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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 2bqm | ||||||
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タイトル | CONTRIBUTION OF HYDROPHOBIC EFFECT TO THE CONFORMATIONAL STABILITY OF HUMAN LYSOZYME | ||||||
要素 | LYSOZYME | ||||||
キーワード | HYDROLASE / ENZYME / O-GLYCOSYL / ALPHA / BETA / GLYCOSIDASE | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 antimicrobial humoral response / Antimicrobial peptides / specific granule lumen / azurophil granule lumen / tertiary granule lumen / lysozyme / lysozyme activity / defense response to Gram-negative bacterium / killing of cells of another organism / defense response to Gram-positive bacterium ...antimicrobial humoral response / Antimicrobial peptides / specific granule lumen / azurophil granule lumen / tertiary granule lumen / lysozyme / lysozyme activity / defense response to Gram-negative bacterium / killing of cells of another organism / defense response to Gram-positive bacterium / defense response to bacterium / inflammatory response / Amyloid fiber formation / Neutrophil degranulation / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / ISOMORPHOUS METHOD / 解像度: 1.8 Å | ||||||
データ登録者 | Takano, K. / Yamagata, Y. / Yutani, K. | ||||||
引用 | ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1998 タイトル: A general rule for the relationship between hydrophobic effect and conformational stability of a protein: stability and structure of a series of hydrophobic mutants of human lysozyme. 著者: Takano, K. / Yamagata, Y. / Yutani, K. #1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1998 タイトル: Contribution of Hydrogen Bonds to the Conformational Stability of Human Lysozyme: Calorimetry and X-Ray Analysis of Six Tyrosine--> Phenylalanine Mutants 著者: Yamagata, Y. / Kubota, M. / Sumikawa, Y. / Funahashi, J. / Takano, K. / Fujii, S. / Yutani, K. #2: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1997 タイトル: Contribution of the Hydrophobic Effect to the Stability of Human Lysozyme: Calorimetric Studies and X-Ray Structural Analyses of the Nine Valine to Alanine Mutants 著者: Takano, K. / Yamagata, Y. / Fujii, S. / Yutani, K. #3: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1997 タイトル: Contribution of Water Molecules in the Interior of a Protein to the Conformational Stability 著者: Takano, K. / Funahashi, J. / Yamagata, Y. / Fujii, S. / Yutani, K. #4: ジャーナル: J.Biochem.(Tokyo) / 年: 1996 タイトル: The Structure, Stability, and Folding Process of Amyloidogenic Mutant Human Lysozyme 著者: Funahashi, J. / Takano, K. / Ogasahara, K. / Yamagata, Y. / Yutani, K. #5: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1995 タイトル: Contribution of Hydrophobic Residues to the Stability of Human Lysozyme: Calorimetric Studies and X-Ray Structural Analysis of the Five Isoleucine to Valine Mutants 著者: Takano, K. / Ogasahara, K. / Kaneda, H. / Yamagata, Y. / Fujii, S. / Kanaya, E. / Kikuchi, M. / Oobatake, M. / Yutani, K. #6: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1992 タイトル: Enthalpic Destabilization of a Mutant Human Lysozyme Lacking a Disulfide Bridge between Cysteine-77 and Cysteine-95 著者: Kuroki, R. / Inaka, K. / Taniyama, Y. / Kidokoro, S. / Matsushima, M. / Kikuchi, M. / Yutani, K. #7: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1991 タイトル: The Crystal Structure of a Mutant Human Lysozyme C77/95A with Increased Secretion Efficiency in Yeast 著者: Inaka, K. / Taniyama, Y. / Kikuchi, M. / Morikawa, K. / Matsushima, M. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 2bqm.cif.gz | 41.1 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb2bqm.ent.gz | 28.1 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 2bqm.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/bq/2bqm ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/bq/2bqm | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 14628.508 Da / 分子数: 1 / 変異: V74A, C77A, C95A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 株 (発現宿主): AH22R- / 参照: UniProt: P61626, lysozyme |
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#2: 水 | ChemComp-HOH / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 1.99 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.16 % | ||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | pH: 4.5 / 詳細: 1.5M TO 1.8M NACL, 20MM ACETATE, PH 4.5 | ||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS 温度: 10 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Takano, K., (1995) J.Mol.Biol., 254, 62. | ||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 283 K |
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放射光源 | 由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH3R / 波長: 1.5418 |
検出器 | タイプ: RIGAKU RAXIS IIC / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年3月29日 |
放射 | モノクロメーター: GRAPHITE(002) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.5418 Å / 相対比: 1 |
反射 | 最高解像度: 1.8 Å / Num. obs: 26168 / % possible obs: 93 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 2.5 % / Rmerge(I) obs: 0.034 |
反射 シェル | 解像度: 1.8→1.9 Å / Rmerge(I) obs: 0.106 / Mean I/σ(I) obs: 5.2 / % possible all: 85.1 |
反射 | *PLUS Num. obs: 11170 / % possible obs: 98.2 % / Num. measured all: 26168 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ISOMORPHOUS METHOD 開始モデル: C77A/C95A OF HUMAN LYSOZYME 解像度: 1.8→8 Å / σ(F): 3 /
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.8→8 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 1.8→1.88 Å / Total num. of bins used: 8 /
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ソフトウェア | *PLUS 名称: X-PLOR / バージョン: 3.1 / 分類: refinement | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
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LS精密化 シェル | *PLUS Rfactor Rwork: 0.25 |