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- PDB-2cmn: A Proximal Arginine Residue in the Switching Mechanism of the Fix... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2cmn
タイトルA Proximal Arginine Residue in the Switching Mechanism of the FixL Oxygen Sensor
要素SENSOR PROTEIN FIXL
キーワードTRANSFERASE / SENSORY TRANSDUCTION / TWO- COMPONENT SYSTEM / TRANSMEMBRANE / INNER MEMBRANE / NITROGEN FIXATION
機能・相同性
機能・相同性情報


histidine phosphotransfer kinase activity / nitrogen fixation / histidine kinase / phosphorelay signal transduction system / phosphorelay sensor kinase activity / regulation of DNA-templated transcription / ATP binding / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / PAS-associated, C-terminal / PAC domain profile. / His Kinase A (phospho-acceptor) domain / His Kinase A (phosphoacceptor) domain / Signal transduction histidine kinase, dimerisation/phosphoacceptor domain / PAC motif / Motif C-terminal to PAS motifs (likely to contribute to PAS structural domain) / Signal transduction histidine kinase-related protein, C-terminal / Signal transduction histidine kinase, dimerisation/phosphoacceptor domain superfamily ...: / PAS-associated, C-terminal / PAC domain profile. / His Kinase A (phospho-acceptor) domain / His Kinase A (phosphoacceptor) domain / Signal transduction histidine kinase, dimerisation/phosphoacceptor domain / PAC motif / Motif C-terminal to PAS motifs (likely to contribute to PAS structural domain) / Signal transduction histidine kinase-related protein, C-terminal / Signal transduction histidine kinase, dimerisation/phosphoacceptor domain superfamily / PAS domain / Histidine kinase domain / Histidine kinase domain profile. / Beta-Lactamase / PAS fold / PAS fold / PAS domain / PAS repeat profile. / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / PAS domain / PAS domain superfamily / Histidine kinase-like ATPases / Histidine kinase/HSP90-like ATPase / Histidine kinase/HSP90-like ATPase superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / Sensor protein FixL
類似検索 - 構成要素
生物種BRADYRHIZOBIUM JAPONICUM (根粒菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Gilles-Gonzalez, M.-A. / Caceres, A.I. / Silva Sousa, E.H. / Tomchick, D.R. / Brautigam, C.A. / Gonzalez, C. / Machius, M.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2006
タイトル: A Proximal Arginine R206 Participates in Switching of the Bradyrhizobium Japonicum Fixl Oxygen Sensor
著者: Gilles-Gonzalez, M.-A. / Caceres, A.I. / Silva Sousa, E.H. / Tomchick, D.R. / Brautigam, C.A. / Gonzalez, C. / Machius, M.
#1: ジャーナル: Mgg,Mol.Gen.Genet. / 年: 1991
タイトル: The Regulatory Status of the Fixl- and Fixj-Like Genes in Bradyrhizobium Japonicum May be Different from that in Rhizobium Meliloti
著者: Anthamatten, D. / Hennecke, H.
#2: ジャーナル: Biochemistry / 年: 2003
タイトル: A Distal Arginine in Oxygen-Sensing Heme-Pas Domains is Essential to Ligand Binding, Signal Transduction, and Structure.
著者: Dunham, C.M. / Dioum, E.M. / Tuckerman, J.R. / Gonzalez, G. / Scott, W.G. / Gilles-Gonzalez, M.A.
履歴
登録2006年5月11日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02007年5月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22019年4月3日Group: Data collection / Experimental preparation / Other
カテゴリ: exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status
Item: _exptl_crystal_grow.temp / _pdbx_database_status.recvd_author_approval
改定 1.32019年5月15日Group: Data collection / Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow / Item: _exptl_crystal_grow.method
改定 1.42023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SENSOR PROTEIN FIXL
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,3192
ポリマ－14,7031
非ポリマー6161
水59433
1
A: SENSOR PROTEIN FIXL
ヘテロ分子
x 6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)91,91412
ポリマ－88,2156
非ポリマー3,6996
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation16_546y+1/3,x-1/3,-z+5/31
crystal symmetry operation17_556x-y+1/3,-y+2/3,-z+5/31
crystal symmetry operation2_655-y+1,x-y,z1
crystal symmetry operation3_665-x+y+1,-x+1,z1
crystal symmetry operation18_656-x+4/3,-x+y+2/3,-z+5/31
Buried area15070 Å2
ΔGint-179.7 kcal/mol
Surface area34500 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)127.117, 127.117, 58.569
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number155
Space group name H-MH32

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要素

#1: タンパク質 SENSOR PROTEIN FIXL / PROTEIN HISTIDINE KINASE FIXL


分子量: 14702.545 Da / 分子数: 1 / 断片: HEME-PAS DOMAIN, RESIDUES 141-270 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) BRADYRHIZOBIUM JAPONICUM (根粒菌) / プラスミド: PKK223-3 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): TG1 / 参照: UniProt: P23222, histidine kinase
#2: 化合物 ChemComp-HEM / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / HEME


分子量: 616.487 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C34H32FeN4O4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 33 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ARG 206 TO ALA FUNCTION:TAKES PART IN TRANSCRIPTIONAL ACTIVATION OF ...ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ARG 206 TO ALA FUNCTION:TAKES PART IN TRANSCRIPTIONAL ACTIVATION OF THE FIXK GENE INVOLVED IN NITROGEN FIXATIN.FIXL ALSO DISPLAYS A KINASE ACTIVITY PHOSPHORYLATING FIXJ.IT CAN ALSO ACT AS A PUTATIVE OXYGEN SENSOR.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.25 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.89 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: CRYSTALS OF THE MET-R206A BJFIXLH MUTANT WERE OBTAINED AT 4 DEGREES C VIA THE HANGING-DROP VAPOR-DIFFUSION METHOD BY MIXING EQUAL AMOUNTS OF PROTEIN (0.6-1.2 MM IN 5.0 MM TRIS-HCL, PH 8.0) ...詳細: CRYSTALS OF THE MET-R206A BJFIXLH MUTANT WERE OBTAINED AT 4 DEGREES C VIA THE HANGING-DROP VAPOR-DIFFUSION METHOD BY MIXING EQUAL AMOUNTS OF PROTEIN (0.6-1.2 MM IN 5.0 MM TRIS-HCL, PH 8.0) AND WELL SOLUTION (50 MM HEPES, 4.5 M NACL, 5% (V/) 2-METHYL-2,4-PENTANEDIOL, PH 7.5) AND INCUBATING THE DROP OVER 0.7 ML OF WELL SOLUTION.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-BM / 波長: 0.978
検出器タイプ: CUSTOM / 検出器: CCD / 日付: 2003年10月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.978 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→27.07 Å / Num. obs: 8187 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 7.4 % / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 36.2
反射 シェル解像度: 2.3→2.34 Å / 冗長度: 6.3 % / Rmerge(I) obs: 0.74 / Mean I/σ(I) obs: 2.9 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1LSW

1lsw


解像度: 2.3→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.953 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.947 / SU B: 11.713 / SU ML: 0.144 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.244 / ESU R Free: 0.189 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22 611 7.5 %RANDOM
Rwork0.195 ---
obs0.197 7565 99.9 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 41.23 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.45 Å20.22 Å20 Å2
2--0.45 Å20 Å2
3----0.67 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数924 0 43 33 1000
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.021993
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6932.081357
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg2.0065116
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.823.33348
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.97515159
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.68159
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1090.2138
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.02887
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1890.2392
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3010.2651
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.110.247
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.180.217
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2090.22
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7211.5599
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.0932933
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.693451
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.4764.5422
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.36 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.302 48
Rwork0.28 537
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.17631.8981-0.02734.38730.933.40280.2115-0.1624-0.0372-0.1225-0.1325-0.1163-0.0817-0.1763-0.0789-0.02760.06130.04-0.15430.0433-0.152550.878758.657536.6512
233.2872-21.4981-7.737419.24074.039313.7070.34950.52020.0128-0.4408-0.41940.3119-0.25080.48180.0699-0.2265-0.0346-0.065-0.09020.081-0.001469.498440.64329.617
31.48830.3002-2.88886.4303-6.396510.9137-0.09960.3034-0.0693-0.1656-0.41950.20260.2323-0.15270.51910.11450.05160.0041-0.02650.0355-0.066247.28554.915233.6047
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A154 - 256
2X-RAY DIFFRACTION2A257 - 270
3X-RAY DIFFRACTION3A1271

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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