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- PDB-2cxl: RUN domain of Rap2 interacting protein x, crystallized in I422 sp... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2cxl
タイトルRUN domain of Rap2 interacting protein x, crystallized in I422 space group
要素rap2 interacting protein x
キーワードPROTEIN BINDING / RUN domain / helix bundle / Structural Genomics / NPPSFA / National Project on Protein Structural and Functional Analyses / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative / RSGI
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of retrograde axon cargo transport / endolysosome / negative regulation of axonogenesis / positive regulation of intracellular protein transport / positive regulation of axonogenesis / anchoring junction / regulation of establishment of cell polarity / regulation of axonogenesis / dynactin binding / positive regulation of axon extension ...positive regulation of retrograde axon cargo transport / endolysosome / negative regulation of axonogenesis / positive regulation of intracellular protein transport / positive regulation of axonogenesis / anchoring junction / regulation of establishment of cell polarity / regulation of axonogenesis / dynactin binding / positive regulation of axon extension / actin filament organization / filopodium / nervous system development / lamellipodium / growth cone / perikaryon / cell differentiation / positive regulation of cell migration / dendrite / membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / : / RUN domain / RUN / RUN domain / RUN domain superfamily / RUN domain / RUN domain profile. / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Kukimoto-Niino, M. / Umehara, T. / Murayama, K. / Shirouzu, M. / Yokoyama, S. / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative (RSGI)
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2006
タイトル: Crystal Structure of the RUN Domain of the RAP2-interacting Protein x
著者: Kukimoto-Niino, M. / Takagi, T. / Akasaka, R. / Murayama, K. / Uchikubo-Kamo, T. / Terada, T. / Inoue, M. / Watanabe, S. / Tanaka, A. / Hayashizaki, Y. / Kigawa, T. / Shirouzu, M. / Yokoyama, S.
履歴
登録2005年6月30日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02005年12月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年10月25日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
改定 1.52024年10月9日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: rap2 interacting protein x


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,4451
ポリマ－21,4451
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)112.774, 112.774, 76.476
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number97
Space group name H-MI422

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要素

#1: タンパク質 rap2 interacting protein x


分子量: 21445.293 Da / 分子数: 1 / 断片: RUN domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 解説: Cell-free protein synthesis / プラスミド: PX040220-04-MD01 / 参照: UniProt: Q9D394
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.91 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.7 %
結晶化温度: 293 K / 手法: liquid diffusion / pH: 7.6
詳細: PEG4000, Lithium Sulfate, Tris-HCl, pH 7.6, LIQUID DIFFUSION, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL26B1 / 波長: 0.97888, 0.97951, 0.97600, 0.98300
検出器検出器: CCD / 日付: 2005年5月16日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.978881
20.979511
30.9761
40.9831
反射解像度: 3.18→50 Å / Num. obs: 4293 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 10.0547 % / Rsym value: 0.11 / Net I/σ(I): 15.2776
反射 シェル解像度: 3.18→3.29 Å / Mean I/σ(I) obs: 5.51505 / Rsym value: 0.324 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1WUS

1wus
PDB 未公開エントリ


解像度: 3.2→42.1 Å / Rfactor Rfree error: 0.017 / Data cutoff high absF: 111601.45 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.36 444 10.3 %RANDOM
Rwork0.28 ---
obs0.28 4291 99.8 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 123.806 Å2 / ksol: 0.407703 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 52.1 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-14.83 Å20 Å20 Å2
2--14.83 Å20 Å2
3----29.66 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.62 Å0.42 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.68 Å0.42 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.2→42.1 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1230 0 0 0 1230
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.003
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg0.8
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d19.1
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.55
LS精密化 シェル解像度: 3.18→3.38 Å / Rfactor Rfree error: 0.056 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.446 63 10.1 %
Rwork0.319 559 -
obs--88.7 %
Xplor fileSerial no: 1 / Param file: protein_rep.param / Topol file: protein.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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