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- PDB-2cmu: Crystal structure of a putative peptidyl-arginine deiminase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2cmu
タイトルCrystal structure of a putative peptidyl-arginine deiminase
要素PUTATIVE PEPTIDYL-ARGININE DEIMINASE
キーワードHYDROLASE / PEPTIDYL-ARGININE DEIMINASE / T1664 / JHP0042 / UNKNOWN FUNCTION / STRUCTURAL GENOMICS / HYPOTHETICAL PROTEIN / NEW YORK STRUCTURAL GENOMIX RESEARCH CONSORTIUM / PSI / PROTEIN STRUCTURE INITIATIVE / NYSGXRC
機能・相同性putrescine biosynthetic process / Peptidyl-arginine deiminase, Porphyromonas-type / Porphyromonas-type peptidyl-arginine deiminase / protein-arginine deiminase activity / L-arginine/glycine Amidinotransferase; Chain A / 5-stranded Propeller / L-arginine/glycine Amidinotransferase; Chain A / Alpha Beta / Agmatine deiminase
機能・相同性情報
生物種HELICOBACTER PYLORI 26695 (ピロリ菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Rajashankar, K.R. / Kniewel, R. / Solorzano, V. / Lima, C.D. / New York Structural GenomiX Research Consortium (NYSGXRC)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal Structure of a Putative Peptidyl-Arginine Deiminase.
著者: R Rajashankar, K. / Kniewel, R. / Solorzano, V. / Lima, C.D.
履歴
登録2006年5月13日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
置き換え2006年5月24日ID: 1X72
改定 1.02006年5月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年5月6日Group: Derived calculations / Non-polymer description ...Derived calculations / Non-polymer description / Other / Structure summary / Version format compliance
改定 1.22015年9月2日Group: Database references / Source and taxonomy / Structure summary
改定 1.32019年1月30日Group: Data collection / Experimental preparation / Other
カテゴリ: exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc ...exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status / pdbx_seq_map_depositor_info
Item: _exptl_crystal_grow.method / _pdbx_database_status.recvd_author_approval / _pdbx_seq_map_depositor_info.one_letter_code_mod
改定 1.42019年2月6日Group: Data collection / Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow / Item: _exptl_crystal_grow.temp
改定 1.52019年8月21日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: pdbx_database_related / struct_conn
Item: _pdbx_database_related.db_name / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.62024年11月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PUTATIVE PEPTIDYL-ARGININE DEIMINASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,3491
ポリマ－39,3491
非ポリマー00
水2,954164
1
A: PUTATIVE PEPTIDYL-ARGININE DEIMINASE

A: PUTATIVE PEPTIDYL-ARGININE DEIMINASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)78,6972
ポリマ－78,6972
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_555-x,-x+y,-z+2/31
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)52.049, 52.049, 248.022
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 PUTATIVE PEPTIDYL-ARGININE DEIMINASE


分子量: 39348.680 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) HELICOBACTER PYLORI 26695 (ピロリ菌)
プラスミド: PET T7 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI B (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834(DE3) / 参照: UniProt: O24890, arginine deiminase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 164 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細TWELVE RESIDUES IN THE PRESENT ENTRY ARE NOTED TO BE DIFFERENT FROM GENEBANK ENTRY AAD07122. THIS ...TWELVE RESIDUES IN THE PRESENT ENTRY ARE NOTED TO BE DIFFERENT FROM GENEBANK ENTRY AAD07122. THIS HAS BEEN CONFIRMED BY SEQUENCING THE CLONE. WHILE BUILDING THE MODEL BASED ON EXPERIMENTAL ELECTRON DENSITY MAP, THE AUTHORS NOTED SOME RESIDUES TO BE DIFFERENT FROM THE SEQUENCE IN UNP ENTRY O24890. THESE DIFFERENCES WERE CONFIRMED BY RE-SEQUENCING THE CLONE AND QUANTIFIED TO BE AT TWELVE RESIDUES. THIS PDB ENTRY 2CMU CORRECTS FOR THESE DIFFERENCES AND REPLACES THEIR OLD ENTRY 1X72.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.49 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.21 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: 15% PEG 4K, 100MM SODIUM CITRATE PH5.6, 10% ISOPROPANOL, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, TEMPERATURE 291K, pH 5.60

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X4A / 波長: 0.979
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2004年6月17日 / 詳細: FOCUSSING MIRRORS
放射モノクロメーター: SAGITALLY FOCUSED SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→30 Å / Num. obs: 25627 / % possible obs: 97.5 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 2.92 % / Biso Wilson estimate: 26 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 17.89
反射 シェル解像度: 2.5→2.59 Å / Rmerge(I) obs: 0.16 / % possible all: 87.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
SHARP位相決定
CNS1.1精密化
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.5→27.86 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Data cutoff high absF: 259524.91 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.236 1187 4.7 %RANDOM
Rwork0.188 ---
obs0.188 25003 96.2 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 29.4691 Å2 / ksol: 0.321381 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 30.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.04 Å21.58 Å20 Å2
2--1.04 Å20 Å2
3----2.08 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.35 Å0.27 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.42 Å0.28 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→27.86 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2668 0 0 164 2832
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.1
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.76
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.41.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.362
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.192
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.272.5
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.66 Å / Rfactor Rfree error: 0.029 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.365 162 4.2 %
Rwork0.257 3669 -
obs--88.8 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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