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万見
- PDB-2btt: NMR Structure of MYO3-SH3 domain from Myosin-typeI from S. cerevisiae -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2btt
タイトルNMR Structure of MYO3-SH3 domain from Myosin-typeI from S. cerevisiae
要素MYOSIN-3 ISOFORM
キーワードCONTRACTILE PROTEIN / SH3 DOMAIN / MYOSIN-TYPE I / MUSCLE PROTEIN / ACTIN-BINDING / ATP-BINDING / MOTOR PROTEIN / MYOSIN / NUCLEOTIDE-BINDING / PHOSPHORYLATION
機能・相同性
機能・相同性情報


bipolar cellular bud site selection / myosin I complex / positive regulation of Arp2/3 complex-mediated actin nucleation / actin cortical patch localization / fungal-type cell wall organization / actin cortical patch / cell tip / reticulophagy / response to osmotic stress / microfilament motor activity ...bipolar cellular bud site selection / myosin I complex / positive regulation of Arp2/3 complex-mediated actin nucleation / actin cortical patch localization / fungal-type cell wall organization / actin cortical patch / cell tip / reticulophagy / response to osmotic stress / microfilament motor activity / myosin binding / exocytosis / actin filament organization / cell periphery / endocytosis / actin filament binding / actin cytoskeleton / hydrolase activity / ATP binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Fungal myosin-I, SH3 domain / Class I myosin tail homology domain / Class I myosin, motor domain / Unconventional myosin tail, actin- and lipid-binding / Class I myosin tail homology (TH1) domain profile. / Myosin head, motor domain / Myosin head (motor domain) / Myosin motor domain profile. / Myosin. Large ATPases. / SH3 Domains ...Fungal myosin-I, SH3 domain / Class I myosin tail homology domain / Class I myosin, motor domain / Unconventional myosin tail, actin- and lipid-binding / Class I myosin tail homology (TH1) domain profile. / Myosin head, motor domain / Myosin head (motor domain) / Myosin motor domain profile. / Myosin. Large ATPases. / SH3 Domains / Kinesin motor domain superfamily / SH3 domain / Src homology 3 domains / SH3 type barrels. / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Roll / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
手法溶液NMR / ARIA 1.2
データ登録者Musi, V. / Birdsall, B. / Pastore, A.
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2006
タイトル: New approaches to high-throughput structure characterization of SH3 complexes: the example of Myosin-3 and Myosin-5 SH3 domains from S. cerevisiae.
著者: Musi, V. / Birdsall, B. / Fernandez-Ballester, G. / Guerrini, R. / Salvatori, S. / Serrano, L. / Pastore, A.
履歴
登録2005年6月6日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02006年4月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年1月17日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title
改定 1.42020年1月15日Group: Data collection / Other / カテゴリ: pdbx_database_status / pdbx_nmr_software
Item: _pdbx_database_status.status_code_cs / _pdbx_database_status.status_code_mr / _pdbx_nmr_software.name
改定 1.52024年4月24日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: MYOSIN-3 ISOFORM


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)7,5881
ポリマ－7,5881
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 50LOWEST ENERGY
代表モデルモデル #1

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要素

#1: タンパク質 MYOSIN-3 ISOFORM / MYO3-SH3 DOMAIN / MYO3-SH3 ISOFORM


分子量: 7588.495 Da / 分子数: 1 / 断片: SH3 DOMAIN, RESIDUES 1122-1190 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P36006

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1111H-15N-NOESY-HSQC
1211H-15N- TOCSY-HSQC
131HNHA
141HNHB
151CBCA(CO)NH
161CBCANH
171HNCO
181(H)CCH- TOCSY
1912D-NOESY
11012D COSY
11112D-TOCSY
NMR実験の詳細Text: THE STRUCTURE WAS DETERMINED USING TRIPLE-RESONANCE NMR SPECTROSCOPY ON 13C, 15N-LABELED MYO3_SH3.

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試料調製

詳細内容: 90% WATER/10% D2O
試料状態イオン強度: 50 mM / pH: 7 / 圧: 1.0 atm / 温度: 298.0 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Varian INOVAVarianINOVA5001
Varian INOVAVarianINOVA6002
Varian INOVAVarianINOVA8003

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
ARIA1.2LINGE,HABECK,RIEPING,NILGES精密化
XEASY構造決定
Sparky構造決定
精密化手法: ARIA 1.2 / ソフトェア番号: 1
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: LOWEST ENERGY / 計算したコンフォーマーの数: 50 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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