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- PDB-2c08: Rat endophilin A1 BAR domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2c08
タイトルRat endophilin A1 BAR domain
要素SH3-CONTAINING GRB2-LIKE PROTEIN 2
キーワードTRANSFERASE / ENDOCYTOSIS / BAR DOMAIN / MEMBRANE CURVATURE / SH3 DOMAIN / ACYLTRANSFERASE / COILED COIL / LIPID-BINDING / MULTIGENE FAMILY / PHOSPHORYLATION
機能・相同性
機能・相同性情報


Negative regulation of MET activity / membrane bending / EGFR downregulation / lipid tube assembly / positive regulation of membrane tubulation / membrane tubulation / vesicle scission / regulation of clathrin-dependent endocytosis / basal dendrite / Retrograde neurotrophin signalling ...Negative regulation of MET activity / membrane bending / EGFR downregulation / lipid tube assembly / positive regulation of membrane tubulation / membrane tubulation / vesicle scission / regulation of clathrin-dependent endocytosis / basal dendrite / Retrograde neurotrophin signalling / Lysosome Vesicle Biogenesis / negative regulation of blood-brain barrier permeability / regulation of receptor internalization / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / dendrite extension / MHC class II antigen presentation / synaptic vesicle uncoating / Recycling pathway of L1 / postsynaptic actin cytoskeleton organization / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / Clathrin-mediated endocytosis / photoreceptor ribbon synapse / presynaptic cytosol / synaptic vesicle endocytosis / cellular response to brain-derived neurotrophic factor stimulus / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / negative regulation of protein phosphorylation / Schaffer collateral - CA1 synapse / synaptic vesicle membrane / neuron projection development / presynapse / postsynapse / transmembrane transporter binding / early endosome / negative regulation of gene expression / neuronal cell body / lipid binding / glutamatergic synapse / synapse / protein kinase binding / perinuclear region of cytoplasm / identical protein binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Endophilin-A, SH3 domain / BAR domain / BAR domain profile. / BAR / Arfaptin homology (AH) domain/BAR domain / : / BAR domain / AH/BAR domain superfamily / Substrate Binding Domain Of Dnak; Chain:A; Domain 2 / SH3 domain ...Endophilin-A, SH3 domain / BAR domain / BAR domain profile. / BAR / Arfaptin homology (AH) domain/BAR domain / : / BAR domain / AH/BAR domain superfamily / Substrate Binding Domain Of Dnak; Chain:A; Domain 2 / SH3 domain / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種RATTUS NORVEGICUS (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Gallop, J.L. / Kent, H.M. / Mcmahon, H.T. / Evans, P.R.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2006
タイトル: Mechanism of Endophilin N-Bar Domain-Mediated Membrane Curvature.
著者: Gallop, J.L. / Jao, C.C. / Kent, H.M. / Butler, P.J. / Evans, P.R. / Langen, R. / Mcmahon, H.T.
履歴
登録2005年8月26日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02006年6月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年5月29日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Experimental preparation / Other
カテゴリ: exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc ...exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status / struct_biol / struct_conn
Item: _exptl_crystal_grow.temp / _pdbx_database_status.recvd_author_approval / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.42024年10月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SH3-CONTAINING GRB2-LIKE PROTEIN 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,0251
ポリマ－24,0251
非ポリマー00
水00
1
A: SH3-CONTAINING GRB2-LIKE PROTEIN 2

A: SH3-CONTAINING GRB2-LIKE PROTEIN 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,0502
ポリマ－48,0502
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_665-x+1,-y+1,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)126.578, 126.578, 101.226
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number80
Space group name H-MI41

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要素

#1: タンパク質 SH3-CONTAINING GRB2-LIKE PROTEIN 2 / ENDOPHILIN A1 / SH3 DOMAIN PROTEIN 2A / SH3P4


分子量: 24025.070 Da / 分子数: 1 / 断片: BAR DOMAIN, RESIDUES 1-143 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) RATTUS NORVEGICUS (ドブネズミ) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21
参照: UniProt: O35179, 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの
Has protein modificationY
配列の詳細UNIPROT DOES NOT CURRENTLY HAVE A FULL-LENGTH ENTRY FOR RAT ENDOPHILIN A1. THE FRAGMENTS FROM 25- ...UNIPROT DOES NOT CURRENTLY HAVE A FULL-LENGTH ENTRY FOR RAT ENDOPHILIN A1. THE FRAGMENTS FROM 25-104 HAS BEEN MAPPED TO ITSELF AT THE PRESENT TIME DUE TO A LACK OF AVAILABLE SEQUENCE DATABASE MAPPING

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 8.76 Å3/Da / 溶媒含有率: 85.85 %
結晶化温度: 277 K / pH: 8
詳細: 25% BUTANE-1,4-DIOL, 100MM TRIS PH 8.0,4DEGC, CRYOPROTECTED IN 40% BUTANE-1,4-DIOL, 25% ETHYLENE GLYCOL

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.98
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2004年11月5日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→44 Å / Num. obs: 393336 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): 6 / 冗長度: 22.1 % / Rmerge(I) obs: 0.16 / Net I/σ(I): 19.8
反射 シェル解像度: 2.9→3.06 Å / 冗長度: 22.3 % / Rmerge(I) obs: 0.95 / Mean I/σ(I) obs: 3.6 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
SHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.9→89.44 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.881 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.861 / SU B: 12.411 / SU ML: 0.228 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.33 / ESU R Free: 0.273
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOODWITH PHASES
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.295 904 5.1 %RANDOM
Rwork0.279 ---
obs0.28 16875 99.9 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 59.79 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.32 Å20 Å20 Å2
2--0.32 Å20 Å2
3----0.65 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.9→89.44 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1653 0 0 0 1653
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.020.0231820
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.9561.9852234
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.4615202
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.8125.55690
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.83615346
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.3251513
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0720.2245
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.021242
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2350.2708
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.2930.21169
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1280.223
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1720.253
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.080.24
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.5951.51193
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.69621629
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.2393675
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.8334.5605
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.9→2.98 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.338 65
Rwork0.361 1235

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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