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- PDB-2c4m: Starch phosphorylase: structural studies explain oxyanion-depende... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2c4m
タイトルStarch phosphorylase: structural studies explain oxyanion-dependent kinetic stability and regulatory control.
要素GLYCOGEN PHOSPHORYLASE
キーワードTRANSFERASE / ALLOSTERIC CONTROL / PHOSPHATE DEPENDENCE / STARCH DEGRADING / PHOSPHORYLASE / GLYCOSYLTRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


maltodextrin phosphorylase activity / glycogen phosphorylase / glycogen phosphorylase activity / glycogen catabolic process / pyridoxal phosphate binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Glycosyl transferase, family 35 / Glycogen/starch/alpha-glucan phosphorylase / Phosphorylase pyridoxal-phosphate attachment site / Carbohydrate phosphorylase / Phosphorylase pyridoxal-phosphate attachment site. / Glycogen Phosphorylase B; / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FORMIC ACID / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / PHOSPHATE ION / Alpha-1,4 glucan phosphorylase
類似検索 - 構成要素
生物種CORYNEBACTERIUM CALLUNAE (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Purvis, A. / Nidetzky, B. / Watson, K.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Starch Phosphorylase: Structural Studies Explain Oxyanion-Dependent Kinetic Stability and Regulatory Control
著者: Purvis, A. / Nidetzky, B. / Watson, K.
履歴
登録2005年10月20日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02007年2月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年2月28日Group: Advisory / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line / _entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id ..._entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line / _entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_strain / _entity_src_gen.pdbx_host_org_variant
改定 1.42019年5月8日Group: Data collection / Derived calculations / Experimental preparation
カテゴリ: database_PDB_rev / database_PDB_rev_record ...database_PDB_rev / database_PDB_rev_record / exptl_crystal_grow / struct_conn
Item: _exptl_crystal_grow.method / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.52023年12月13日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GLYCOGEN PHOSPHORYLASE
B: GLYCOGEN PHOSPHORYLASE
C: GLYCOGEN PHOSPHORYLASE
D: GLYCOGEN PHOSPHORYLASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)365,55639
ポリマ－362,6524
非ポリマー2,90435
水20,7891154
1
A: GLYCOGEN PHOSPHORYLASE
B: GLYCOGEN PHOSPHORYLASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)182,92522
ポリマ－181,3262
非ポリマー1,60020
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
C: GLYCOGEN PHOSPHORYLASE
D: GLYCOGEN PHOSPHORYLASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)182,63017
ポリマ－181,3262
非ポリマー1,30415
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)99.266, 187.620, 129.315
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 112.48, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

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タンパク質 , 1種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質
GLYCOGEN PHOSPHORYLASE / STARCH PHOSPHORYLASE


分子量: 90662.922 Da / 分子数: 4 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現
詳細: PLP (1634) COFACTOR IS COVALENTLY LINKED TO LYS634 VIA SCHIFF BASE (C4A-NZ)
由来: (組換発現) CORYNEBACTERIUM CALLUNAE (バクテリア)
プラスミド: PQE 30 / 発現宿主: Escherichia coli DH5[alpha] (大腸菌) / Variant (発現宿主): XL1 BLUE / 参照: UniProt: Q8KQ56, glycogen phosphorylase

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非ポリマー , 5種, 1189分子

#2: 化合物
ChemComp-PLP / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / VITAMIN B6 Phosphate / ピリドキサ-ル5′-りん酸


分子量: 247.142 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H10NO6P
#3: 化合物
ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 化合物
ChemComp-FMT / FORMIC ACID / ギ酸


分子量: 46.025 Da / 分子数: 19 / 由来タイプ: 合成 / 式: CH2O2
#5: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1154 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, SER 225 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, SER 225 TO ALA ...ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, SER 225 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, SER 225 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN C, SER 225 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN D, SER 225 TO ALA THE ENGINEERED RESIDUE IN THE COORDINATES IS NUMBERED 224.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.08 Å3/Da / 溶媒含有率: 60 %
解説: TWO SCANS WERE PERFORMED ON THE SAME CRYSTAL AT HIGH 1.9 ANG AND LOW 2.5 ANG RESOLUTION
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5
詳細: HANGING DROP VAPOUR DIFFUSION 8.4MG/ML PROTEIN SOLUTION, 0.1M SODIUM ACETATE PH 5.0, 8% PEG 8,000, 0.2M SODIUM FORMATE

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-1 / 波長: 0.934
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2003年3月16日
詳細: SAGITALLY FOCUSING GE (220) CRYSTAL AND BENT MULTILAYER
放射モノクロメーター: DIAMOND / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.934 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→30 Å / Num. obs: 306185 / % possible obs: 89.7 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.6 % / Biso Wilson estimate: 18.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 5.1
反射 シェル解像度: 1.9→2 Å / 冗長度: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.24 / Mean I/σ(I) obs: 3.1 / % possible all: 75.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1GPA

1gpa


解像度: 1.9→30 Å / Rfactor Rfree error: 0.002 / Data cutoff high absF: 3314122.3 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / σ(F): 0
詳細: INITIAL REFINEMENT WAS CARRIED OUT USING 4 FOLD NCS RESTRAINTS. IN THE REFINEMENT THE FOLLOWING RESIDUES WERE GIVEN ZERO OCCUPANCY DUE TO THE ABSENCE OF ELECTRON DENSITY. CHAIN ID A Q5, R43, ...詳細: INITIAL REFINEMENT WAS CARRIED OUT USING 4 FOLD NCS RESTRAINTS. IN THE REFINEMENT THE FOLLOWING RESIDUES WERE GIVEN ZERO OCCUPANCY DUE TO THE ABSENCE OF ELECTRON DENSITY. CHAIN ID A Q5, R43, K281, E319, K327, V336, L337, E339, E378, E505, E510, D647, E659, K724, R775, R778. CHAIN ID B K281, E319, E339, E378, E501, E505, E510, E659, E677, N707, K724, E741, R775, R778. CHAIN ID C Q5, R92, E151, K281, D296, E339, E378, K474, K482, E505, R523, E546, D551, K724, K794. CHAIN ID D Q5, R43, E86, R92, E97, E151, K281, E319, E339, E378, E505, E677, K680, K724, R775, R778.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.232 15209 5 %RANDOM
Rwork0.216 ---
obs0.216 306185 89.3 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 38.6 Å2 / ksol: 0.34 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 31.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-8.18 Å20 Å24.81 Å2
2---7.98 Å20 Å2
3----0.2 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.28 Å0.25 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.28 Å0.24 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数25326 0 174 1154 26654
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.12
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.311.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.012
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.232
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.472.5
LS精密化 シェル解像度: 1.9→2.02 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.323 2109 4.9 %
Rwork0.293 40942 -
obs--75.6 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3PARAM_NEW.PLPTOP_NEW.PLP
X-RAY DIFFRACTION4PO4_XPLOR_PAR.TXTPO4_XPLOR_TOP.TXT
X-RAY DIFFRACTION5FORMIC_ACID.PARAMFORMIC_ACID.TOP
X-RAY DIFFRACTION6EGLY_XPLOR_PAR.TXTEGLY_XPLOR_TOP.TXT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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