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万見
- PDB-2c3q: Human glutathione-S-transferase T1-1 W234R mutant, complex with S... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2c3q
タイトルHuman glutathione-S-transferase T1-1 W234R mutant, complex with S- hexylglutathione
要素GLUTATHIONE S-TRANSFERASE THETA 1
キーワードTRANSFERASE / GLUTATHIONE / GLUTATHIONE TRANSFERASE / T1-1 / POLYMORPHISM
機能・相同性
機能・相同性情報


Glutathione conjugation / glutathione peroxidase activity / Paracetamol ADME / glutathione transferase / glutathione transferase activity / glutathione metabolic process / extracellular exosome / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Glutathione S-transferase Theta, N-terminal / Glutathione S-transferase Theta, C-terminal / : / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #10 / Glutathione S-transferase, C-terminal / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / Glutathione transferase family / Glutathione S-transferase, C-terminal-like ...Glutathione S-transferase Theta, N-terminal / Glutathione S-transferase Theta, C-terminal / : / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #10 / Glutathione S-transferase, C-terminal / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / Glutathione transferase family / Glutathione S-transferase, C-terminal-like / Soluble glutathione S-transferase C-terminal domain profile. / Soluble glutathione S-transferase N-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, N-terminal / Glutathione S-transferase, C-terminal domain superfamily / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / Up-down Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
S-HEXYLGLUTATHIONE / IODIDE ION / Glutathione S-transferase theta-1
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Tars, K. / Larsson, A.-K. / Shokeer, A. / Olin, B. / Mannervik, B. / Kleywegt, G.J.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2006
タイトル: Structural Basis of the Suppressed Catalytic Activity of Wild-Type Human Glutathione Transferase T1-1 Compared to its W234R Mutant.
著者: Tars, K. / Larsson, A.-K. / Shokeer, A. / Olin, B. / Mannervik, B. / Kleywegt, G.J.
履歴
登録2005年10月11日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02005年11月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月7日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年5月15日Group: Data collection / Experimental preparation / Other
カテゴリ: exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status
Item: _exptl_crystal_grow.method / _pdbx_database_status.recvd_author_approval
改定 1.42019年10月9日Group: Author supporting evidence / Data collection ...Author supporting evidence / Data collection / Other / Structure summary
カテゴリ: pdbx_database_status / pdbx_entity_instance_feature / pdbx_entry_details
Item: _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_entry_details.has_ligand_of_interest
改定 1.52023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GLUTATHIONE S-TRANSFERASE THETA 1
B: GLUTATHIONE S-TRANSFERASE THETA 1
C: GLUTATHIONE S-TRANSFERASE THETA 1
D: GLUTATHIONE S-TRANSFERASE THETA 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)118,70439
ポリマ－113,2004
非ポリマー5,50435
水7,368409
1
A: GLUTATHIONE S-TRANSFERASE THETA 1
B: GLUTATHIONE S-TRANSFERASE THETA 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,41620
ポリマ－56,6002
非ポリマー2,81518
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
C: GLUTATHIONE S-TRANSFERASE THETA 1
D: GLUTATHIONE S-TRANSFERASE THETA 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,28919
ポリマ－56,6002
非ポリマー2,68917
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)54.499, 109.683, 171.048
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.99587, 0.01001, 0.090233), (0.000128, -0.993747, 0.111656), (0.090787, 0.111206, 0.989642)8.84402, -50.31929, 2.41165
2given(0.997826, -0.056849, -0.033324), (-0.060603, -0.990263, -0.125328), (-0.025875, 0.127075, -0.991556)19.93327, -53.89019, -81.88764
3given(-0.996643, 0.07132, 0.04021), (0.058429, 0.963595, -0.260904), (-0.057353, -0.257679, -0.964527)31.40539, -5.7179, -91.38487

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要素

#1: タンパク質
GLUTATHIONE S-TRANSFERASE THETA 1 / HUMAN GLUTATHIONE TRANSFERASE T1-1 / GST CLASS-THETA 1


分子量: 28300.068 Da / 分子数: 4 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): XL1-BLUE / 参照: UniProt: P30711, glutathione transferase
#2: 化合物
ChemComp-GTX / S-HEXYLGLUTATHIONE


分子量: 392.491 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H30N3O6S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物...
ChemComp-IOD / IODIDE ION


分子量: 126.904 Da / 分子数: 31 / 由来タイプ: 合成 / 式: I
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 409 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, TRP 233 TO ARG ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, TRP 233 TO ARG ...ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, TRP 233 TO ARG ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, TRP 233 TO ARG ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN C, TRP 233 TO ARG ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN D, TRP 233 TO ARG THE ENGINEERED RESIDUE IS NUMBERED 234 IN THE COORDINATES BELOW.
研究の焦点であるリガンドがあるかY
配列の詳細6XHIS TAG ADDED TO THE N-TERMINUS OF PROTEIN. RESIDUE TRP 234 MUTATED TO ARGININE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.22 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.19 %
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: HANGING-DROP VAPOR-DIFFUSION TECHNIQUE, 5 MICROLITRES OF RESERVOIR SOLUTION [35% (V/V) PEG 3350, 200 MM MG(NO3)2, 200 MM NAI AND 2 MM DITHIOTHREITOL] WERE MIXED WITH 5 MICROLITRES OF PROTEIN ...詳細: HANGING-DROP VAPOR-DIFFUSION TECHNIQUE, 5 MICROLITRES OF RESERVOIR SOLUTION [35% (V/V) PEG 3350, 200 MM MG(NO3)2, 200 MM NAI AND 2 MM DITHIOTHREITOL] WERE MIXED WITH 5 MICROLITRES OF PROTEIN SOLUTION (10 MG/ML IN 10 MM TRIS-HCL PH 7.8, 15 % GLYCEROL), 1 MICROLITRE 100 MM CACL2 AND 1 MICROLITRE 20 MM S-HEXYLGLUTATHIONE

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-1 / 波長: 0.94
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2004年9月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.94 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.85→30 Å / Num. obs: 82135 / % possible obs: 90.5 % / Observed criterion σ(I): 2.3 / 冗長度: 1.8 % / Biso Wilson estimate: 28 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 15
反射 シェル解像度: 1.85→1.9 Å / 冗長度: 1.7 % / Rmerge(I) obs: 0.57 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / % possible all: 82.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2C3N

2c3n


解像度: 1.85→28.98 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.952 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.938 / SU B: 4.283 / SU ML: 0.126 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.173 / ESU R Free: 0.151 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.252 4328 5 %RANDOM
Rwork0.223 ---
obs0.224 82135 97.8 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 32.1 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.85→28.98 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7676 0 135 409 8220
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0227964
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7791.99410816
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg3.6935952
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.95623.647340
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.935151376
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg12.5291552
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0280.21224
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.025944
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1430.33876
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.2850.55480
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1460.5733
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1080.344
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2130.512
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7281.54849
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.27827792
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.20933397
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.5644.53024
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.85→1.9 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.383 315
Rwork0.346 5714

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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