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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 2byu | ||||||
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タイトル | Negative stain EM reconstruction of M.tuberculosis Acr1(Hsp 16.3) fitted with wheat sHSP dimer | ||||||
要素 | HEAT SHOCK PROTEIN 16.9B | ||||||
キーワード | CHAPERONE / SMALL HEAT SHOCK PROTEIN / ALPHA-CRYSTALLIN | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 protein complex oligomerization / response to salt stress / protein homooligomerization / response to hydrogen peroxide / unfolded protein binding / protein folding / response to heat / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | TRITICUM AESTIVUM (コムギ) | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 16.5 Å | ||||||
データ登録者 | Kennaway, C.K. / Benesch, J.L.P. / Gohlke, U. / Wang, L. / Robinson, C.V. / Orlova, E.V. / Saibil, H.R. / Keep, N.H. | ||||||
引用 | ジャーナル: J Biol Chem / 年: 2005 タイトル: Dodecameric structure of the small heat shock protein Acr1 from Mycobacterium tuberculosis. 著者: Christopher K Kennaway / Justin L P Benesch / Ulrich Gohlke / Luchun Wang / Carol V Robinson / Elena V Orlova / Helen R Saibil / Nicholas H Keep / 要旨: Small heat shock proteins are a ubiquitous and diverse family of stress proteins that have in common an alpha-crystallin domain. Mycobacterium tuberculosis has two small heat shock proteins, Acr1 ...Small heat shock proteins are a ubiquitous and diverse family of stress proteins that have in common an alpha-crystallin domain. Mycobacterium tuberculosis has two small heat shock proteins, Acr1 (alpha-crystallin-related protein 1, or Hsp16.3/16-kDa antigen) and Acr2 (HrpA), both of which are highly expressed under different stress conditions. Small heat shock proteins form large oligomeric assemblies and are commonly polydisperse. Nanoelectrospray mass spectrometry showed that Acr2 formed a range of oligomers composed of dimers and tetramers, whereas Acr1 was a dodecamer. Electron microscopy of Acr2 showed a variety of particle sizes. Using three-dimensional analysis of negative stain electron microscope images, we have shown that Acr1 forms a tetrahedral assembly with 12 polypeptide chains. The atomic structure of a related alpha-crystallin domain dimer was docked into the density to build a molecular structure of the dodecameric Acr1 complex. Along with the differential regulation of these two proteins, the differences in their quaternary structures demonstrated here supports their distinct functional roles. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 2byu.cif.gz | 238.6 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb2byu.ent.gz | 195.4 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 2byu.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 2byu_validation.pdf.gz | 791.6 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 2byu_full_validation.pdf.gz | 820.4 KB | 表示 | |
XML形式データ | 2byu_validation.xml.gz | 35.6 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 2byu_validation.cif.gz | 46.6 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/by/2byu ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/by/2byu | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 12376.149 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: THE PROTEIN MODEL WAS OBTAINED FROM PDB ENTRY 1GME / 由来: (天然) TRITICUM AESTIVUM (コムギ) / 参照: UniProt: Q41560 配列の詳細 | COOORDINAT | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: HSP 16.3 / タイプ: COMPLEX |
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緩衝液 | 名称: 20MM TRIS / pH: 7 / 詳細: 20MM TRIS |
試料 | 濃度: 0.01 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
試料支持 | 詳細: CARBON COATED 400 MESH COPPER GRID / グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 400 divisions/in. |
-電子顕微鏡撮影
顕微鏡 | モデル: FEI TECNAI 12 / 日付: 2004年3月28日 |
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電子銃 | 電子線源: TUNGSTEN HAIRPIN / 加速電圧: 120 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 42000 X / 最大 デフォーカス(公称値): 600 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 390 nm / Cs: 2 mm |
試料ホルダ | 温度: 293 K |
撮影 | 電子線照射量: 10 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM |
画像スキャン | デジタル画像の数: 18 |
放射波長 | 相対比: 1 |
-解析
対称性 | 点対称性: I (正20面体型対称) | ||||||||||||
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3次元再構成 | 解像度: 16.5 Å / 粒子像の数: 6123 / ピクセルサイズ(公称値): 3.33 Å / ピクセルサイズ(実測値): 3.33 Å 詳細: DIMER ALPHA CRYSTALLIN DOMAIN OF 1GME (43-137 AND 146-151) FITTED INTO DENSITY USING URO. RESOLUTION WAS DETERMINED BY 0.5 FOURIER SHELL CORRELATION. 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: OTHER / 空間: RECIPROCAL / Target criteria: Cross-correlation coefficient 詳細: METHOD--QUALITY OF THE FIT R-FACTOR= 0.516, CROSS- CORRELATION COEFFICIENT 81.5% | ||||||||||||
原子モデル構築 | PDB-ID: 1GME Accession code: 1GME / Source name: PDB / タイプ: experimental model | ||||||||||||
精密化 | 最高解像度: 16.5 Å | ||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 最高解像度: 16.5 Å
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