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- PDB-2brd: CRYSTAL STRUCTURE OF BACTERIORHODOPSIN IN PURPLE MEMBRANE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2brd
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF BACTERIORHODOPSIN IN PURPLE MEMBRANE
要素BACTERIORHODOPSIN
キーワードPHOTORECEPTOR / PROTON PUMP / MEMBRANE PROTEIN / RETINAL PROTEIN / TWO-DIMENSIONAL CRYSTAL
機能・相同性
機能・相同性情報


light-driven active monoatomic ion transmembrane transporter activity / monoatomic ion channel activity / photoreceptor activity / phototransduction / proton transmembrane transport / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Bacterial rhodopsins retinal binding site. / Bacterial rhodopsins signature 1. / Rhodopsin, retinal binding site / Bacteriorhodopsin-like protein / Archaeal/bacterial/fungal rhodopsins / Bacteriorhodopsin-like protein / Rhopdopsin 7-helix transmembrane proteins / Rhodopsin 7-helix transmembrane proteins / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-DPG / RETINAL / Bacteriorhodopsin
類似検索 - 構成要素
生物種Halobacterium salinarum (好塩性)
手法電子線結晶学 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Henderson, R. / Grigorieff, N.
引用
ジャーナル: J Mol Biol / 年: 1996
タイトル: Electron-crystallographic refinement of the structure of bacteriorhodopsin.
著者: N Grigorieff / T A Ceska / K H Downing / J M Baldwin / R Henderson /
要旨: Using electron diffraction data corrected for diffuse scattering together with additional phase information from 30 new images of tilted specimens, an improved experimental density map has been ...Using electron diffraction data corrected for diffuse scattering together with additional phase information from 30 new images of tilted specimens, an improved experimental density map has been calculated for bacteriorhodopsin. The atomic model has then been rebuilt into this new map with particular attention to the surface loops. All the residues from 7 to 227 as well as ten lipid molecules are now included, although a few amino acid residues in three of the six surface loops, about half of the lipid hydrophobic chains and all of the lipid head groups are disordered. The model has then been refined against the experimental diffraction amplitudes to an R-factor of 28% at 3.5 angstrom resolution with strict geometry (0.005 angstrom) bond length deviation) using the improvement of the "free" phase residual between calculated and experimental phases from images as an objective criterion of accuracy. For the refinement some new programs were developed to restrain the number of parameters, to be compatible with the limited resolution of our data. In the final refined model of the protein (2BRD), compared with earlier co-ordinates (1BRD), helix D has been moved towards the cytoplasm by almost 4 angstrom, and the overall accuracy of the co-ordinates of residues in the other six helices has been improved. As a result the positions of nearly all the important residues in bacteriorhodopsin are now well determined. In particular, the buried, protonated Asp115 is 7 angstrom from, and so not in contact with, the retinal and Met118 forms a cap on the pocket occupied by the beta-ionone ring. No clear density exists for the side-chain of Arg82, which forms a central part of the extracellular half-channel. The only arginine side-chain built into good density is that of Arg134 at the extracellular end of helix E, the others being disordered near one of the two surfaces. The interpretation of the end of helix F on the extracellular surface is now clearer; an extra loose helical turn has been built bringing the side-chain of Glu194 close to Arg134 to form a probable salt bridge. The model provides an improved framework for understanding the mechanism of the light-driven proton pumping. A number of cavities that could contain water molecules were found by searching the refined model, most of them above or below the Schiff base in the half-channels leading to the two surfaces. The ordered and disordered regions of the structure are described by the temperature factor distribution.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1990
タイトル: Analysis of High-Resolution Electron Diffraction Patterns from Purple Membrane Labelled with Heavy-Atoms
著者: Ceska, T.A. / Henderson, R.
#2: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1990
タイトル: Model for the Structure of Bacteriorhodopsin Based on High-Resolution Electron Cryo-Microscopy
著者: Henderson, R. / Baldwin, J.M. / Ceska, T.A. / Zemlin, F. / Beckmann, E. / Downing, K.H.
#3: ジャーナル: Nature / 年: 1975
タイトル: Three-Dimensional Model of Purple Membrane Obtained by Electron Microscopy
著者: Henderson, R. / Unwin, P.N.
履歴
登録1995年12月27日処理サイト: BNL
改定 1.01996年6月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32012年5月30日Group: Experimental preparation
改定 2.02024年6月5日Group: Author supporting evidence / Data collection ...Author supporting evidence / Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Polymer sequence
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_radiation / em_image_scans / em_single_particle_entity / entity_poly / pdbx_database_status / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_radiation.pdbx_scattering_type / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can / _pdbx_database_status.process_site / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 2.12024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

ムービー
  • 生物学的単位 - author_and_software_defined_assembly
  • Jmolによる作画
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ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: BACTERIORHODOPSIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,95412
ポリマ－26,7971
非ポリマー9,15611
水00
1
A: BACTERIORHODOPSIN
ヘテロ分子

A: BACTERIORHODOPSIN
ヘテロ分子

A: BACTERIORHODOPSIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)107,86136
ポリマ－80,3923
非ポリマー27,46933
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
Buried area34840 Å2
ΔGint-277 kcal/mol
Surface area35800 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)62.450, 62.450, 100.900
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number143
Space group name H-MP3

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要素

#1: タンパク質 BACTERIORHODOPSIN


分子量: 26797.381 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Halobacterium salinarum (好塩性) / 株: R1 / 参照: UniProt: P02945
#2: 化合物
ChemComp-DPG / PHOSPHORIC ACID 2,3-BIS-(3,7,11,15-TETRAMETHYL-HEXADECYLOXY)-PROPYL ESTER 2-HYDROXO-3-PHOSPHONOOXY-PROPYL ESTER / DPHPG


分子量: 887.195 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: C46H96O11P2 / コメント: リン脂質*YM
#3: 化合物 ChemComp-RET / RETINAL / 7-cis-レチナ-ル


分子量: 284.436 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H28O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子線結晶学
EM実験試料の集合状態: 2D ARRAY / ３次元再構成法: 電子線結晶学

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試料調製

構成要素名称: BACTERIORHODOPSIN CRYSTAL / タイプ: COMPLEX
試料包埋: YES / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
結晶マシュー密度: 4.24 Å3/Da / 溶媒含有率: 70.97 %
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: electron-crystallographic method

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データ収集

EM imaging

Specimen-ID: 1

ID加速電圧 (kV)詳細照射モードモデルモード最高温度 (K)凍結剤倍率（公称値） (X)電子線源
112060 degree tilted specimensFLOOD BEAMFEI/PHILIPS EM420DIFFRACTION153
21000, 20, 45 degree + random degree tiltsFLOOD BEAMSIEMENS SULEIKABRIGHT FIELD5HELIUM66000
3100, 20, 45 degree + random degree tiltsSPOT SCANJEOL 100BBRIGHT FIELD158NITROGEN55000FIELD EMISSION GUN
撮影
IDImaging-ID平均露光時間 (sec.)電子線照射量 (e/Å2)フィルム・検出器のモデル実像数Num. of diffraction images
221220GENERIC FILM52
3315GENERIC FILM20
11GENERIC FILM150
放射光源波長: 0.033
検出器検出器: FILM / 日付: 1986年1月1日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: electron
放射波長波長: 0.033 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→54 Å / Num. obs: 6750 / % possible obs: 62.3 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 18 % / Rmerge(I) obs: 0.15

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PROLSQ精密化
PICKYCORデータ削減
ANMRC ELECTRON DIFFRACTION PROGRAMデータ削減
3次元再構成対称性のタイプ: 2D CRYSTAL
精密化解像度: 3.5→30 Å / σ(F): 0 /
Rfactor反射数%反射
Rwork0.28 --
obs-4743 85.4 %
原子変位パラメータBiso mean: 114 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.5→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1718 0 610 0 2328
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYp_bond_d0.0050.02
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYp_angle_d0.020.04
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYp_angle_deg
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYp_planar_d0.0220.05
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYp_hb_or_metal_coord
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYp_mcbond_it
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYp_mcangle_it
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYp_scbond_it
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYp_scangle_it
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYp_plane_restr0.0050.02
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYp_chiral_restr0.0860.15
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYp_singtor_nbd0.1850.3
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYp_multtor_nbd0.2420.3
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYp_xhyhbond_nbd
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYp_xyhbond_nbd0.1270.3
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYp_planar_tor0.865
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYp_staggered_tor20.415
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYp_orthonormal_tor
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYp_transverse_tor36.120
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYp_special_tor
ソフトウェア
*PLUS
名称: PROLSQ / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.18
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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