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- PDB-2cab: STRUCTURE, REFINEMENT AND FUNCTION OF CARBONIC ANHYDRASE ISOZYMES... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2cab
タイトルSTRUCTURE, REFINEMENT AND FUNCTION OF CARBONIC ANHYDRASE ISOZYMES. REFINEMENT OF HUMAN CARBONIC ANHYDRASE I
要素CARBONIC ANHYDRASE FORM B
キーワードHYDRO-LYASE
機能・相同性
機能・相同性情報


hydro-lyase activity / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / cyanamide hydratase activity / cyanamide hydratase / arylesterase activity / Reversible hydration of carbon dioxide / carbonic anhydrase / carbonate dehydratase activity / Erythrocytes take up oxygen and release carbon dioxide / Erythrocytes take up carbon dioxide and release oxygen ...hydro-lyase activity / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / cyanamide hydratase activity / cyanamide hydratase / arylesterase activity / Reversible hydration of carbon dioxide / carbonic anhydrase / carbonate dehydratase activity / Erythrocytes take up oxygen and release carbon dioxide / Erythrocytes take up carbon dioxide and release oxygen / extracellular exosome / zinc ion binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Carbonic Anhydrase II / Alpha carbonic anhydrase / Carbonic anhydrase, alpha-class, conserved site / Alpha-carbonic anhydrases signature. / Carbonic anhydrase, alpha-class / Alpha carbonic anhydrase domain / Alpha carbonic anhydrase domain superfamily / Eukaryotic-type carbonic anhydrase / Alpha-carbonic anhydrases profile. / Eukaryotic-type carbonic anhydrase ...Carbonic Anhydrase II / Alpha carbonic anhydrase / Carbonic anhydrase, alpha-class, conserved site / Alpha-carbonic anhydrases signature. / Carbonic anhydrase, alpha-class / Alpha carbonic anhydrase domain / Alpha carbonic anhydrase domain superfamily / Eukaryotic-type carbonic anhydrase / Alpha-carbonic anhydrases profile. / Eukaryotic-type carbonic anhydrase / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Carbonic anhydrase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 解像度: 2 Å
データ登録者Kannan, K.K. / Ramanadham, M. / Jones, T.A.
引用
ジャーナル: Ann.N.Y.Acad.Sci. / 年: 1984
タイトル: Structure, refinement, and function of carbonic anhydrase isozymes: refinement of human carbonic anhydrase I
著者: Kannan, K.K. / Ramanadham, M. / Jones, T.A.
#1: ジャーナル: Biomolecular Structure, Conformation, Function and Evolution
年: 1980
タイトル: Structure and Function of Carbonic Anhydrases
著者: Kannan, K.K.
#2: ジャーナル: Biophysics and Physiology of Carbon Dioxide
年: 1980
タイトル: Crystal Structure of Carbonic Anhydrase
著者: Kannan, K.K.
#3: ジャーナル: Int.J.Quantum Chem.Quantum Chem.Symp. / 年: 1981
タイトル: Structure, Refinement, and Function of Human Carbonic Anhydrase-B
著者: Kannan, K.K. / Ramanadham, M.
#4: ジャーナル: FEBS Lett. / 年: 1977
タイトル: Structure and Function of Carbonic Anhydrases. Imidazole Binding to Human Carbonic Anhydrace B and the Mechanism of Action of Carbonic Anhydrases
著者: Kannan, K.K. / Petef, M. / Fridborg, K. / Cid-Dresdner, H. / Lovgren, S.
#5: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1975
タイトル: Crystal Structure of Human Erythrocyte Carbonic Anhydrase B, Three-Dimensional Structure at a Nominal 2.2 Angstroms Resolution
著者: Kannan, K.K. / Notstrand, B. / Fridborg, K. / Lovgren, S. / Ohlsson, A. / Petef, M.
#6: ジャーナル: Isozymes-Molecular Structure / 年: 1975
タイトル: Structural Relationship of Human Erythrocyte Carbonic Anhydrase Isozymes B and C
著者: Notstrand, B. / Vaara, I. / Kannan, K.K.
履歴
登録1983年10月5日処理サイト: BNL
置き換え1984年2月2日ID: 1CAB
改定 1.01984年2月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年11月29日Group: Derived calculations / Other
カテゴリ: pdbx_database_status / struct_conf / struct_conf_type
Item: _pdbx_database_status.process_site
改定 1.42024年2月14日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CARBONIC ANHYDRASE FORM B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,8542
ポリマ－28,7891
非ポリマー651
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)81.500, 73.600, 37.100
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Atom site foot note1: RESIDUES 30 AND 202 ARE CIS-PROLINES. / 2: CYSTINE 212 IS MODIFIABLE BY MERCURIALS. / 3: HISTIDINE RESIDUES 94, 96 AND 119 ARE ZINC LIGANDS.
4: HISTIDINE RESIDUES 64, 67 AND 200 ARE IN THE ACTIVE SITE.
5: SEE REMARK 7.

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要素

#1: タンパク質 CARBONIC ANHYDRASE FORM B


分子量: 28789.016 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P00915, carbonic anhydrase
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
配列の詳細RESIDUE 74 IN THIS ENTRY IS IDENTIFIED AS GLN. HOWEVER, CHEMICAL SEQUENCE AND RECENT DIFFRACTION ...RESIDUE 74 IN THIS ENTRY IS IDENTIFIED AS GLN. HOWEVER, CHEMICAL SEQUENCE AND RECENT DIFFRACTION STUDIES ON AN INHIBITOR COMPLEX INDICATE THAT IT SHOULD BE ASP.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.93 Å3/Da / 溶媒含有率: 36.26 %

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解析

ソフトウェア名称: CORELS / 分類: 精密化
精密化Rfactor Rwork: 0.193 / 最高解像度: 2 Å
詳細: HELICES E1 AND E2 WERE ASSIGNED DEFAULT TYPE 1 (ALPHA).
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 2 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2009 0 1 0 2010

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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