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- PDB-2cf4: Pyrococcus horikoshii TET1 peptidase can assemble into a tetrahed... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2cf4
タイトルPyrococcus horikoshii TET1 peptidase can assemble into a tetrahedron or a large octahedral shell
要素PROTEIN PH0519
キーワードHYDROLASE / AMINOPEPTIDASE / METALLOPROTEIN / HYPERTHERMOPHILE / ARCHAEA / TETRAHEDRAL
機能・相同性
機能・相同性情報


aminopeptidase activity / proteolysis / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Peptidase M42, domain 2 / Peptidase M42, domain 2 / : / M42 glutamyl aminopeptidase / Peptidase M42 / Zn peptidases / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / Aminopeptidase / Beta Barrel / 3-Layer(aba) Sandwich ...Peptidase M42, domain 2 / Peptidase M42, domain 2 / : / M42 glutamyl aminopeptidase / Peptidase M42 / Zn peptidases / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / Aminopeptidase / Beta Barrel / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Uncharacterized protein
類似検索 - 構成要素
生物種PYROCOCCUS HORIKOSHII (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.08 Å
データ登録者Vellieux, F.M.D. / Schoehn, G. / Dura, M.A. / Roussel, A. / Franzetti, B.
引用
ジャーナル: J Biol Chem / 年: 2006
タイトル: An archaeal peptidase assembles into two different quaternary structures: A tetrahedron and a giant octahedron.
著者: Guy Schoehn / Frédéric M D Vellieux / M Asunción Durá / Véronique Receveur-Bréchot / Céline M S Fabry / Rob W H Ruigrok / Christine Ebel / Alain Roussel / Bruno Franzetti /
要旨: Cellular proteolysis involves large oligomeric peptidases that play key roles in the regulation of many cellular processes. The cobalt-activated peptidase TET1 from the hyperthermophilic Archaea ...Cellular proteolysis involves large oligomeric peptidases that play key roles in the regulation of many cellular processes. The cobalt-activated peptidase TET1 from the hyperthermophilic Archaea Pyrococcus horikoshii (PhTET1) was found to assemble as a 12-subunit tetrahedron and as a 24-subunit octahedral particle. Both quaternary structures were solved by combining x-ray crystallography and cryoelectron microscopy data. The internal organization of the PhTET1 particles reveals highly self-compartmentalized systems made of networks of access channels extended by vast catalytic chambers. The two edifices display aminopeptidase activity, and their organizations indicate substrate navigation mechanisms different from those described in other large peptidase complexes. Compared with the tetrahedron, the octahedron forms a more expanded hollow structure, representing a new type of giant peptidase complex. PhTET1 assembles into two different quaternary structures because of quasi-equivalent contacts that previously have only been identified in viral capsids.
#1: ジャーナル: Embo J. / 年: 2002
タイトル: Tetrahedral Aminopeptidase: A Novel Large Protease Complex from Archaea
著者: Franzetti, B. / Schoehn, G. / Hernandez, J.F. / Jaquinod, M. / Ruigrok, R.W. / Zaccai, G.
履歴
登録2006年2月15日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02006年9月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN PH0519
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,3253
ポリマ－37,2071
非ポリマー1182
水00
1
A: PROTEIN PH0519
ヘテロ分子
x 12


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)447,89936
ポリマ－446,48512
非ポリマー1,41424
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation34_555-y+1/2,z,-x+1/21
crystal symmetry operation55_555-z+1/2,-x+1/2,y1
crystal symmetry operation26_655-x+1,-y,z1
crystal symmetry operation11_555y+1/2,-z,-x+1/21
crystal symmetry operation77_545z+1/2,x-1/2,y1
crystal symmetry operation57_554y+1/2,z,x-1/21
crystal symmetry operation8_545-z+1/2,x-1/2,-y1
crystal symmetry operation30_555z+1/2,-x+1/2,-y1
crystal symmetry operation52_555x,-y,-z1
crystal symmetry operation75_655-x+1,y,-z1
crystal symmetry operation84_554-y+1/2,-z,x-1/21
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)221.880, 221.880, 221.880
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number210
Space group name H-MF4132

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN PH0519 / PHTET1-12S


分子量: 37207.082 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) PYROCOCCUS HORIKOSHII (古細菌) / 株: OT3 / プラスミド: PDEST14 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: O58255, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; アミノペプチターゼ
#2: 化合物 ChemComp-CO / COBALT (II) ION


分子量: 58.933 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Co

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 52 %

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.9797
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9797 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.08→26.91 Å / Num. obs: 8651 / % possible obs: 95.2 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 22 % / Biso Wilson estimate: 79.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 31
反射 シェル解像度: 3.08→3.25 Å / 冗長度: 9 % / Rmerge(I) obs: 0.22 / Mean I/σ(I) obs: 5 / % possible all: 75.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
XDSデータ削減
SELDATデータスケーリング
SCALKB2データスケーリング
KBAPLYデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1VHE

1vhe


解像度: 3.08→26.91 Å / Rfactor Rfree error: 0.015 / Data cutoff high absF: 153864.32 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: MLF
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.332 458 5.3 %RANDOM
Rwork0.256 ---
obs0.256 8651 95.2 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 21.5319 Å2 / ksol: 0.270863 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 60.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.61 Å0.43 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a1.03 Å0.69 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.08→26.91 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2588 0 2 0 2590
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.014
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.6
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d26.5
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.87
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it0.750.65
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.411.2
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it0.220.4
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it0.620.75
LS精密化 シェル解像度: 3.08→3.2 Å / Rfactor Rfree error: 0.09 / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.49 30 5.1 %
Rwork0.362 564 -
obs--67.1 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_JPP.PARAMPROTEIN_JPP.TOP
X-RAY DIFFRACTION2ION.PARAMION.TOP
X-RAY DIFFRACTION3CIS_PEPTIDE.PARAM

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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