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万見
- PDB-2c0l: TPR DOMAIN OF HUMAN PEX5P IN COMPLEX WITH HUMAN MSCP2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2c0l
タイトルTPR DOMAIN OF HUMAN PEX5P IN COMPLEX WITH HUMAN MSCP2
要素
  • NONSPECIFIC LIPID-TRANSFER PROTEIN
  • PEROXISOMAL TARGETING SIGNAL 1 RECEPTOR
キーワードTRANSPORT PROTEIN/RECEPTOR / TPR REPEAT / TRANSPORT / IMPORT RECEPTOR COMPLEX / PEROXISOME / DISEASE MUTATION / PROTEIN TRANSPORT / ZELLWEGER SYNDROME / ALTERNATIVE INITIATION / LIPID TRANSPORT / LIPID-BINDING / MITOCHONDRION / TRANSIT PEPTIDE / TRANSPORT PROTEIN-RECEPTOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of intracellular cholesterol transport / positive regulation of steroid metabolic process / lipid hydroperoxide transport / propanoyl-CoA C-acyltransferase activity / propionyl-CoA C2-trimethyltridecanoyltransferase activity / long-chain fatty acyl-CoA binding / progesterone biosynthetic process / Beta-oxidation of pristanoyl-CoA / TYSND1 cleaves peroxisomal proteins / acetyl-CoA C-myristoyltransferase ...positive regulation of intracellular cholesterol transport / positive regulation of steroid metabolic process / lipid hydroperoxide transport / propanoyl-CoA C-acyltransferase activity / propionyl-CoA C2-trimethyltridecanoyltransferase activity / long-chain fatty acyl-CoA binding / progesterone biosynthetic process / Beta-oxidation of pristanoyl-CoA / TYSND1 cleaves peroxisomal proteins / acetyl-CoA C-myristoyltransferase / acetyl-CoA C-myristoyltransferase activity / protein import into peroxisome matrix, substrate release / propanoyl-CoA C-acyltransferase / protein import into peroxisome matrix, translocation / peroxisome membrane targeting sequence binding / protein import into peroxisome membrane / peroxisome targeting sequence binding / protein targeting to peroxisome / phosphatidylcholine transfer activity / inositol trisphosphate biosynthetic process / peroxisome matrix targeting signal-1 binding / phosphatidylinositol transfer activity / alpha-linolenic acid (ALA) metabolism / acetyl-CoA C-acyltransferase / protein import into peroxisome matrix, receptor recycling / protein import into peroxisome matrix / fatty acid beta-oxidation using acyl-CoA oxidase / fatty acid derivative biosynthetic process / alpha-linolenic acid metabolic process / protein import into peroxisome matrix, docking / acetyl-CoA C-acyltransferase activity / intracellular cholesterol transport / very long-chain fatty acid metabolic process / regulation of phospholipid biosynthetic process / unsaturated fatty acid biosynthetic process / cerebral cortex neuron differentiation / oleic acid binding / protein carrier chaperone / cell development / fatty-acyl-CoA binding / bile acid biosynthetic process / steroid biosynthetic process / phospholipid transport / pexophagy / bile acid metabolic process / cholesterol transfer activity / positive regulation of multicellular organism growth / endoplasmic reticulum organization / peroxisomal membrane / mitochondrial membrane organization / long-chain fatty acid biosynthetic process / cholesterol binding / neuromuscular process / fatty acid beta-oxidation / cerebral cortex cell migration / peroxisomal matrix / Synthesis of bile acids and bile salts via 7alpha-hydroxycholesterol / negative regulation of protein-containing complex assembly / Pexophagy / protein localization to plasma membrane / cellular response to reactive oxygen species / protein tetramerization / Peroxisomal protein import / small GTPase binding / neuron migration / peroxisome / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / signaling receptor binding / enzyme binding / endoplasmic reticulum / Golgi apparatus / protein-containing complex / mitochondrion / nucleoplasm / membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / Thiolase C-terminal domain-like / PEX5/PEX5L / SCP2 sterol-binding domain / SCP-2 sterol transfer family / SCP2 sterol-binding domain / Nonspecific Lipid-transfer Protein; Chain A / SCP2 sterol-binding domain superfamily / Thiolase, conserved site / Thiolases signature 2. ...: / Thiolase C-terminal domain-like / PEX5/PEX5L / SCP2 sterol-binding domain / SCP-2 sterol transfer family / SCP2 sterol-binding domain / Nonspecific Lipid-transfer Protein; Chain A / SCP2 sterol-binding domain superfamily / Thiolase, conserved site / Thiolases signature 2. / Thiolase, acyl-enzyme intermediate active site / Thiolases acyl-enzyme intermediate signature. / Thiolase, N-terminal / Thiolase, N-terminal domain / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide repeat domain / Tetratricopeptide repeat / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / Thiolase-like / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Sterol carrier protein 2 / Peroxisomal targeting signal 1 receptor
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Stanley, W.A. / Kursula, P. / Wilmanns, M.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2006
タイトル: Recognition of a Functional Peroxisome Type 1 Target by the Dynamic Import Receptor Pex5P.
著者: Stanley, W.A. / Filipp, F.V. / Kursula, P. / Schuller, N. / Erdmann, R. / Schliebs, W. / Sattler, M. / Wilmanns, M.
履歴
登録2005年9月5日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02006年11月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年7月24日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.42024年5月8日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PEROXISOMAL TARGETING SIGNAL 1 RECEPTOR
B: NONSPECIFIC LIPID-TRANSFER PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,6962
ポリマ－46,6962
非ポリマー00
水1,78399
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)40.480, 68.620, 137.390
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 PEROXISOMAL TARGETING SIGNAL 1 RECEPTOR / PEX5P / PEROXISMORE RECEPTOR 1 / PEROXIN-5 / PEROXISOMAL C-TERMINAL TARGETING SIGNAL IMPORT ...PEX5P / PEROXISMORE RECEPTOR 1 / PEROXIN-5 / PEROXISOMAL C-TERMINAL TARGETING SIGNAL IMPORT RECEPTOR / PTS1-BP / PTS1 RECEPTOR


分子量: 33522.906 Da / 分子数: 1 / 断片: TPR REPEAT DOMAIN, RESIDUES 298-602 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PET24D / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P50542
#2: タンパク質 NONSPECIFIC LIPID-TRANSFER PROTEIN / MSCP2 / STEROL CARRIER PROTEIN 2 / NSL-TP / SCP-2B / SCP-2 / STEROL CARRIER PROTEIN X / SCP-X / SCPX


分子量: 13173.263 Da / 分子数: 1 / 断片: SCP2 DOMAIN, RESIDUES 426-547 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PET24D / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P22307
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 99 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.06 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.83 %

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X13 / 波長: 0.803
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2003年8月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.803 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→25 Å / Num. obs: 17692 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 6 % / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 14.1
反射 シェル解像度: 2.3→2.4 Å / 冗長度: 6.1 % / Rmerge(I) obs: 0.5 / Mean I/σ(I) obs: 3.8 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.9999精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.3→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.951 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.918 / SU B: 21.623 / SU ML: 0.245 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.456 / ESU R Free: 0.266 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.256 884 5 %RANDOM
Rwork0.202 ---
obs0.205 17681 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 33.67 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.83 Å20 Å20 Å2
2---1.04 Å20 Å2
3----1.78 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3202 0 0 99 3301
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0060.0213264
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.023004
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.9691.9734402
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.70537004
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg3.6555411
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg40.38124.765149
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.61915583
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.3321521
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0540.2488
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.023645
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02635
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2010.2841
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2270.23664
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0850.21807
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1290.286
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.140.28
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.210.271
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1330.24
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.22432656
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.55543264
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.61541387
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.63951138
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.36 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.334 64
Rwork0.31 1224

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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