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万見
- PDB-2cny: Salmonella enterica SafA pilin in complex with a 19-residue SafA ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2cny
タイトルSalmonella enterica SafA pilin in complex with a 19-residue SafA Nte peptide (I15A mutant)
要素(PUTATIVE OUTER MEMBRANE PROTEIN) x 2
キーワードFIBRIL PROTEIN / PILUS SUBUNIT / FOLD COMPLEMENTATION
機能・相同性
機能・相同性情報


Saf-pilin pilus formation protein / Saf-pilin pilus formation protein / Dr adhesin / Dr-adhesin superfamily / Adhesion domain superfamily / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile. / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Outer membrane protein
類似検索 - 構成要素
生物種SALMONELLA TYPHIMURIUM (サルモネラ菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Remaut, H. / Rose, R.J. / Hannan, T.J. / Hultgren, S.J. / Radford, S.E. / Ashcroft, A.E. / Waksman, G.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2006
タイトル: Donor-Strand Exchange in Chaperone-Assisted Pilus Assembly Proceeds Through a Concerted Beta-Strand Displacement Mechanism
著者: Remaut, H. / Rose, R.J. / Hannan, T.J. / Hultgren, S.J. / Radford, S.E. / Ashcroft, A.E. / Waksman, G.
履歴
登録2006年5月25日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02006年6月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22024年5月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PUTATIVE OUTER MEMBRANE PROTEIN
B: PUTATIVE OUTER MEMBRANE PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,2622
ポリマ－15,2622
非ポリマー00
水1,78399
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)69.159, 69.159, 126.682
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number178
Space group name H-MP6122
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2007-

HOH

詳細FOR THE HETERO-ASSEMBLY DESCRIBED BY REMARK 350THE N-TERMINAL EXTENSION PEPTIDE OF ONE SUBUNIT, CHAIN B,INSERTS INTO THE FOLD OF ANOTHER, CHAIN A. THIS INTERACTIONIS REPETED IN THE POLYMER, AN N-TERMINAL EXTENSION OFMOLECULE C WOULD INSERT IN TO THE SUBUNIT OF MOLECULE B , DINTO C ETC

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要素

#1: タンパク質 PUTATIVE OUTER MEMBRANE PROTEIN / SAFA PILUS SUBUNIT


分子量: 13136.663 Da / 分子数: 1 / 断片: CORE PILIN DOMAIN, NTE DELETED, RESIDUES 48-170 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) SALMONELLA TYPHIMURIUM (サルモネラ菌)
株: LT2 / プラスミド: PTRC99A / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): C600 / 参照: UniProt: Q8ZRK4
#2: タンパク質・ペプチド PUTATIVE OUTER MEMBRANE PROTEIN / SAFA N-TERMINAL EXTENSION


分子量: 2125.272 Da / 分子数: 1 / 断片: N-TERMINAL EXTENSION, RESIDUES 27-46 / Mutation: YES / 由来タイプ: 合成
由来: (合成) SALMONELLA TYPHIMURIUM (サルモネラ菌)
参照: UniProt: Q8ZRK4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 99 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, ILE 41 TO ALA

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.64 Å3/Da / 溶媒含有率: 53 %
結晶化pH: 4.6 / 詳細: pH 4.60

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.976
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.976 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→20 Å / Num. obs: 31544 / % possible obs: 99.2 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.5 % / Biso Wilson estimate: 17.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.12 / Net I/σ(I): 9.7
反射 シェル解像度: 1.8→1.9 Å / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.18 / Mean I/σ(I) obs: 5.1 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: SAFA ANTE WT

解像度: 1.9→19.95 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.941 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.918 / SU B: 5.017 / SU ML: 0.077 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.13 / ESU R Free: 0.12 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. SIDE CHAIN ATOMS FOR WHICH ELECTRON DENSITY IS MISSING ABOVE 1SIGMA WERE GIVEN A 0.01 OCCUPANCY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.212 734 5 %RANDOM
Rwork0.187 ---
obs0.189 13903 99.1 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 16.07 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3----0.01 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→19.95 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1057 0 0 99 1156
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0221105
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.221.9581515
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.0075154
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.85625.85441
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.36415186
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg12.076154
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0850.2183
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.02826
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.20.2404
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.2950.2779
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1150.278
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1830.228
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1460.29
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.9721.5742
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.24221181
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.8973413
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.2094.5327
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.95 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.194 53
Rwork0.187 999
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 25.343 Å / Origin y: -12.051 Å / Origin z: 40.876 Å
111213212223313233
T-0.0217 Å2-0.0038 Å20.0051 Å2--0.0055 Å2-0.0149 Å2---0.0317 Å2
L0.3958 °20.2241 °2-0.0893 °2-1.1137 °2-0.0466 °2--0.4398 °2
S-0.0182 Å °0.052 Å °-0.0376 Å °-0.0305 Å °0.0246 Å °-0.0549 Å °-0.0354 Å °0.0041 Å °-0.0064 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1B1 - 19
2X-RAY DIFFRACTION1A22 - 144

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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