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万見
- PDB-2bzb: NMR Solution Structure of a protein aspartic acid phosphate phosp... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2bzb
タイトルNMR Solution Structure of a protein aspartic acid phosphate phosphatase from Bacillus Anthracis
要素CONSERVED DOMAIN PROTEIN
キーワードTRANSFERASE / PHOSPHATASE / PHOSPHORYLATION / SPORULATION / BACILLUS / ANTHRACIS / ANTITHETICAL / NEGATIVE / REGULATOR / SPINE
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of sporulation
類似検索 - 分子機能
Aspartyl-phosphate phosphatase Spo0E-like / Aspartyl-phosphate phosphatase Spo0E-like superfamily / Spo0E like sporulation regulatory protein / Helix-loop-helix DNA-binding domain / MYOD Basic-Helix-Loop-Helix Domain, subunit B / Few Secondary Structures / Irregular
類似検索 - ドメイン・相同性
Aspartyl-phosphate phosphatase Spo0E family protein / Conserved domain protein
類似検索 - 構成要素
生物種BACILLUS ANTHRACIS (炭疽菌)
手法溶液NMR / CANDID
データ登録者Grenha, R. / Rzechorzek, N.J. / Brannigan, J.A. / Ab, E. / Folkers, G.E. / De Jong, R.N. / Diercks, T. / Wilkinson, A.J. / Kaptein, R. / Wilson, K.S.
引用ジャーナル: J. Biol. Chem. / 年: 2006
タイトル: Structural characterization of Spo0E-like protein-aspartic acid phosphatases that regulate sporulation in bacilli.
著者: Grenha, R. / Rzechorzek, N.J. / Brannigan, J.A. / de Jong, R.N. / Ab, E. / Diercks, T. / Truffault, V. / Ladds, J.C. / Fogg, M.J. / Bongiorni, C. / Perego, M. / Kaptein, R. / Wilson, K.S. / ...著者: Grenha, R. / Rzechorzek, N.J. / Brannigan, J.A. / de Jong, R.N. / Ab, E. / Diercks, T. / Truffault, V. / Ladds, J.C. / Fogg, M.J. / Bongiorni, C. / Perego, M. / Kaptein, R. / Wilson, K.S. / Folkers, G.E. / Wilkinson, A.J.
履歴
登録2005年8月14日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02006年9月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年5月9日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_nmr_spectrometer
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.page_last ..._citation.journal_abbrev / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation_author.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model
改定 1.42024年5月15日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_mr / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CONSERVED DOMAIN PROTEIN
B: CONSERVED DOMAIN PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,0322
ポリマ－15,0322
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)32 / 95LOWEST ENERGY
代表モデル

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要素

#1: タンパク質 CONSERVED DOMAIN PROTEIN


分子量: 7515.875 Da / 分子数: 2
断片: SMALL ASPARTIC ACID PHOSPHATE PHOSPHATASE, RESIDUES 19-72
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) BACILLUS ANTHRACIS (炭疽菌) / 株: AMES / プラスミド: PET28A / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q81SJ3, UniProt: A0A4Y1VZT9*PLUS

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
111HNCO
121HN(CA)CO
131HN(CA)CB
141CBCA(CO)NH
151HNCA
161HBHA(CO)NH
171HNCAHA
181CCH-COSY
191(H)CCH-TOCSY
1101HNH-NOESY
1111HCH-NOESY
1121CNH- NOESY
1131HH-NOESY
NMR実験の詳細Text: THE STRUCTURE WAS DETERMINED USING TRIPLE-RESONANCE NMR SPECTROSCOPY ON 15N- AND 13C, 15N-LABELED HIS-TAGGED

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試料調製

詳細内容: 90% WATER/10% D2O
試料状態イオン強度: 150 mM / pH: 7 / 圧: 1.0 atm / 温度: 298.0 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker AVANCE / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE / 磁場強度: 700 MHz

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解析

NMR software
名称開発者分類
CNSBRUNGER,ADAMS,CLORE,DELANO,GROS, GROSSE- KUNSTLEVE,JIANG,KUSZEWSKI,NILGES, PANNU,READ, RICE,SIMONSON,WARREN精密化
Sparky構造決定
CYANA構造決定
精密化手法: CANDID / ソフトェア番号: 1
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: LOWEST ENERGY / 計算したコンフォーマーの数: 95 / 登録したコンフォーマーの数: 32

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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