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- PDB-2c5i: N-terminal domain of tlg1 complexed with N-terminus of vps51 in d... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2c5i
タイトルN-terminal domain of tlg1 complexed with N-terminus of vps51 in distorted conformation
要素
  • T-SNARE AFFECTING A LATE GOLGI COMPARTMENT PROTEIN 1
  • VACUOLAR PROTEIN SORTING PROTEIN 51
キーワードPROTEIN TRANSPORT / PROTEIN TRANSPORT-COMPLEX / SNARE / VFT COMPLEX / PHOSPHORYLATION
機能・相同性
機能・相同性情報


GARP complex / Retrograde transport at the Trans-Golgi-Network / budding cell apical bud growth / Golgi vesicle fusion to target membrane / vesicle fusion with Golgi apparatus / intracellular sphingolipid homeostasis / Golgi to endosome transport / vesicle organization / vesicle fusion / vesicle docking ...GARP complex / Retrograde transport at the Trans-Golgi-Network / budding cell apical bud growth / Golgi vesicle fusion to target membrane / vesicle fusion with Golgi apparatus / intracellular sphingolipid homeostasis / Golgi to endosome transport / vesicle organization / vesicle fusion / vesicle docking / SNARE complex / SNAP receptor activity / protein targeting to vacuole / retrograde transport, endosome to Golgi / regulation of cell size / positive regulation of macroautophagy / endomembrane system / SNARE binding / intracellular protein transport / trans-Golgi network / endocytosis / late endosome membrane / early endosome membrane / endosome membrane / endosome / Golgi membrane / Golgi apparatus / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / Vps51/EXO84/COG1 N-terminal / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #90 / Syntaxin/epimorphin, conserved site / Syntaxin / Syntaxin / epimorphin family signature. / SNARE / Helical region found in SNAREs / t-SNARE coiled-coil homology domain profile. / Target SNARE coiled-coil homology domain ...: / Vps51/EXO84/COG1 N-terminal / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #90 / Syntaxin/epimorphin, conserved site / Syntaxin / Syntaxin / epimorphin family signature. / SNARE / Helical region found in SNAREs / t-SNARE coiled-coil homology domain profile. / Target SNARE coiled-coil homology domain / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Vacuolar protein sorting-associated protein 51 / t-SNARE affecting a late Golgi compartment protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Fridmann-Sirkis, Y. / Kent, H.M. / Lewis, M.J. / Evans, P.R. / Pelham, H.R.B.
引用ジャーナル: Traffic / 年: 2006
タイトル: Structural Analysis of the Interaction between the Snare Tlg1 and Vps51.
著者: Fridmann-Sirkis, Y. / Kent, H.M. / Lewis, M.J. / Evans, P.R. / Pelham, H.R.B.
履歴
登録2005年10月27日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02006年1月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年10月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
P: VACUOLAR PROTEIN SORTING PROTEIN 51
T: T-SNARE AFFECTING A LATE GOLGI COMPARTMENT PROTEIN 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,6323
ポリマ－15,5362
非ポリマー961
水41423
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)65.776, 65.776, 62.577
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質・ペプチド VACUOLAR PROTEIN SORTING PROTEIN 51 / VPS51 / APICAL BUD GROWTH PROTEIN 3


分子量: 3523.099 Da / 分子数: 1 / 断片: N-TERMINAL, RESIDUES 2-30 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母) / 参照: UniProt: P36116
#2: タンパク質 T-SNARE AFFECTING A LATE GOLGI COMPARTMENT PROTEIN 1 / SYNTAXIN TLG1


分子量: 12012.843 Da / 分子数: 1 / 断片: N-TERMINAL DOMAIN, RESIDUES 1-101 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
プラスミド: PET30A / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q03322
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 23 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.76 Å3/Da / 溶媒含有率: 50 %
結晶化pH: 5.5
詳細: 8 MG/ML PROTEIN, 66% SATURATED AMMONIUM SULPHATE, 100 MM NA CITRATE PH 5.5 WITH A 3-FOLD MOLAR EXCESS OF THE PEPTIDE, 20% GLYCEROL FOR FREEZING

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.939,0.981
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2004年2月14日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.9391
20.9811
反射解像度: 2.3→41 Å / Num. obs: 7108 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 21 % / Rmerge(I) obs: 0.12 / Net I/σ(I): 24
反射 シェル解像度: 2.3→2.42 Å / 冗長度: 22 % / Rmerge(I) obs: 1 / Mean I/σ(I) obs: 4.1 / % possible all: 99.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0016精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
SHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.3→56.8 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.945 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.911 / SU B: 9.559 / SU ML: 0.23 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.322 / ESU R Free: 0.269
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOODWITH PHASES
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.296 328 4.6 %RANDOM
Rwork0.226 ---
obs0.229 6770 99.2 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 41.82 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.92 Å21.46 Å20 Å2
2--2.92 Å20 Å2
3----4.38 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→56.8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数979 0 5 23 1007
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.020.022994
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.02707
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7451.9781333
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.00531720
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg8.6175117
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.30725.08261
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.26115209
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg12.1831512
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0870.2150
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.021092
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02188
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2350.2255
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1940.2713
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1770.2477
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0920.2544
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.3070.232
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2640.221
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.250.249
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2360.28
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.6141.5742
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.9962954
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.5893445
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.8294.5378
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.36 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.479 15
Rwork0.291 401

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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