrE/F-like / DsrE/DsrF-like family / DsrEFH-like / DsrEFH-like / Hypothetical Protein Ychn; Chain: A, / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein TusB / Protein TusC / Sulfurtransferase TusD
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.15 Å
データ登録者Numata, T. / Fukai, S. / Ikeuchi, Y. / Suzuki, T. / Nureki, O.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2006
タイトル: Structural Basis for Sulfur Relay to RNA Mediated by Heterohexameric TusBCD Complex
著者: Numata, T. / Fukai, S. / Ikeuchi, Y. / Suzuki, T. / Nureki, O.
履歴
登録2005年8月30日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02006年2月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年3月13日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Hypothetical UPF0163 protein yheN
B: Hypothetical UPF0116 protein yheM
C: Hypothetical protein yheL
D: Hypothetical UPF0163 protein yheN
E: Hypothetical UPF0116 protein yheM
F: Hypothetical protein yheL
G: Hypothetical UPF0163 protein yheN
H: Hypothetical UPF0116 protein yheM
I: Hypothetical protein yheL
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)116,62210
ポリマ－116,5269
非ポリマー961
水5,116284
1
A: Hypothetical UPF0163 protein yheN
B: Hypothetical UPF0116 protein yheM
C: Hypothetical protein yheL

A: Hypothetical UPF0163 protein yheN
B: Hypothetical UPF0116 protein yheM
C: Hypothetical protein yheL


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)77,6846
ポリマ－77,6846
非ポリマー00
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_665-y+1,-x+1,-z+1/21
Buried area15010 Å2
ΔGint-58 kcal/mol
Surface area22900 Å2
手法PISA
2
D: Hypothetical UPF0163 protein yheN
E: Hypothetical UPF0116 protein yheM
F: Hypothetical protein yheL
G: Hypothetical UPF0163 protein yheN
H: Hypothetical UPF0116 protein yheM
I: Hypothetical protein yheL
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)77,7807
ポリマ－77,6846
非ポリマー961
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area14960 Å2
ΔGint-69 kcal/mol
Surface area22720 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)141.392, 141.392, 135.686
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 Hypothetical UPF0163 protein yheN / TusD


分子量: 15055.728 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: yheN / プラスミド: pQE80L / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834(DE3) / 参照: UniProt: P45532
#2: タンパク質 Hypothetical UPF0116 protein yheM / TusC


分子量: 13056.959 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: yheM / プラスミド: pQE80L / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834(DE3) / 参照: UniProt: P45531
#3: タンパク質 Hypothetical protein yheL / TusB


分子量: 10729.289 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: yheL / プラスミド: pQE80L / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834(DE3) / 参照: UniProt: P45530
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 284 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.3 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.8
詳細: 0.9-1.1M lithium sulfate, 9mM Mg-acetate, 45mM Na-cacodylate buffer (pH 6.8), 2.5% tert-butanol, and 10mM Tris-HCl buffer (pH8.5), VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL41XU / 波長: 0.979521, 0.979829, 0.9830
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2004年10月11日 / 詳細: mirrors
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.9795211
20.9798291
30.9831
反射解像度: 2.15→50 Å / Num. obs: 74991 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 11.9 % / Rmerge(I) obs: 0.076 / Net I/σ(I): 43.8
反射 シェル解像度: 2.15→2.23 Å / 冗長度: 9.9 % / Rmerge(I) obs: 0.253 / Mean I/σ(I) obs: 7.1 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称分類
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
SHARP位相決定
CNS精密化
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.15→50 Å / Isotropic thermal model: restrained / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor%反射Selection details
Rfree0.2423 -RANDOM
Rwork0.2094 --
obs0.2094 99.7 %-
原子変位パラメータBiso mean: 33.7 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--4.11 Å20 Å20 Å2
2---4.11 Å20 Å2
3---8.22 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.3 Å0.26 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.23 Å0.2 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.15→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7925 0 5 284 8214
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.8
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.72
LS精密化 シェル解像度: 2.15→2.28 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 /
Rfactor%反射
Rfree0.274 -
Rwork0.25 -
obs-99.4 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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