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- PDB-2ch4: Complex between Bacterial Chemotaxis histidine kinase CheA domain... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ch4
タイトルComplex between Bacterial Chemotaxis histidine kinase CheA domains P4 and P5 and receptor-adaptor protein CheW
要素
  • CHEMOTAXIS PROTEIN CHEA
  • CHEMOTAXIS PROTEIN CHEW
キーワードTRANSFERASE/CHEMOTAXIS / CHEMOTAXIS / PROTEIN-PROTEIN COMPLEX / SIGNAL TRANSDUCTION / HISTIDINE KINASE / SENSORY TRANSDUCTION / PHOSPHORYLATION / TRANSFERASE / TRANSFERASE-CHEMOTAXIS complex
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of chemotaxis / phosphorelay sensor kinase activity / histidine kinase / phosphorelay signal transduction system / chemotaxis / protein domain specific binding / signal transduction / ATP binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
CheA-289, Domain 4 / Chemotaxis protein CheW / Chemotaxis protein CheA, P2 response regulator-binding / Chemotaxis protein CheA, P2 response regulator-binding domain superfamily / P2 response regulator binding domain / Histidine kinase CheA-like, homodimeric domain / CheY-binding domain of CheA / Histidine kinase CheA-like, homodimeric domain superfamily / Signal transducing histidine kinase, homodimeric domain / Signal transducing histidine kinase, homodimeric domain ...CheA-289, Domain 4 / Chemotaxis protein CheW / Chemotaxis protein CheA, P2 response regulator-binding / Chemotaxis protein CheA, P2 response regulator-binding domain superfamily / P2 response regulator binding domain / Histidine kinase CheA-like, homodimeric domain / CheY-binding domain of CheA / Histidine kinase CheA-like, homodimeric domain superfamily / Signal transducing histidine kinase, homodimeric domain / Signal transducing histidine kinase, homodimeric domain / : / CheW-like domain profile. / CheW-like domain / CheW-like domain superfamily / CheW-like domain / Two component signalling adaptor domain / Histidine Phosphotransfer domain / Hpt domain / Histidine-containing phosphotransfer (HPt) domain profile. / Signal transduction histidine kinase, phosphotransfer (Hpt) domain / HPT domain superfamily / Signal transduction histidine kinase-related protein, C-terminal / Signal transduction histidine kinase, dimerisation/phosphoacceptor domain superfamily / SH3 Domains / Histidine kinase domain / Histidine kinase domain profile. / Histidine kinase-like ATPase, C-terminal domain / Heat Shock Protein 90 / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-like ATPases / Histidine kinase/HSP90-like ATPase / Histidine kinase/HSP90-like ATPase superfamily / SH3 type barrels. / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Roll / Beta Barrel / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / Chemotaxis protein CheA / Chemotaxis protein CheW
類似検索 - 構成要素
生物種THERMOTOGA MARITIMA (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Park, S.Y. / Bilwes, A.M. / Crane, B.R.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2006
タイトル: Reconstruction of the Chemotaxis Receptor-Kinase Assembly
著者: Park, S.Y. / Borbat, P.P. / Gonzalez-Bonet, G. / Bhatnagar, J. / Pollard, A.M. / Freed, J.H. / Bilwes, A.M. / Crane, B.R.
履歴
登録2006年3月10日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02006年4月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CHEMOTAXIS PROTEIN CHEA
B: CHEMOTAXIS PROTEIN CHEA
W: CHEMOTAXIS PROTEIN CHEW
Y: CHEMOTAXIS PROTEIN CHEW
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)106,0706
ポリマ－105,0584
非ポリマー1,0122
水23413
1
A: CHEMOTAXIS PROTEIN CHEA
W: CHEMOTAXIS PROTEIN CHEW
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,0353
ポリマ－52,5292
非ポリマー5061
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
B: CHEMOTAXIS PROTEIN CHEA
Y: CHEMOTAXIS PROTEIN CHEW
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,0353
ポリマ－52,5292
非ポリマー5061
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)136.600, 136.600, 231.300
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 CHEMOTAXIS PROTEIN CHEA


分子量: 35551.121 Da / 分子数: 2
断片: CHEA KINASE AND REGULATORY DOMAINS, RESIDUES 355-671
由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) THERMOTOGA MARITIMA (バクテリア)
プラスミド: PET28A / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q56310, 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 含窒素基に移すもの
#2: タンパク質 CHEMOTAXIS PROTEIN CHEW


分子量: 16977.836 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) THERMOTOGA MARITIMA (バクテリア)
プラスミド: PET28A / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q56311
#3: 化合物 ChemComp-ANP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER


分子量: 506.196 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O12P3
コメント: AMP-PNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 13 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細K352G, I353S, R354H MUTATIONS INTRODUCED BY VECTOR.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 5.14 Å3/Da / 溶媒含有率: 76 %
結晶化詳細: PEG 4K 3-5%,NA ACETATE 0.1M PH 4.5,ADPNP 1MM

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X25 / 波長: 1.1
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2005年1月31日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.5→30 Å / Num. obs: 27869 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 15 % / Biso Wilson estimate: 90 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 40
反射 シェル解像度: 3.5→3.6 Å / Rmerge(I) obs: 0.58 / Mean I/σ(I) obs: 10 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRIES 1B3Q AND 1K0S

1b3q

1k0s


解像度: 3.5→30 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: THE MOST RELEVANT BIOMOLECULE FOR THE CHEA DOMAINS P4-P5-CHEW COMPLEX IS PROBABLY MOL B (352- 672) - MOL Y. IN MOL A, THE ASSOCIATION BETWEEN DOMAINS P4 AND P5 IS PROBABLY AN ARTIFACT DUE TO ...詳細: THE MOST RELEVANT BIOMOLECULE FOR THE CHEA DOMAINS P4-P5-CHEW COMPLEX IS PROBABLY MOL B (352- 672) - MOL Y. IN MOL A, THE ASSOCIATION BETWEEN DOMAINS P4 AND P5 IS PROBABLY AN ARTIFACT DUE TO THE USE OF A TRUNCATED CHEA FRAGMENT. CHEA DOMAIN P3 IN PDB ENTRY 1B3Q BINDS P5 WHERE P4 LIES IN MOLA OF THIS ENTRY. DISORDERED REGIONS WERE MODELLED IN POLYGLY OR POLYALA OR OMITTED IN MOL B (B493-B506 MISSING). DOMAIN CHEA-P4 (MOL B RESIDUES 352-540), WHICH IS IN CONTACT WITH A LARGE SOLVENT CHANNEL IS INCREASINGLY DISORDERED AS IT NEARS THE CHANNEL REGION, RESULTING IN VERY HIGH B-FACTORS. REMOVING OR KEEPING THESE REGIONS IN THE REFINEMENT HAS NO IMPACT ON THE R-FACTOR.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.295 2783 10 %RANDOM
Rwork0.255 ---
obs0.255 27869 99.8 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 80 Å2 / ksol: 0.242 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 120 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-5.093 Å20 Å20 Å2
2---3.912 Å20 Å2
3----1.1181 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.5→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7055 0 62 13 7130
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.6
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 3.5→3.6 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.32 183 -
Rwork0.26 --
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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