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- PDB-2cg6: Second and third fibronectin type I module pair (crystal form I). -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2cg6
タイトルSecond and third fibronectin type I module pair (crystal form I).
要素HUMAN FIBRONECTIN
キーワードSIGNALING PROTEIN / CELL ADHESION / GLYCOPROTEIN / HEPARIN-BINDING / ACUTE PHASE / ALTERNATIVE SPLICING / PHOSPHORYLATION / PYRROLIDONE CARBOXYLIC ACID / SULFATION
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of monocyte activation / negative regulation of transforming growth factor beta production / Extracellular matrix organization / positive regulation of substrate-dependent cell migration, cell attachment to substrate / Fibronectin matrix formation / calcium-independent cell-matrix adhesion / neural crest cell migration involved in autonomic nervous system development / fibrinogen complex / peptide cross-linking / integrin activation ...negative regulation of monocyte activation / negative regulation of transforming growth factor beta production / Extracellular matrix organization / positive regulation of substrate-dependent cell migration, cell attachment to substrate / Fibronectin matrix formation / calcium-independent cell-matrix adhesion / neural crest cell migration involved in autonomic nervous system development / fibrinogen complex / peptide cross-linking / integrin activation / ALK mutants bind TKIs / cell-substrate junction assembly / regulation of protein phosphorylation / proteoglycan binding / biological process involved in interaction with symbiont / extracellular matrix structural constituent / Molecules associated with elastic fibres / MET activates PTK2 signaling / peptidase activator activity / Syndecan interactions / p130Cas linkage to MAPK signaling for integrins / response to muscle activity / endodermal cell differentiation / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment / GRB2:SOS provides linkage to MAPK signaling for Integrins / basement membrane / Non-integrin membrane-ECM interactions / ECM proteoglycans / Integrin cell surface interactions / endothelial cell migration / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / positive regulation of axon extension / collagen binding / Degradation of the extracellular matrix / Integrin signaling / extracellular matrix / substrate adhesion-dependent cell spreading / platelet alpha granule lumen / cell-matrix adhesion / Turbulent (oscillatory, disturbed) flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and integrins in endothelial cells / integrin-mediated signaling pathway / acute-phase response / Cell surface interactions at the vascular wall / Post-translational protein phosphorylation / wound healing / Signaling by high-kinase activity BRAF mutants / MAP2K and MAPK activation / response to wounding / integrin binding / Signaling by ALK fusions and activated point mutants / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / positive regulation of fibroblast proliferation / Signaling by RAF1 mutants / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / GPER1 signaling / Platelet degranulation / nervous system development / regulation of cell shape / heparin binding / : / heart development / protease binding / blood microparticle / angiogenesis / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / cell adhesion / apical plasma membrane / receptor ligand activity / endoplasmic reticulum lumen / signaling receptor binding / positive regulation of cell population proliferation / positive regulation of gene expression / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Fibronectin type I domain / Fibronectin, type I / Fibronectin type-I domain signature. / Fibronectin type-I domain profile. / Fibronectin type 1 domain / : / Complement Module, domain 1 / Complement Module; domain 1 / Fibronectin type II domain / Fibronectin type II domain superfamily ...Fibronectin type I domain / Fibronectin, type I / Fibronectin type-I domain signature. / Fibronectin type-I domain profile. / Fibronectin type 1 domain / : / Complement Module, domain 1 / Complement Module; domain 1 / Fibronectin type II domain / Fibronectin type II domain superfamily / Fibronectin type II domain / Fibronectin type-II collagen-binding domain signature. / Fibronectin type-II collagen-binding domain profile. / Fibronectin type 2 domain / Kringle-like fold / Fibronectin type III domain / EGF-like domain signature 1. / Fibronectin type 3 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Ribbon / Immunoglobulin-like fold / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / OTHER / 解像度: 1.55 Å
データ登録者Rudino-Pinera, E. / Ravelli, R.B.G. / Sheldrick, G.M. / Nanao, M.H. / Werner, J.M. / Schwarz-Linek, U. / Potts, J.R. / Garman, E.F.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2007
タイトル: The Solution and Crystal Structures of a Module Pair from the Staphylococcus Aureus-Binding Site of Human Fibronectin-A Tale with a Twist.
著者: Rudino-Pinera, E. / Ravelli, R.B.G. / Sheldrick, G.M. / Nanao, M.H. / Korostelev, V.V. / Werner, J.M. / Schwarz-Linek, U. / Potts, J.R. / Garman, E.F.
履歴
登録2006年2月27日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02007年2月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年8月30日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_detector / Item: _diffrn_detector.type
改定 1.42024年11月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HUMAN FIBRONECTIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,2162
ポリマ－10,1201
非ポリマー961
水1,26170
1
A: HUMAN FIBRONECTIN
ヘテロ分子

A: HUMAN FIBRONECTIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,4334
ポリマ－20,2412
非ポリマー1922
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_556y,x,-z+11
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)37.855, 37.855, 108.419
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 HUMAN FIBRONECTIN / FN / COLD-INSOLUBLE GLOBULIN / CIG


分子量: 10120.389 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 93-182 (62-151 IN COORDINATES) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: PICHIA PASTORIS (菌類) / 参照: UniProt: P02751
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 70 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.98 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.01 %
解説: THE PHASES FOR THE STRUCTURE WERE OBTAINED BY COMBINING RIP AND S-SAD PHASES TO 2.1A RESOLUTION. BEFORE BURN RIP DATA SET, AT 1.55A RESOLUTION, IS DEPOSITED HERE.
結晶化pH: 4.5
詳細: 0.2 M AMMONIUM SULPHATE, 0.1M NA ACETATE PH 4.5, 2% MPD, 5% PEG MME 550

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.9756
検出器タイプ: ADSC / 検出器: CCD / 日付: 2004年5月24日
詳細: A ZEISS MIRROR WITH DIMENSIONS OF 800X95X78 MM3. MADE OF MONOCRYSTALLINE SILICON AND COATED WITH 20-50 NM RH. SPECIFICATIONS SAGITTAL RADIUS 77.15. BENDING RADIUS 9KM.
放射モノクロメーター: KHOZU MONOCHROMATOR WITH A MCLENNON CONTROLLER CONTAINING A LN2 COOLED SI111 CRYSTAL
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9756 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.55→35.74 Å / Num. obs: 12021 / % possible obs: 98.2 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7.1 % / Biso Wilson estimate: 24.27 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 6
反射 シェル解像度: 1.55→1.63 Å / 冗長度: 5.5 % / Rmerge(I) obs: 0.42 / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / % possible all: 93.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
SHELX位相決定
精密化構造決定の手法: OTHER / 解像度: 1.55→35.74 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.959 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.935 / SU B: 3.631 / SU ML: 0.065 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.132 / ESU R Free: 0.107 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.231 579 4.8 %RANDOM
Rwork0.188 ---
obs0.191 11400 98.5 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 25.76 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.08 Å20 Å20 Å2
2--0.08 Å20 Å2
3----0.16 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.55→35.74 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数703 0 5 70 778
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.020.021792
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6961.9381077
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.6515101
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg27.0321.31638
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.42715136
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg22.3631511
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1280.2103
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.02628
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2270.2313
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3010.2533
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1620.255
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2990.258
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1780.216
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.4051.5487
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.4592770
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.9683351
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it6.8934.5307
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.55→1.59 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.296 39
Rwork0.22 727

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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