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万見
- PDB-2ckh: SENP1-SUMO2 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ckh
タイトルSENP1-SUMO2 complex
要素
  • SENTRIN-SPECIFIC PROTEASE 1
  • SMALL UBIQUITIN-RELATED MODIFIER 2
キーワードHYDROLASE / UBL CONJUGATION PATHWAY / NUCLEAR PROTEIN / PROTEASE CO- COMPLEX / SUMO / PROTEASE / THIOL PROTEASE
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of definitive erythrocyte differentiation / SUMO-specific endopeptidase activity / deSUMOylase activity / protein desumoylation / SUMO is proteolytically processed / SUMO is conjugated to E1 (UBA2:SAE1) / SUMO is transferred from E1 to E2 (UBE2I, UBC9) / Vitamin D (calciferol) metabolism / SUMOylation of SUMOylation proteins / RHOF GTPase cycle ...regulation of definitive erythrocyte differentiation / SUMO-specific endopeptidase activity / deSUMOylase activity / protein desumoylation / SUMO is proteolytically processed / SUMO is conjugated to E1 (UBA2:SAE1) / SUMO is transferred from E1 to E2 (UBE2I, UBC9) / Vitamin D (calciferol) metabolism / SUMOylation of SUMOylation proteins / RHOF GTPase cycle / SUMOylation of RNA binding proteins / SUMO transferase activity / ubiquitin-like protein ligase binding / SUMOylation of transcription factors / SUMOylation of DNA replication proteins / protein sumoylation / regulation of postsynapse assembly / postsynaptic cytosol / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / presynaptic cytosol / negative regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / regulation of mRNA stability / SUMOylation of transcription cofactors / SUMOylation of chromatin organization proteins / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / SUMOylation of intracellular receptors / Formation of Incision Complex in GG-NER / protein tag activity / PML body / GABA-ergic synapse / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / Processing of DNA double-strand break ends / nuclear membrane / endopeptidase activity / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ / focal adhesion / ubiquitin protein ligase binding / glutamatergic synapse / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / RNA binding / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
Adenoviral Proteinase; Chain / Adenoviral Proteinase; Chain A / Ulp1 protease family, C-terminal catalytic domain / Ubiquitin-like protease family profile. / Ulp1 protease family, C-terminal catalytic domain / Rad60/SUMO-like domain / Ubiquitin-2 like Rad60 SUMO-like / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Ubiquitin-like (UB roll) ...Adenoviral Proteinase; Chain / Adenoviral Proteinase; Chain A / Ulp1 protease family, C-terminal catalytic domain / Ubiquitin-like protease family profile. / Ulp1 protease family, C-terminal catalytic domain / Rad60/SUMO-like domain / Ubiquitin-2 like Rad60 SUMO-like / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Small ubiquitin-related modifier 2 / Sentrin-specific protease 1
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Shen, L.N. / Dong, C. / Liu, H. / Hay, R.T. / Naismith, J.H.
引用ジャーナル: Biochem.J. / 年: 2006
タイトル: The Structure of Senp1-Sumo-2 Complex Suggests a Structural Basis for Discrimination between Sumo Paralogues During Processing.
著者: Shen, L.N. / Dong, C. / Liu, H. / Naismith, J.H. / Hay, R.T.
履歴
登録2006年4月18日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
置き換え2006年4月26日ID: 2BZO
改定 1.02006年4月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22017年8月30日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: diffrn_detector / diffrn_source ...diffrn_detector / diffrn_source / refine / reflns / reflns_shell
Item: _diffrn_detector.type / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_beamline ..._diffrn_detector.type / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_beamline / _diffrn_source.pdbx_wavelength / _diffrn_source.type / _refine.ls_R_factor_obs / _refine.pdbx_starting_model / _reflns.pdbx_Rmerge_I_obs / _reflns_shell.Rmerge_I_obs
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_radiation_wavelength / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_radiation_wavelength.wavelength

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SENTRIN-SPECIFIC PROTEASE 1
B: SMALL UBIQUITIN-RELATED MODIFIER 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,8662
ポリマ－35,8662
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)143.376, 143.376, 71.886
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 SENTRIN-SPECIFIC PROTEASE 1 / SENTERIN PROTEASE 1 / SENTRIN/SUMO-SPECIFIC PROTEASE SENP1


分子量: 26803.098 Da / 分子数: 1 / 断片: PROTEASE DOMAIN, RESIDUES 419-643 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: COVALENTLY LINKED TO SUMO / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q9P0U3, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ
#2: タンパク質 SMALL UBIQUITIN-RELATED MODIFIER 2 / SUMO2 / SUMO-2 / UBIQUITIN-LIKE PROTEIN SMT3B / SMT3 HOMOLOG 2 / SENTRIN-2 / HSMT3


分子量: 9063.168 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P61956
構成要素の詳細DEGRADES UBL1 AND SMT3H2 CONJUGATES AND RELEASES THE MONOMERS

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 6.06 Å3/Da / 溶媒含有率: 79.54 %
結晶化pH: 5 / 詳細: pH 5.00

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-1 / 波長: 0.933
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.933 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.2→120 Å / Num. obs: 13469 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 8.3 % / Rmerge(I) obs: 0.088 / Net I/σ(I): 19.6
反射 シェル解像度: 3.2→3.3 Å / 冗長度: 8.5 % / Rmerge(I) obs: 0.436 / Mean I/σ(I) obs: 3.3 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
CCP4位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1TGZ

1tgz


解像度: 3.2→124.03 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.937 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.912 / SU B: 62.802 / SU ML: 0.439 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.689 / ESU R Free: 0.415 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. ANY DISCREPANCY BETWEEN R-FACTORS CALCULATED BY SFCHECK AND/OR EDS MAY BE DUE TO THE USE OF TLS IN THE REFIMNEMENT OF THE STRUCTURE AS INDICATED ABOVE.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.294 716 5 %RANDOM
Rwork0.245 ---
obs0.249 13469 99 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 129.72 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--11.71 Å2-5.85 Å20 Å2
2---11.71 Å20 Å2
3---17.56 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.2→124.03 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2515 0 0 0 2515
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0222568
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2561.9423450
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.1155302
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.72824.478134
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg20.94615493
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.0251517
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0950.2367
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.021936
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2430.21337
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3120.21741
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1520.2103
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2440.228
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.0480.23
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.3071.51551
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.54222453
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.71231145
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.1224.5997
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 3.2→3.28 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.387 53 -
Rwork0.35 1009 -
obs--100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
15.48791.1299-0.39157.2814-1.4032.9857-0.3462-0.6772-1.0110.48780.28950.72010.09540.04830.0567-0.08870.12810.0975-0.45920.0784-0.51567.7792-16.261418.2692
25.713-1.25184.27767.61391.54719.9295-0.22820.3173-0.6517-1.22390.0350.918-0.7802-0.20460.1931-0.3206-0.2657-0.1079-0.8029-0.03370.14154.2166-23.1027-1.5081
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A419 - 643
2X-RAY DIFFRACTION2B14 - 92

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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