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万見
- PDB-2bvf: Crystal structure of 6-hydoxy-D-nicotine oxidase from Arthrobacte... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2bvf
タイトルCrystal structure of 6-hydoxy-D-nicotine oxidase from Arthrobacter nicotinovorans. Crystal Form 3 (P1)
要素6-HYDROXY-D-NICOTINE OXIDASE
キーワードOXIDASE / AUTOFLAVINYLATION / ENANTIOMERIC SUBSTRATES / FLAVOENZYMES / NICOTINE DEGRADATION
機能・相同性
機能・相同性情報


(R)-6-hydroxynicotine oxidase / (R)-6-hydroxynicotine oxidase activity / nicotine catabolic process / alkaloid metabolic process / FAD binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Vanillyl-alcohol Oxidase; Chain A, domain 3 - #20 / Berberine/berberine-like / Berberine and berberine like / Oxygen oxidoreductase covalent FAD-binding site / Oxygen oxidoreductases covalent FAD-binding site. / FAD-linked oxidase-like, C-terminal / Vanillyl-alcohol Oxidase; Chain A, domain 3 / Uridine Diphospho-n-acetylenolpyruvylglucosamine Reductase, domain 2 / Uridine Diphospho-n-acetylenolpyruvylglucosamine Reductase; domain 2 ...: / Vanillyl-alcohol Oxidase; Chain A, domain 3 - #20 / Berberine/berberine-like / Berberine and berberine like / Oxygen oxidoreductase covalent FAD-binding site / Oxygen oxidoreductases covalent FAD-binding site. / FAD-linked oxidase-like, C-terminal / Vanillyl-alcohol Oxidase; Chain A, domain 3 / Uridine Diphospho-n-acetylenolpyruvylglucosamine Reductase, domain 2 / Uridine Diphospho-n-acetylenolpyruvylglucosamine Reductase; domain 2 / Uridine Diphospho-n-acetylenolpyruvylglucosamine Reductase; domain 3 - #10 / Uridine Diphospho-n-acetylenolpyruvylglucosamine Reductase; domain 3 / FAD linked oxidase, N-terminal / FAD binding domain / FAD-binding, type PCMH, subdomain 1 / FAD-binding domain, PCMH-type / PCMH-type FAD-binding domain profile. / FAD-binding, type PCMH, subdomain 2 / FAD-binding, type PCMH-like superfamily / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / (R)-6-hydroxynicotine oxidase
類似検索 - 構成要素
生物種ARTHROBACTER NICOTINOVORANS (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.92 Å
データ登録者Koetter, J.W.A. / Schulz, G.E.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2005
タイトル: Crystal Structure of 6-Hydroxy-D-Nicotine Oxidase from Arthrobacter Nicotinovorans.
著者: Koetter, J.W.A. / Schulz, G.E.
履歴
登録2005年6月28日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02005年8月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 6-HYDROXY-D-NICOTINE OXIDASE
B: 6-HYDROXY-D-NICOTINE OXIDASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)99,4074
ポリマ－97,8362
非ポリマー1,5712
水19,6361090
1
A: 6-HYDROXY-D-NICOTINE OXIDASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,7042
ポリマ－48,9181
非ポリマー7861
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
B: 6-HYDROXY-D-NICOTINE OXIDASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,7042
ポリマ－48,9181
非ポリマー7861
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)60.527, 62.398, 73.351
Angle α, β, γ (deg.)89.56, 85.29, 73.03
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質 6-HYDROXY-D-NICOTINE OXIDASE


分子量: 48918.074 Da / 分子数: 2 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: FAD COVALENTLY BOUND TO H 72
由来: (組換発現) ARTHROBACTER NICOTINOVORANS (バクテリア)
プラスミド: PKK223-3 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q8GAG1, (R)-6-hydroxynicotine oxidase
#2: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1090 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, CYS 433 TO SER ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, CYS 433 TO SER
配列の詳細MUTATION C433S

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.6 %

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 0.843
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.843 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→70 Å / Num. obs: 76158 / % possible obs: 95.9 % / Observed criterion σ(I): 4 / 冗長度: 4.8 % / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 18.19
反射 シェル解像度: 1.91→1.99 Å / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.36 / Mean I/σ(I) obs: 4.2 / % possible all: 83.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.92→73.13 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.966 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.948 / SU B: 6.496 / SU ML: 0.104 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.144 / ESU R Free: 0.134 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.208 2286 3 %RANDOM
Rwork0.169 ---
obs0.17 73871 96.7 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 29.54 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.74 Å20.84 Å21.87 Å2
2---1.23 Å21.18 Å2
3----0.33 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.92→73.13 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6798 0 106 1090 7994
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0227059
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3841.9859606
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.8145904
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.67523.725306
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.803151094
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg12.5821556
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.2240.21072
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.025422
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.20.23884
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3050.24912
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.150.2994
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2010.278
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.140.241
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6841.54579
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.11927140
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.78132825
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.8014.52466
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.92→1.97 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.291 152 -
Rwork0.233 4922 -
obs--86.75 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.72270.2298-1.01311.3899-0.5371.66890.022-0.0933-0.00510.0371-0.04340.00920.0190.19980.0214-0.0665-0.0024-0.0101-0.0589-0.0047-0.083942.94450.61254.214
21.33380.4828-0.49231.3612-0.4920.9759-0.06460.005-0.0658-0.01120.12830.23080.04440.0108-0.0637-0.08310.01990.0353-0.13360.01310.034220.34438.98763.803
31.0771-0.0513-0.84251.2775-0.4312.1123-0.0357-0.20510.06110.11570.042-0.0315-0.03140.1855-0.0062-0.0706-0.0227-0.0527-0.0161-0.0359-0.079563.7266.97122.827
41.26210.0443-0.62031.3162-0.99142.1735-0.03490.11540.2008-0.19650.10750.00010.0256-0.1475-0.0725-0.0419-0.0273-0.0547-0.0859-0.0191-0.06764.22774.592-3.277
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A4 - 205
2X-RAY DIFFRACTION1A412 - 457
3X-RAY DIFFRACTION2A206 - 411
4X-RAY DIFFRACTION3B4 - 205
5X-RAY DIFFRACTION3B412 - 457
6X-RAY DIFFRACTION4B206 - 411

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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