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- PDB-2bs4: GLU C180 -> ILE VARIANT QUINOL:FUMARATE REDUCTASE FROMWOLINELLA S... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2bs4
タイトルGLU C180 -> ILE VARIANT QUINOL:FUMARATE REDUCTASE FROMWOLINELLA SUCCINOGENES
要素(QUINOL-FUMARATE REDUCTASE ...) x 3
キーワードOXIDOREDUCTASE / 2FE-2S / 3FE-4S / 4FE-4S / CITRIC ACID CYCLE / DIHAEM CYTOCHROME B / ELECTRON TRANSPORT / FAD / FLAVOPROTEIN / FUMARATE REDUCTASE / HEME / ION-SULPHUR PROTEIN / IRON / IRON-SULFUR / METAL-BINDING / RESPIRATORY CHAIN / SUCCINATE DEHYDROGENASE / TRANSMEMBRANE / TRICARBOXYLIC ACID CYCLE
機能・相同性
機能・相同性情報


succinate dehydrogenase (quinone) activity / succinate dehydrogenase / anaerobic respiration / 3 iron, 4 sulfur cluster binding / tricarboxylic acid cycle / respiratory electron transport chain / electron transport chain / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / flavin adenine dinucleotide binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding ...succinate dehydrogenase (quinone) activity / succinate dehydrogenase / anaerobic respiration / 3 iron, 4 sulfur cluster binding / tricarboxylic acid cycle / respiratory electron transport chain / electron transport chain / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / flavin adenine dinucleotide binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / electron transfer activity / oxidoreductase activity / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Ubiquitin-like (UB roll) - #820 / Fumarate reductase type B, transmembrane subunit / 4Fe-4S dicluster domain / Succinate dehydrogenase/fumarate reductase type B, transmembrane subunit / Succinate dehydrogenase/Fumarate reductase transmembrane subunit / Fumarate reductase/succinate dehydrogenase, transmembrane subunit / Fumarate reductase/succinate dehydrogenase flavoprotein-like, C-terminal domain / Alpha-helical ferredoxin / Fumarate Reductase Iron-sulfur Protein; Chain B, domain 2 / Fumarate reductase/succinate dehydrogenase, transmembrane subunit ...Ubiquitin-like (UB roll) - #820 / Fumarate reductase type B, transmembrane subunit / 4Fe-4S dicluster domain / Succinate dehydrogenase/fumarate reductase type B, transmembrane subunit / Succinate dehydrogenase/Fumarate reductase transmembrane subunit / Fumarate reductase/succinate dehydrogenase, transmembrane subunit / Fumarate reductase/succinate dehydrogenase flavoprotein-like, C-terminal domain / Alpha-helical ferredoxin / Fumarate Reductase Iron-sulfur Protein; Chain B, domain 2 / Fumarate reductase/succinate dehydrogenase, transmembrane subunit / : / Succinate dehydrogenase/fumarate reductase, flavoprotein subunit / Fumarate reductase/succinate dehydrogenase, FAD-binding site / Fumarate reductase / succinate dehydrogenase FAD-binding site. / FAD-dependent oxidoreductase SdhA/FrdA/AprA / 3 helical TM bundles of succinate and fumarate reductases / Succinate dehydrogenase/fumarate reductase iron-sulphur protein / Succinate dehydogenase/fumarate reductase N-terminal / 2Fe-2S iron-sulfur cluster binding domain / Fumarate reductase/succinate dehydrogenase flavoprotein-like, C-terminal / Fumarate reductase flavoprotein C-term / Fumarate reductase/succinate dehydrogenase flavoprotein-like, C-terminal domain superfamily / Flavocytochrome C3; Chain A, domain 1 / Succinate dehydrogenase/fumarate reductase flavoprotein, catalytic domain / Succinate dehydrogenase/fumarate reductase flavoprotein, catalytic domain superfamily / FAD-dependent oxidoreductase 2, FAD binding domain / FAD binding domain / Alpha-helical ferredoxin / 2Fe-2S ferredoxin, iron-sulphur binding site / 2Fe-2S ferredoxin-type iron-sulfur binding region signature. / Beta-grasp domain / Beta-grasp domain superfamily / 2Fe-2S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain profile. / 2Fe-2S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain / 2Fe-2S ferredoxin-like superfamily / FAD/NAD(P)-binding domain / FAD/NAD(P)-binding domain / 4Fe-4S ferredoxin, iron-sulphur binding, conserved site / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding region signature. / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain profile. / 4Fe-4S ferredoxin-type, iron-sulphur binding domain / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / 3-Layer(bba) Sandwich / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily / Ubiquitin-like (UB roll) / Roll / Alpha-Beta Complex / Up-down Bundle / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
CITRIC ACID / 2,3-DIMETHYL-1,4-NAPHTHOQUINONE / FE3-S4 CLUSTER / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / IRON/SULFUR CLUSTER / Fumarate reductase flavoprotein subunit / Fumarate reductase cytochrome b subunit / Fumarate reductase iron-sulfur subunit
類似検索 - 構成要素
生物種WOLINELLA SUCCINOGENES (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.76 Å
データ登録者Lancaster, C.R.D.
引用
ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2005
タイトル: Experimental Support for the E-Pathway Hypothesis of Coupled Transmembrane Electron and Proton Transfer in Dihemic Quinol:Fumarate Reductase
著者: Lancaster, C.R.D. / Sauer, U.S. / Gross, R. / Haas, A.H. / Graf, J. / Schwalbe, H. / Maentele, W. / Simon, J. / Madej, G.
#1: ジャーナル: FEBS Lett. / 年: 2003
タイトル: Wolinella Succinogenes Quinol:Fumarate Reductase and its Comparison to E. Coli Succinate:Quinone Reductase
著者: Lancaster, C.R.D.
#2: ジャーナル: Biochim.Biophys.Acta / 年: 2002
タイトル: Wolinella Succinogenes Quinol:Fumarate Reductase -2.2 Angstrom Resolution Crystal Structure and the E-Pathway Hypothesis of Coupled Transmembrane Proton and Electron Transfer
著者: Lancaster, C.R.D.
#3: ジャーナル: Eur.J.Biochem. / 年: 2001
タイトル: A Third Crystal Form of Wolinella Succinogenes Quinol:Fumarate Reductase Reveals Domain Closure at the Site of Fumarate Reduction
著者: Lancaster, C.R.D. / Gross, R. / Simon, J.
#4: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2000
タイトル: Essential Role of Glu-C66 for Menaquinol Oxidation Indicates Transmembrane Electrochemical Potential Generation by Wolinella Succinogenes Fumarate Reductase
著者: Lancaster, C.R.D. / Gross, R. / Haas, A. / Ritter, M. / Maentele, W. / Simon, J. / Kroeger, A.
#5: ジャーナル: Nature / 年: 1999
タイトル: Structure of Fumarate Reductase from Wolinella Succinogenes at 2.2 Angstroms Resolution
著者: Lancaster, C.R.D. / Kroeger, A. / Auer, M. / Michel, H.
履歴
登録2005年5月14日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02005年12月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
改定 1.42024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: QUINOL-FUMARATE REDUCTASE FLAVOPROTEIN SUBUNIT A
B: QUINOL-FUMARATE REDUCTASE IRON-SULFUR SUBUNIT B
C: QUINOL-FUMARATE REDUCTASE DIHEME CYTOCHROME B SUBUNIT C
D: QUINOL-FUMARATE REDUCTASE FLAVOPROTEIN SUBUNIT A
E: QUINOL-FUMARATE REDUCTASE IRON-SULFUR SUBUNIT B
F: QUINOL-FUMARATE REDUCTASE DIHEME CYTOCHROME B SUBUNIT C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)267,03926
ポリマ－259,5316
非ポリマー7,50720
水8,503472
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)85.104, 188.766, 117.817
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 104.47, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

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QUINOL-FUMARATE REDUCTASE ... , 3種, 6分子 ADBECF

#1: タンパク質 QUINOL-FUMARATE REDUCTASE FLAVOPROTEIN SUBUNIT A


分子量: 72825.055 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
詳細: FAD COVALENTLY BOUND TO HIS A43 BY AN 8-ALPHA-(N-EPSILON-HISTIDYL) BOND
由来: (天然) WOLINELLA SUCCINOGENES (バクテリア) / 参照: UniProt: P17412, EC: 1.3.99.1
#2: タンパク質 QUINOL-FUMARATE REDUCTASE IRON-SULFUR SUBUNIT B


分子量: 27197.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) WOLINELLA SUCCINOGENES (バクテリア) / 参照: UniProt: P17596, EC: 1.3.99.1
#3: タンパク質 QUINOL-FUMARATE REDUCTASE DIHEME CYTOCHROME B SUBUNIT C


分子量: 29743.102 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) WOLINELLA SUCCINOGENES (バクテリア) / 参照: UniProt: P17413, EC: 1.3.99.1

-
糖 , 1種, 2分子

#11: 糖 ChemComp-LMT / DODECYL-BETA-D-MALTOSIDE / ドデシルβ-D-マルトシド


タイプ: D-saccharide / 分子量: 510.615 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C24H46O11 / コメント: 可溶化剤*YM

-
非ポリマー , 9種, 490分子

#4: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#5: 化合物 ChemComp-CIT / CITRIC ACID / クエン酸


分子量: 192.124 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H8O7
#6: 化合物 ChemComp-F3S / FE3-S4 CLUSTER


分子量: 295.795 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe3S4
#7: 化合物
ChemComp-HEM / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / HEME


分子量: 616.487 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C34H32FeN4O4
#8: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#9: 化合物 ChemComp-FES / FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER


分子量: 175.820 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe2S2
#10: 化合物 ChemComp-SF4 / IRON/SULFUR CLUSTER


分子量: 351.640 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe4S4
#12: 化合物 ChemComp-DMW / 2,3-DIMETHYL-1,4-NAPHTHOQUINONE / 2,3-ジメチル-1,4-ナフトキノン


分子量: 186.207 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C12H10O2
#13: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 472 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

構成要素の詳細FUNCTION: ESSENTIAL FOR FUMARATE RESPIRATION
Has protein modificationY
配列の詳細E180I VARIANT FOR CHAINS C AND F.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.4 %
結晶化pH: 6 / 詳細: pH 6.00

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データ収集

回折平均測定温度: 277 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-1 / 波長: 0.934
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2001年2月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.934 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.76→29.71 Å / Num. obs: 79393 / % possible obs: 87.3 % / Observed criterion σ(I): -1 / 冗長度: 2.2 % / Biso Wilson estimate: 51.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.1 / Net I/σ(I): 6
反射 シェル解像度: 2.76→2.83 Å / 冗長度: 1.9 % / Rmerge(I) obs: 0.36 / Mean I/σ(I) obs: 1.2 / % possible all: 82.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2BS2

2bs2


解像度: 2.76→29.65 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Data cutoff high absF: 2091334.83 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: MLF
詳細: THIS ENTRY CONTAINS ATOMS WITH ZERO OCCUPANCY FOR WHICH B-FACTORS HAVE BEEN REFINED.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.216 1000 1.3 %SHELLS
Rwork0.2 ---
obs0.2 79362 86 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 35.5046 Å2 / ksol: 0.289152 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 38.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.8 Å20 Å24.39 Å2
2---5.1 Å20 Å2
3---5.9 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.33 Å0.3 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.42 Å0.4 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.76→29.65 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数18136 0 442 472 19050
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d21.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.66
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.76→2.93 Å / Rfactor Rfree error: 0.024 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.291 148 1.3 %
Rwork0.28 11606 -
obs--76.7 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3PARHEM.ROYTOPHEM.ROY
X-RAY DIFFRACTION4ION.PARAMION.TOP
X-RAY DIFFRACTION5DMN.PARDMN.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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