[日本語] English
万見
- PDB-2bsd: Structure of Lactococcal Bacteriophage p2 Receptor Binding Protein -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2bsd
タイトルStructure of Lactococcal Bacteriophage p2 Receptor Binding Protein
要素RECEPTOR BINDING PROTEIN
キーワードRECEPTOR / LACTOCOCCUS LACTIS / PHAGE / LLAMA VHH / RECEPTOR BINDING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


virus tail, baseplate / entry receptor-mediated virion attachment to host cell / cell adhesion / symbiont entry into host cell / virion attachment to host cell
類似検索 - 分子機能
Triple-stranded beta-helix / Phage fibre proteins / Phage tail base-plate Siphoviridae RBP, head domain / : / Lactococcus phage p2, Receptor binding protein, neck domain / : / Lactophage receptor-binding protein N-terminal shoulder domain / Receptor-binding protein of phage tail base-plate Siphoviridae, head / Lactophage receptor-binding protein C-terminal head domain / Adenovirus pIV-like, attachment domain ...Triple-stranded beta-helix / Phage fibre proteins / Phage tail base-plate Siphoviridae RBP, head domain / : / Lactococcus phage p2, Receptor binding protein, neck domain / : / Lactophage receptor-binding protein N-terminal shoulder domain / Receptor-binding protein of phage tail base-plate Siphoviridae, head / Lactophage receptor-binding protein C-terminal head domain / Adenovirus pIV-like, attachment domain / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Receptor binding protein
類似検索 - 構成要素
生物種ENTEROBACTERIA PHAGE P2 (ファージ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Spinelli, S. / Desmyter, A. / Verrips, C.T. / Dehaard, H.J.W. / Moineau, S. / Cambillau, C.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2006
タイトル: Lactococcal Bacteriophage P2 Receptor-Binding Protein Structure Suggests a Common Ancestor Gene with Bacterial and Mammalian Viruses.
著者: Spinelli, S. / Desmyter, A. / Verrips, C.T. / Dehaard, H.J.W. / Moineau, S. / Cambillau, C.
履歴
登録2005年5月20日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02005年11月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22018年1月24日Group: Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen
Item: _entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_strain
改定 1.32024年5月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: RECEPTOR BINDING PROTEIN
B: RECEPTOR BINDING PROTEIN
C: RECEPTOR BINDING PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)86,0043
ポリマ－86,0043
非ポリマー00
水3,873215
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)76.108, 96.250, 149.491
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31C

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: LEU / Beg label comp-ID: LEU / End auth comp-ID: SER / End label comp-ID: SER / Refine code: 4 / Auth seq-ID: 30 - 230 / Label seq-ID: 30 - 230

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB
3CC

-
要素

#1: タンパク質 RECEPTOR BINDING PROTEIN


分子量: 28668.057 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) ENTEROBACTERIA PHAGE P2 (ファージ)
株: LM0230 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI K-12 (大腸菌) / 参照: UniProt: Q71AW2
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 215 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.95 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.36 %
結晶化pH: 6.5
詳細: A VOLUME OF 1 MICROL OF PROTEIN 6 TO 9 MG/ML) WAS MIXED WITH 1 MICROL OF RESERVOIR SOLUTION CONTAINING 0.85-1.1 M AMMONIUM SULPHATE IN 0.1 M MES PH 6.5. CRYSTALS WERE IMPROVED BY MICROSEEDING.

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.9794
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9794 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→20 Å / Num. obs: 48171 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 6.7
反射 シェル解像度: 2.3→2.36 Å / Rmerge(I) obs: 0.33 / Mean I/σ(I) obs: 2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.24精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
SOLVE/RESOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.3→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.917 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.902 / SU B: 6.158 / SU ML: 0.149 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.247 / ESU R Free: 0.203 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.252 1256 2.5 %RANDOM
Rwork0.22 ---
obs0.221 48171 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 23.89 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.1 Å20 Å20 Å2
2---0.71 Å20 Å2
3---0.8 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5820 0 0 215 6035
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0215928
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1481.9228067
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.8975756
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0780.2945
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.024458
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1890.22198
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1060.2168
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2040.222
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.0680.22
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.421.53759
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.84926105
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.36932169
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.2944.51962
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / 数: 1515 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Dom-IDAuth asym-IDタイプRms dev position (Å)Weight position
1Amedium positional0.130.5
2Bmedium positional0.150.5
3Cmedium positional0.140.5
1Amedium thermal0.412
2Bmedium thermal0.42
3Cmedium thermal0.422
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.36 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.288 104
Rwork0.268 3431
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.201-0.00370.06891.0223-0.55390.67550.023-0.01130.02770.1003-0.00960.0463-0.05310.0022-0.01340.00140.00050.00950.0561-0.0280.084559.07734.15932.472
20.9517-0.68890.63390.7506-0.60651.06960.03250.1770.0303-0.0754-0.0977-0.0847-0.03520.16680.06530.1057-0.02620.03050.0821-0.00940.063171.45532.60816.934
30.4808-0.57840.0472.0819-0.20680.04310.02530.0236-0.0723-0.1818-0.01440.08770.0366-0.0416-0.01090.04260.0032-0.01450.1461-0.00290.042154.87323.15616.546
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A2 - 264
2X-RAY DIFFRACTION2B2 - 264
3X-RAY DIFFRACTION3C2 - 264

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る