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万見
- PDB-2c5d: Structure of a minimal Gas6-Axl complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2c5d
タイトルStructure of a minimal Gas6-Axl complex
要素
  • GROWTH-ARREST-SPECIFIC PROTEIN 6 PRECURSOR
  • TYROSINE-PROTEIN KINASE RECEPTOR UFO
キーワードSIGNALING PROTEIN/RECEPTOR / GROWTH REGULATION-COMPLEX / VITAMIN K-DEPENDENT PROTEIN / LAMININ G-LIKE DOMAIN / RECEPTOR TYROSINE KINASE / IMMUNOGLOBULIN-LIKE DOMAIN / GROWTH REGULATION / EGF-LIKE DOMAIN / RECEPTOR / SIGNALING PROTEIN-RECEPTOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of oligodendrocyte apoptotic process / negative regulation of renal albumin absorption / cellular response to vitamin K / forebrain cell migration / hematopoietic stem cell migration to bone marrow / positive regulation of glomerular filtration / ovulation cycle / positive regulation of natural killer cell differentiation / B cell chemotaxis / negative regulation of lymphocyte activation ...negative regulation of oligodendrocyte apoptotic process / negative regulation of renal albumin absorption / cellular response to vitamin K / forebrain cell migration / hematopoietic stem cell migration to bone marrow / positive regulation of glomerular filtration / ovulation cycle / positive regulation of natural killer cell differentiation / B cell chemotaxis / negative regulation of lymphocyte activation / positive regulation of pinocytosis / positive regulation of dendritic cell chemotaxis / extracellular matrix assembly / myeloid cell apoptotic process / cellular response to interferon-alpha / neutrophil clearance / negative regulation of macrophage cytokine production / positive regulation of cytokine-mediated signaling pathway / natural killer cell differentiation / negative regulation of interleukin-1 production / dendritic cell differentiation / secretion by cell / positive regulation of viral life cycle / negative regulation of myeloid cell apoptotic process / negative regulation of biomineral tissue development / negative regulation of dendritic cell apoptotic process / negative regulation of fibroblast apoptotic process / cysteine-type endopeptidase inhibitor activity involved in apoptotic process / fibroblast apoptotic process / apoptotic cell clearance / erythrocyte homeostasis / phosphatidylserine binding / enzyme-linked receptor protein signaling pathway / cell-substrate adhesion / vagina development / positive regulation of protein kinase activity / negative regulation of interleukin-6 production / negative regulation of type II interferon production / negative regulation of tumor necrosis factor production / blood vessel remodeling / animal organ regeneration / activation of protein kinase B activity / positive regulation of TOR signaling / negative regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / phagocytosis / Transport of gamma-carboxylated protein precursors from the endoplasmic reticulum to the Golgi apparatus / Gamma-carboxylation of protein precursors / negative regulation of endothelial cell apoptotic process / Removal of aminoterminal propeptides from gamma-carboxylated proteins / cell maturation / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity / substrate adhesion-dependent cell spreading / positive regulation of phagocytosis / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / platelet alpha granule lumen / viral genome replication / cellular response to starvation / positive regulation of protein export from nucleus / Cell surface interactions at the vascular wall / protein localization to plasma membrane / Post-translational protein phosphorylation / cellular response to glucose stimulus / establishment of localization in cell / receptor protein-tyrosine kinase / receptor tyrosine kinase binding / calcium ion transmembrane transport / cellular response to growth factor stimulus / platelet activation / Golgi lumen / VEGFA-VEGFR2 Pathway / cellular response to xenobiotic stimulus / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / positive regulation of protein phosphorylation / neuron migration / positive regulation of fibroblast proliferation / blood coagulation / cell migration / Platelet degranulation / nervous system development / actin cytoskeleton / cellular response to lipopolysaccharide / virus receptor activity / neuron apoptotic process / protein tyrosine kinase activity / spermatogenesis / protein-macromolecule adaptor activity / negative regulation of neuron apoptotic process / cell surface receptor signaling pathway / receptor-mediated virion attachment to host cell / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / protein phosphorylation / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / receptor complex / receptor ligand activity / endoplasmic reticulum lumen / inflammatory response / signaling receptor binding / fusion of virus membrane with host plasma membrane / innate immune response
類似検索 - 分子機能
: / Laminin G domain / Complement Clr-like EGF domain / Complement Clr-like EGF-like / Laminin G domain / EGF-like, conserved site / Human growth factor-like EGF / Laminin G domain profile. / Laminin G domain / Laminin G domain ...: / Laminin G domain / Complement Clr-like EGF domain / Complement Clr-like EGF-like / Laminin G domain / EGF-like, conserved site / Human growth factor-like EGF / Laminin G domain profile. / Laminin G domain / Laminin G domain / : / Calcium-binding EGF domain / Coagulation factor-like, Gla domain superfamily / Immunoglobulin domain / EGF-type aspartate/asparagine hydroxylation site / EGF-like calcium-binding, conserved site / Calcium-binding EGF-like domain signature. / Aspartic acid and asparagine hydroxylation site. / EGF-like calcium-binding domain / Calcium-binding EGF-like domain / Vitamin K-dependent carboxylation/gamma-carboxyglutamic (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain superfamily / Vitamin K-dependent carboxylation domain. / Gla domain profile. / Domain containing Gla (gamma-carboxyglutamate) residues. / Epidermal growth factor-like domain. / Jelly Rolls - #200 / EGF-like domain profile. / Fibronectin type III domain / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / EGF-like domain signature 1. / EGF-like domain signature 2. / : / EGF-like domain / Fibronectin type 3 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Tyrosine-protein kinase, active site / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Jelly Rolls / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Immunoglobulins / Protein kinase-like domain superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NICKEL (II) ION / Tyrosine-protein kinase receptor UFO / Growth arrest-specific protein 6
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Sasaki, T. / Knyazev, P.G. / Clout, N.J. / Cheburkin, Y. / Goehring, W. / Ullrich, A. / Timpl, R. / Hohenester, E.
引用
#1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2002
タイトル: Crystal Structure of a C-Terminal Fragment of Growth Arrest-Specific Protein Gas6
著者: Sasaki, T. / Knyazev, P.G. / Cheburkin, Y. / Goehring, W. / Tisi, D. / Ullrich, A. / Timpl, R. / Hohenester, E.
#2: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2004
タイトル: Ligand Recognition and Homophilic Interactions in Tyro3
著者: Heiring, C. / Dahlback, B. / Muller, Y.A.
履歴
登録2005年10月26日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02005年12月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_database_status / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_number_of_molecules / _entity.src_method / _entity.type / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 2.22024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GROWTH-ARREST-SPECIFIC PROTEIN 6 PRECURSOR
B: GROWTH-ARREST-SPECIFIC PROTEIN 6 PRECURSOR
C: TYROSINE-PROTEIN KINASE RECEPTOR UFO
D: TYROSINE-PROTEIN KINASE RECEPTOR UFO
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)136,62011
ポリマ－135,4784
非ポリマー1,1427
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)292.951, 292.951, 63.951
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number169
Space group name H-MP61
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(0.07122, 0.99736, 0.01392), (0.99745, -0.07115, -0.0052), (-0.00419, 0.01426, -0.99989)-1.68797, 1.21185, 183.00417
2given(0.07122, 0.99736, 0.01392), (0.99745, -0.07115, -0.0052), (-0.00419, 0.01426, -0.99989)-1.68797, 1.21185, 183.00417

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要素

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タンパク質 , 2種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質 GROWTH-ARREST-SPECIFIC PROTEIN 6 PRECURSOR / GAS-6


分子量: 46615.352 Da / 分子数: 2 / 断片: LG DOMAINS, RESIDUES 207-624 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 細胞株 (発現宿主): 293-EBNA / 発現宿主: HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: Q14393
#2: タンパク質 TYROSINE-PROTEIN KINASE RECEPTOR UFO / AXL ONCOGENE


分子量: 21123.408 Da / 分子数: 2 / 断片: IG DOMAINS, RESIDUES 26-220 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PASK-IBA12 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P30530, EC: 2.7.1.112

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糖 , 1種, 2分子

#3: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE

-
非ポリマー , 3種, 5分子

#4: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#5: 化合物 ChemComp-NI / NICKEL (II) ION


分子量: 58.693 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ni
#6: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 5.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 78 %
結晶化pH: 7.5 / 詳細: pH 7.50

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.9794
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2005年3月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9794 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.3→20 Å / Num. obs: 47655 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.9 % / Rmerge(I) obs: 0.12 / Net I/σ(I): 11.3
反射 シェル解像度: 3.3→3.48 Å / 冗長度: 5.8 % / Rmerge(I) obs: 0.43 / Mean I/σ(I) obs: 3.7 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRIES 1H30 AND 1RHF

1h30

1rhf


解像度: 3.3→20 Å / Data cutoff high absF: 10000 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2653 2384 5 %RANDOM
Rwork0.2409 ---
obs0.2409 47648 99.9 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT / Bsol: 10 Å2 / ksol: 0.209994 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--7.163 Å2-6.701 Å20 Å2
2---7.163 Å20 Å2
3---14.325 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.3→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8814 0 65 0 8879
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.721.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.012
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it3.142
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.52.5
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2ION.PARAMION.TOP
X-RAY DIFFRACTION3CARBOHYDRATE.PARAMCARBOHYDRATE.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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