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万見
- PDB-2bph: STRUCTURE OF MURINE DECTIN-1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2bph
タイトルSTRUCTURE OF MURINE DECTIN-1
要素DECTIN-1
キーワードRECEPTOR / DECTIN-1 / BETA-GLUCAN / FUNGAL RECOGNITION / C-TYPE LECTIN-LIKE DOMAIN / CTLD / CARBOHYDRATE
機能・相同性
機能・相同性情報


(1->3)-beta-D-glucan immune receptor activity / detection of molecule of fungal origin / detection of yeast / (1->3)-beta-D-glucan binding / regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade / response to molecule of fungal origin / positive regulation of dendritic cell cytokine production / antifungal innate immune response / positive regulation of interleukin-23 production / opsonin binding ...(1->3)-beta-D-glucan immune receptor activity / detection of molecule of fungal origin / detection of yeast / (1->3)-beta-D-glucan binding / regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade / response to molecule of fungal origin / positive regulation of dendritic cell cytokine production / antifungal innate immune response / positive regulation of interleukin-23 production / opsonin binding / CLEC7A (Dectin-1) signaling / response to yeast / leukocyte activation involved in immune response / positive regulation of stress-activated MAPK cascade / positive regulation of cytokine production involved in immune response / phagocytosis, recognition / cell surface pattern recognition receptor signaling pathway / cell activation / positive regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade / positive regulation of T-helper 17 type immune response / cellular response to molecule of fungal origin / regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / phagocytosis, engulfment / pattern recognition receptor activity / stimulatory C-type lectin receptor signaling pathway / polysaccharide binding / positive regulation of interleukin-10 production / positive regulation of phagocytosis / positive regulation of interleukin-2 production / positive regulation of calcium-mediated signaling / cell-cell adhesion / positive regulation of interleukin-6 production / positive regulation of tumor necrosis factor production / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of MAPK cascade / inflammatory response / external side of plasma membrane / innate immune response / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
C-type lectin domain family 7 member A / Natural killer cell receptor-like, C-type lectin-like domain / Mannose-Binding Protein A; Chain A / Mannose-Binding Protein A, subunit A / Lectin C-type domain / C-type lectin domain profile. / C-type lectin-like / C-type lectin (CTL) or carbohydrate-recognition domain (CRD) / C-type lectin-like/link domain superfamily / C-type lectin fold ...C-type lectin domain family 7 member A / Natural killer cell receptor-like, C-type lectin-like domain / Mannose-Binding Protein A; Chain A / Mannose-Binding Protein A, subunit A / Lectin C-type domain / C-type lectin domain profile. / C-type lectin-like / C-type lectin (CTL) or carbohydrate-recognition domain (CRD) / C-type lectin-like/link domain superfamily / C-type lectin fold / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
C-type lectin domain family 7 member A
類似検索 - 構成要素
生物種MUS MUSCULUS (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Brown, J. / O'Callaghan, C.A. / Marshall, A.S.J. / Gilbert, R.J.C. / Siebold, C. / Gordon, S. / Brown, G.D. / Jones, E.Y.
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2007
タイトル: Structure of the Fungal Beta-Glucan-Binding Immune Receptor Dectin-1: Implications for Function.
著者: Brown, J. / O'Callaghan, C.A. / Marshall, A.S.J. / Gilbert, R.J.C. / Siebold, C. / Gordon, S. / Brown, G.D. / Jones, E.Y.
履歴
登録2005年4月19日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02006年8月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22019年4月3日Group: Data collection / Other / カテゴリ: pdbx_database_proc / pdbx_database_status / Item: _pdbx_database_status.recvd_author_approval
改定 1.32019年4月10日Group: Data collection / Source and taxonomy
カテゴリ: database_PDB_rev / database_PDB_rev_record ...database_PDB_rev / database_PDB_rev_record / entity_src_gen / struct_biol
Item: _entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line / _entity_src_gen.pdbx_host_org_variant
改定 1.42023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id
改定 1.52024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DECTIN-1
B: DECTIN-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,5034
ポリマ－32,4542
非ポリマー492
水3,063170
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1510 Å2
ΔGint-11.3 kcal/mol
Surface area15590 Å2
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)57.199, 57.199, 72.996
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number145
Space group name H-MP32
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: GLN / Beg label comp-ID: GLN / End auth comp-ID: LEU / End label comp-ID: LEU / Refine code: 5 / Auth seq-ID: 117 - 244 / Label seq-ID: 6 - 133

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB

NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.99869, 0.01789, 0.04796), (-0.02451, -0.98967, -0.14122), (0.04494, -0.14221, 0.98882)
ベクター: 55.69507, 72.34037, 3.7809)

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要素

#1: タンパク質 DECTIN-1


分子量: 16227.040 Da / 分子数: 2
断片: EXTRACELLULAR BETA-GLUCAN RECOGNITION DOMAIN, RESIDUES 113-244
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) MUS MUSCULUS (ハツカネズミ) / 細胞株: RAW264.7 / プラスミド: PET22B / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / Variant (発現宿主): Rosetta / 参照: UniProt: Q6QLQ4
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 170 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.13 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.31 %
結晶化pH: 6.5
詳細: 0.2 M POTASSIUM CHLORIDE, 0.05M SODIUM CACODYLATE PH6.5, 0.1M MAGNESIUM ACETATE, 10% PEG 8000, pH 6.50

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-3 / 波長: 0.931
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2004年7月15日 / 詳細: TOROIDAL MIRROR
放射モノクロメーター: DIAMOND (111), GE(220) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.931 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→30 Å / Num. obs: 13478 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4.2 % / Rmerge(I) obs: 0.12 / Net I/σ(I): 12.8
反射 シェル解像度: 2.2→2.28 Å / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.74 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / % possible all: 99.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
EPMR位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2BPD

2bpd


解像度: 2.2→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.943 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.914 / SU B: 14.208 / SU ML: 0.197 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.339 / ESU R Free: 0.239 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.254 666 4.9 %RANDOM
Rwork0.195 ---
obs0.198 12791 99.8 %-
原子変位パラメータBiso mean: 33.59 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.34 Å20.17 Å20 Å2
2--0.34 Å20 Å2
3----0.51 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2086 0 2 170 2258
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0212160
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3161.892930
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.885254
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.86624.211114
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.89415340
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg12.196158
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0990.2286
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.021702
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2070.21041
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.310.21416
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1870.2188
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1990.259
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2190.215
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.5591.51304
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.94722042
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.57131014
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.2394.5888
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Auth asym-ID: A / Ens-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

数タイプRms dev position (Å)Weight position
512medium positional0.190.5
531loose positional0.585
512medium thermal0.752
531loose thermal1.3510
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.26 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.335 57
Rwork0.252 925
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
18.41311.93090.3312.1470.67532.58710.1365-0.0143-0.30570.1608-0.03550.00420.26990.0562-0.101-0.13940.0406-0.0299-0.0349-0.0849-0.165315.12325.11237.516
25.08190.8506-0.39932.614-0.3672.8090.2381-0.15210.08670.183-0.1219-0.1072-0.17090.1303-0.1161-0.12220.0397-0.0014-0.10480.0284-0.198442.86741.80938.007
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A117 - 244
2X-RAY DIFFRACTION2B117 - 244

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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