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万見
- PDB-2brq: Crystal structure of the filamin A repeat 21 complexed with the i... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2brq
タイトルCrystal structure of the filamin A repeat 21 complexed with the integrin beta7 cytoplasmic tail peptide
要素
  • FILAMIN A
  • INTEGRIN BETA-7 SUBUNIT
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / CYTOSKELETON-COMPLEX / ACTIN-BINDING / CYTOSKELETON / IMMUNOGLOBULIN LIKE / INTEGRIN / CELL ADHESION
機能・相同性
機能・相同性情報


immune response in gut-associated lymphoid tissue / cell-matrix adhesion involved in ameboidal cell migration / integrin alpha4-beta7 complex / regulation of membrane repolarization during atrial cardiac muscle cell action potential / regulation of membrane repolarization during cardiac muscle cell action potential / establishment of Sertoli cell barrier / Myb complex / glycoprotein Ib-IX-V complex / formation of radial glial scaffolds / T cell migration ...immune response in gut-associated lymphoid tissue / cell-matrix adhesion involved in ameboidal cell migration / integrin alpha4-beta7 complex / regulation of membrane repolarization during atrial cardiac muscle cell action potential / regulation of membrane repolarization during cardiac muscle cell action potential / establishment of Sertoli cell barrier / Myb complex / glycoprotein Ib-IX-V complex / formation of radial glial scaffolds / T cell migration / adenylate cyclase-inhibiting dopamine receptor signaling pathway / positive regulation of integrin-mediated signaling pathway / tubulin deacetylation / cytoplasmic sequestering of protein / actin crosslink formation / blood coagulation, intrinsic pathway / protein localization to bicellular tight junction / OAS antiviral response / positive regulation of actin filament bundle assembly / positive regulation of neuron migration / positive regulation of potassium ion transmembrane transport / Cell-extracellular matrix interactions / leukocyte tethering or rolling / early endosome to late endosome transport / apical dendrite / Fc-gamma receptor I complex binding / cell-cell junction organization / positive regulation of neural precursor cell proliferation / positive regulation of platelet activation / protein localization to cell surface / heterotypic cell-cell adhesion / integrin complex / wound healing, spreading of cells / negative regulation of transcription by RNA polymerase I / megakaryocyte development / GP1b-IX-V activation signalling / leukocyte migration / cortical cytoskeleton / positive regulation of axon regeneration / receptor clustering / SMAD binding / actin filament bundle / RHO GTPases activate PAKs / brush border / semaphorin-plexin signaling pathway / mitotic spindle assembly / cilium assembly / potassium channel regulator activity / epithelial to mesenchymal transition / blood vessel remodeling / Integrin cell surface interactions / axonal growth cone / heart morphogenesis / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / release of sequestered calcium ion into cytosol / cell adhesion molecule binding / regulation of cell migration / substrate adhesion-dependent cell spreading / cell-matrix adhesion / dendritic shaft / protein localization to plasma membrane / integrin-mediated signaling pathway / G protein-coupled receptor binding / actin filament / protein kinase C binding / synapse organization / mRNA transcription by RNA polymerase II / trans-Golgi network / establishment of protein localization / negative regulation of protein catabolic process / negative regulation of DNA-binding transcription factor activity / cerebral cortex development / platelet aggregation / kinase binding / small GTPase binding / cell-cell adhesion / Z disc / positive regulation of protein import into nucleus / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / actin filament binding / cell-cell junction / actin cytoskeleton / integrin binding / negative regulation of neuron projection development / Platelet degranulation / GTPase binding / virus receptor activity / actin cytoskeleton organization / perikaryon / angiogenesis / DNA-binding transcription factor binding / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / transmembrane transporter binding / postsynapse / receptor complex / protein stabilization / cell adhesion / cadherin binding / focal adhesion / glutamatergic synapse
類似検索 - 分子機能
Filamin family / Filamin/ABP280 repeat / Filamin-type immunoglobulin domains / Filamin/ABP280 repeat / Filamin/ABP280 repeat profile. / Filamin/ABP280 repeat-like / Integrin beta subunit, cytoplasmic domain / Integrin beta cytoplasmic domain / Integrin_b_cyt / Integrin beta subunit, tail ...Filamin family / Filamin/ABP280 repeat / Filamin-type immunoglobulin domains / Filamin/ABP280 repeat / Filamin/ABP280 repeat profile. / Filamin/ABP280 repeat-like / Integrin beta subunit, cytoplasmic domain / Integrin beta cytoplasmic domain / Integrin_b_cyt / Integrin beta subunit, tail / Integrin beta tail domain superfamily / Integrin_B_tail / Integrin beta subunit, VWA domain / Integrin beta subunit / Integrin beta N-terminal / Integrin beta chain VWA domain / Integrin plexin domain / Integrins beta chain cysteine-rich domain signature. / Integrin beta subunits (N-terminal portion of extracellular region) / Actinin-type actin-binding domain signature 1. / Actinin-type actin-binding domain signature 2. / Actinin-type actin-binding domain, conserved site / EGF-like domain, extracellular / EGF-like domain / Integrin domain superfamily / Calponin homology domain / Calponin homology (CH) domain / PSI domain / domain found in Plexins, Semaphorins and Integrins / Calponin homology domain / CH domain superfamily / Calponin homology (CH) domain profile. / von Willebrand factor A-like domain superfamily / EGF-like domain signature 2. / EGF-like domain signature 1. / Immunoglobulin E-set / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GLUTATHIONE / Filamin-A / Integrin beta-7
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Kiema, T.-R. / Ylanne, J.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2006
タイトル: The Molecular Basis of Filamin Binding to Integrins and Competition with Talin.
著者: Kiema, T. / Lad, Y. / Jiang, P. / Oxley, C.L. / Baldassarre, M. / Wegener, K.L. / Campbell, I.D. / Ylanne, J. / Calderwood, D.A.
履歴
登録2005年5月11日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02006年2月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22012年2月29日Group: Other
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ncs_dom_lim / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: FILAMIN A
B: FILAMIN A
C: INTEGRIN BETA-7 SUBUNIT
D: INTEGRIN BETA-7 SUBUNIT
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,8358
ポリマ－27,0364
非ポリマー7994
水90150
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4680 Å2
ΔGint-30 kcal/mol
Surface area13350 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)41.970, 60.000, 51.570
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 110.17, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12C
22D

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / End auth comp-ID: PRO / End label comp-ID: PRO / Refine code: 3

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11GLYGLYAA2236 - 23284 - 96
21GLYGLYBB2236 - 23284 - 96
12PROPROCC776 - 7889 - 21
22PROPRODD776 - 7889 - 21

NCSアンサンブル:
ID
1
2

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.87626, 0.4813, 0.02267), (0.48019, 0.86842, 0.12356), (0.03978, 0.11916, -0.99208)37.53052, -14.52401, 72.62393
2given(-0.89308, 0.44922, 0.02465), (0.44772, 0.88205, 0.14674), (0.04418, 0.14209, -0.98887)38.72989, -14.63607, 72.13455

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要素

#1: タンパク質 FILAMIN A / ALPHA-FILAMIN / FILAMIN 1 / ENDOTHELIAL ACTIN- BINDING PROTEIN / ACTIN-BINDING PROTEIN 280 / ABP- ...ALPHA-FILAMIN / FILAMIN 1 / ENDOTHELIAL ACTIN- BINDING PROTEIN / ACTIN-BINDING PROTEIN 280 / ABP-280 / NONMUSCLE FILAMIN


分子量: 9964.994 Da / 分子数: 2 / 断片: ROD DOMAIN, RESIDUES 2236-2329 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PGEX4T-3 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P21333
#2: タンパク質・ペプチド INTEGRIN BETA-7 SUBUNIT


分子量: 3552.918 Da / 分子数: 2 / 断片: RESIDUES 768-798 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: P26010
#3: 化合物 ChemComp-GSH / GLUTATHIONE / グルタチオン


分子量: 307.323 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N3O6S
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 50 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
非ポリマーの詳細GLUTATHIONE (GTT): GLUTATHIONES X1 AND X2 ARE COVALENTLY ATTACHED TO A 2293 CYS AND B 2293 CYS, ...GLUTATHIONE (GTT): GLUTATHIONES X1 AND X2 ARE COVALENTLY ATTACHED TO A 2293 CYS AND B 2293 CYS, RESPECTIVELY, FORMING A DISULFIDE BOND.
配列の詳細THE FIRST THREE RESIDUES GAM ORIGINATES FROM THE EXPRESSION PLASMID.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.6 % / 解説: FILAMIN C REPEAT 24
結晶化pH: 5.5 / 詳細: 1.26 M SODIUM CITRATE, 0.1 M CITRIC ACID PH 5.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-3 / 波長: 0.931
検出器タイプ: MARRESEARCH MAR165 / 検出器: CCD / 日付: 2005年2月17日 / 詳細: TOROIDAL MIRROR
放射モノクロメーター: DIAMOND (111), GE(220) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.931 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→37.68 Å / Num. obs: 13748 / % possible obs: 96.9 % / 冗長度: 5.2 % / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 17.6
反射 シェル解像度: 2→2.1 Å / 冗長度: 5.1 % / Rmerge(I) obs: 0.05 / Mean I/σ(I) obs: 5 / % possible all: 96.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1V05

1v05


解像度: 2.1→37.68 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.954 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.925 / SU B: 10.227 / SU ML: 0.136 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.228 / ESU R Free: 0.196 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. SOME OF THE SIDE CHAIN ATOMS OF RESIDUES A 2264 ARG, A 2280 LYS, A 2287 ASP, B 2240 LYS, B 2250 ARG, B 2262 TRP, B 2280 LYS, B 2287 ASP, B ...詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. SOME OF THE SIDE CHAIN ATOMS OF RESIDUES A 2264 ARG, A 2280 LYS, A 2287 ASP, B 2240 LYS, B 2250 ARG, B 2262 TRP, B 2280 LYS, B 2287 ASP, B 2288 ARG, D 785 THR AND D 787 ASN HAVE A POORLY DEFINED DENSITY. THE SIDE CHAIN ATOMS OF RESIDUES A 2289 LYS, B 2239 HIS, B 2264 ARG, B 2286 GLU, B 2289 LYS AND B 2314 GLU HAVE NO ELECTRON DENSITY BUT THEY WERE MODELED. BREAK IN THE MAIN CHAIN ELECTRON DENSITY BETWEEN RESIDUES B 2286 GLU - B 2287 ASP, B 2288 ARG - B 2289 LYS AND D 786 ILE - D 787 ASN.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.243 1381 10 %RANDOM
Rwork0.192 ---
obs0.197 12367 97.2 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 36.43 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.78 Å20 Å20.65 Å2
2--1.33 Å20 Å2
3----1.65 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→37.68 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1564 0 52 50 1666
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0221652
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4651.9982238
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.5835209
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.08124.37564
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.87615229
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.414158
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1080.2239
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.021288
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1960.2595
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3020.21054
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1250.279
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1740.229
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1540.26
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7691.51089
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.23621696
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.0253636
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.2234.5542
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
11A372tight positional0.290.05
12B372tight positional0.290.05
21C52tight positional0.20.05
22D52tight positional0.20.05
11A306loose positional0.725
12B306loose positional0.725
21C48loose positional0.45
22D48loose positional0.45
11A372tight thermal1.360.5
12B372tight thermal1.360.5
21C52tight thermal1.530.5
22D52tight thermal1.530.5
11A306loose thermal1.9710
12B306loose thermal1.9710
21C48loose thermal1.9210
22D48loose thermal1.9210
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.15 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.271 112
Rwork0.224 890
精密化 TLS

T33: -0.1593 Å2 / 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
16.27081.33231.50354.33991.54635.569-0.11690.0301-0.1845-0.3916-0.04390.0365-0.1575-0.12030.1608-0.16380.06420.0418-0.2009-0.004930.97416.299926.9218
24.1139-2.25350.86235.9181-2.35167.4417-0.2123-0.6395-0.27050.56010.16930.12670.05610.43110.043-0.16130.05830.0349-0.00830.032318.927717.653549.1184
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A2236 - 2329
2X-RAY DIFFRACTION1C776 - 788
3X-RAY DIFFRACTION1A3330
4X-RAY DIFFRACTION2B2236 - 2328
5X-RAY DIFFRACTION2D776 - 788
6X-RAY DIFFRACTION2B3329

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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