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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 2btw | ||||||
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タイトル | Crystal structure of Alr0975 | ||||||
![]() | (ALR0975 PROTEIN) x 2 | ||||||
![]() | TRANSFERASE / PHYTOCHELATIN SYNTHASE / PCS / ALR0975 / NOSTOC / GLUTATHIONE METABOLISM / CYSTEINE PROTEASE | ||||||
機能・相同性 | ![]() glutathione gamma-glutamylcysteinyltransferase / glutathione gamma-glutamylcysteinyltransferase activity / phytochelatin biosynthetic process / response to metal ion / metal ion binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Vivares, D. / Arnoux, P. / Pignol, D. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: A Papain-Like Enzyme at Work: Native and Acyl- Enzyme Intermediate Structures in Phytochelatin Synthesis. 著者: Vivares, D. / Arnoux, P. / Pignol, D. #1: ジャーナル: Biochem.Biophys.Res.Commun. / 年: 2004 タイトル: Characterization of Phytochelatin Synthase-Like Protein Encoded by Alr0975 from a Prokaryote, Nostoc Sp. Pcc 7120 著者: Tsuji, N. / Nishikori, S. / Iwabe, O. / Shiraki, K. / Miyasaka, H. / Takagi, M. / Hirata, K. / Miyamoto, K. #2: ジャーナル: Phytochemistry / 年: 2004 タイトル: A Cyanobacterial Protein with Similarity to Phytochelatin Synthases Catalyzes the Conversion of Glutathione to Gamma-Glutamylcysteine and Lacks Phytochelatin Synthase Activity 著者: Harada, E. / Von Roepenack-Lahaye, E. / Clemens, S. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 98.6 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 80.5 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 438.5 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 449.8 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 21.2 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 29.9 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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単位格子 |
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非結晶学的対称性 (NCS) | NCS oper: (Code: given Matrix: (-1, -0.00015, 0.00054), ベクター: |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 29437.221 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() 参照: UniProt: Q8YY76, glutathione gamma-glutamylcysteinyltransferase | ||||
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#2: タンパク質 | 分子量: 29409.205 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() 参照: UniProt: Q8YY76, glutathione gamma-glutamylcysteinyltransferase | ||||
#3: 化合物 | #4: 水 | ChemComp-HOH / | 配列の詳細 | THE PUTATIVE N-TERMINAL SECRETION SIGNAL WAS NOT INCLUDED IN THE CONSTRUCTI | |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.23 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.32 % |
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結晶化 | pH: 5 / 詳細: pH 5.00 |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K | |||||||||
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() | |||||||||
検出器 | タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2005年4月16日 | |||||||||
放射 | プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray | |||||||||
放射波長 |
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反射 | 解像度: 2.05→18 Å / Num. obs: 27903 / % possible obs: 98.8 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 7.1 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. ELECTRON DENSITY IS MISSING FOR THE TAG AND THE FOUR N-TERMINAL RESIDUES AS WELL AS THE THREE C-TERMINAL RESIDUES
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 16.74 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2→19.1 Å
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拘束条件 |
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