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万見
- PDB-2c2g: Crystal structure of Threonine Synthase from Arabidopsis thaliana... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2c2g
タイトルCrystal structure of Threonine Synthase from Arabidopsis thaliana in complex with its cofactor pyridoxal phosphate
要素THREONINE SYNTHASE
キーワードLYASE / SYNTHASE / THREONINE BIOSYNTHESIS / PYRIDOXAL PHOSPHATE / AMINO-ACID BIOSYNTHESIS
機能・相同性
機能・相同性情報


threonine synthase / threonine synthase activity / threonine biosynthetic process / chloroplast stroma / chloroplast / pyridoxal phosphate binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Threonine synthase-like / Serine/threonine dehydratase, pyridoxal-phosphate-binding site / Serine/threonine dehydratases pyridoxal-phosphate attachment site. / : / Rossmann fold - #1100 / Pyridoxal-phosphate dependent enzyme / Tryptophan synthase beta subunit-like PLP-dependent enzyme / Pyridoxal-phosphate dependent enzyme / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / Threonine synthase 1, chloroplastic
類似検索 - 構成要素
生物種ARABIDOPSIS THALIANA (シロイヌナズナ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.61 Å
データ登録者Mas-Droux, C. / Biou, V. / Dumas, R.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2006
タイトル: Allosteric Threonine Synthase: Reorganization of the Pyridoxal Phosphate Site Upon Asymmetric Activation Through S-Adenosylmethionine Binding to a Novel Site.
著者: Mas-Droux, C. / Biou, V. / Dumas, R.
履歴
登録2005年9月29日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02005年11月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Refinement description / Version format compliance
改定 1.22015年12月16日Group: Atomic model / Derived calculations ...Atomic model / Derived calculations / Non-polymer description / Other / Refinement description / Structure summary
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ncs_dom_lim / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: THREONINE SYNTHASE
B: THREONINE SYNTHASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)107,2654
ポリマ－106,7712
非ポリマー4942
水2,180121
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8080 Å2
ΔGint-62.4 kcal/mol
Surface area33680 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)57.626, 61.014, 76.678
Angle α, β, γ (deg.)108.96, 102.00, 107.36
Int Tables number1
Space group name H-MP1
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: VAL / Beg label comp-ID: VAL / End auth comp-ID: LEU / End label comp-ID: LEU / Refine code: 4 / Auth seq-ID: 36 - 479 / Label seq-ID: 36 - 479

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB

NCS oper: (Code: given
Matrix: (0.93402, -0.16235, 0.31818), (-0.16007, -0.98654, -0.03351), (0.31934, -0.01963, -0.94744)
ベクター: -0.48029, -4.15744, -0.23353)

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要素

#1: タンパク質 THREONINE SYNTHASE


分子量: 53385.590 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: RESIDUE 163 IS A LYSINE BOUND TO PYRIDOXAL PHOSPHATE VIA A SCHIFF BASE
由来: (組換発現) ARABIDOPSIS THALIANA (シロイヌナズナ)
プラスミド: PET23D / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q9S7B5, threonine synthase
#2: 化合物 ChemComp-PLP / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / VITAMIN B6 Phosphate / ピリドキサ-ル5′-りん酸


分子量: 247.142 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H10NO6P
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 121 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細HYDROLYSES O-PHOSPHO-L-HOMOSERINE INTO L-THREONINE AND PHOSPHATE. OTHER_DETAILS: RESIDUE 163 IS A ...HYDROLYSES O-PHOSPHO-L-HOMOSERINE INTO L-THREONINE AND PHOSPHATE. OTHER_DETAILS: RESIDUE 163 IS A LYSINE BOUND TO PYRIDOXAL PHOSPHATE VIA A SCHIFF BASE: 2-LYSINE(3-HYDROXY-2-METHYL-5- PHOSPHONOOXYMETHYL- PYRIDIN-4-YLMETHANE)

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.85 %
結晶化pH: 6.5
詳細: 1 M LICL, 13% (W/V) PEG 6000, 5 MM DTT, 0.1 M MES-KOH, pH 6.50

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2000年2月20日 / 詳細: MIRRORS
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→20 Å / Num. obs: 25774 / % possible obs: 95.5 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 6.8
反射 シェル解像度: 2.61→2.75 Å / 冗長度: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.29 / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / % possible all: 93.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1E5X

1e5x


解像度: 2.61→20.63 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.947 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.898 / SU B: 27.272 / SU ML: 0.28 / TLS residual ADP flag: UNVERIFIED / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.376 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. RESIDUES 1-10 AND 347-362 IN MONOMER A, AND RESIDUES 1-20 AND 347-362 IN MONOMER B ARE DISORDERED.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.264 1311 5.1 %RANDOM
Rwork0.187 ---
obs0.191 24429 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 20.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.69 Å21.89 Å20.74 Å2
2--0.29 Å2-0.8 Å2
3----2.08 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.61→20.63 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6864 0 30 121 7015
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0220.0227053
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.7081.9569564
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg1.0465879
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg22.8924.039307
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg7.134151164
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg7.5531540
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.2030.21046
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0010.025348
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2710.23575
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3320.24916
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1890.2332
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2630.243
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1840.25
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8851.54525
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.55227064
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.30832971
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.4514.52500
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / 数: 3331 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Dom-IDAuth asym-IDタイプRms dev position (Å)Weight position
1Amedium positional0.40.5
2Bmedium positional0.40.5
1Amedium thermal12
2Bmedium thermal12
LS精密化 シェル解像度: 2.61→2.68 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.333 93
Rwork0.315 1707
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
15.37840.47010.79414.1096-1.54985.8461-0.1378-0.3201-0.8663-0.04320.2871-0.24490.77720.2996-0.1493-0.1938-0.0166-0.0538-0.14270.0411-0.0828.8488-11.077618.9964
25.90430.3154-0.63685.5527-1.65826.0059-0.17780.58330.5196-0.11180.1221-0.5534-0.57240.63330.0557-0.136-0.03050.11640.09340.1276-0.072914.89394.1169-15.4305
36.35381.1452-0.85730.45350.17640.55890.057-0.7358-0.390.1095-0.0241-0.01730.2163-0.199-0.0329-0.1227-0.027-0.0759-0.12530.0847-0.0936-16.3916-14.225215.4187
43.4962-0.8299-0.35741.3756-0.64135.4605-0.01630.7850.2932-0.2484-0.0790.1576-0.3314-0.52240.0953-0.04370.0558-0.00480.06430.146-0.0622-8.751112.3584-19.709
52.6535-0.90251.24032.1141-0.72863.6179-0.0906-0.30830.43220.31750.0473-0.0557-0.8355-0.41130.0432-0.0648-0.01120.0214-0.2412-0.0388-0.089-2.528912.294412.0959
63.54591.126-0.60081.24840.01382.7179-0.00260.7654-0.3403-0.4497-0.0388-0.09830.3415-0.0870.0414-0.0030.07970.0196-0.092-0.0889-0.091-0.956-16.3139-12.7653
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A10 - 132
2X-RAY DIFFRACTION2B10 - 132
3X-RAY DIFFRACTION3A163 - 271
4X-RAY DIFFRACTION3B450 - 481
5X-RAY DIFFRACTION4B163 - 271
6X-RAY DIFFRACTION4A450 - 481
7X-RAY DIFFRACTION5A133 - 162
8X-RAY DIFFRACTION5A272 - 346
9X-RAY DIFFRACTION5A363 - 449
10X-RAY DIFFRACTION6B133 - 162
11X-RAY DIFFRACTION6B272 - 346
12X-RAY DIFFRACTION6B363 - 449

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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