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- PDB-2boo: The crystal structure of Uracil-DNA N-Glycosylase (UNG) from Dein... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2boo
タイトルThe crystal structure of Uracil-DNA N-Glycosylase (UNG) from Deinococcus radiodurans.
要素URACIL-DNA GLYCOSYLASE
キーワードHYDROLASE / BASE EXCISION REPAIR / RADIATION RESISTANCE / DNA DAMAGE / DNA REPAIR / GLYCOSIDASE
機能・相同性
機能・相同性情報


base-excision repair, AP site formation via deaminated base removal / uracil-DNA glycosylase / uracil DNA N-glycosylase activity / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Uracil-DNA glycosylase family 1 / Uracil DNA glycosylase superfamily / UreE urease accessory protein, C-terminal domain / Uracil-DNA glycosylase, active site / Uracil-DNA glycosylase signature. / Uracil-DNA Glycosylase, subunit E / Uracil-DNA glycosylase-like domain / Uracil-DNA glycosylase-like / Uracil DNA glycosylase superfamily / Uracil-DNA glycosylase-like domain superfamily ...Uracil-DNA glycosylase family 1 / Uracil DNA glycosylase superfamily / UreE urease accessory protein, C-terminal domain / Uracil-DNA glycosylase, active site / Uracil-DNA glycosylase signature. / Uracil-DNA Glycosylase, subunit E / Uracil-DNA glycosylase-like domain / Uracil-DNA glycosylase-like / Uracil DNA glycosylase superfamily / Uracil-DNA glycosylase-like domain superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NITRATE ION / Uracil-DNA glycosylase
類似検索 - 構成要素
生物種DEINOCOCCUS RADIODURANS (放射線耐性)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Leiros, I. / Moe, E. / Smalas, A.O. / McSweeney, S.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2005
タイトル: Structure of the Uracil-DNA N-Glycosylase (Ung) from Deinococcus Radiodurans.
著者: Leiros, I. / Moe, E. / Smalas, A.O. / Mcsweeney, S.
履歴
登録2005年4月13日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02005年7月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22019年4月3日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Derived calculations / Experimental preparation / Other
カテゴリ: database_PDB_rev / database_PDB_rev_record ...database_PDB_rev / database_PDB_rev_record / exptl_crystal_grow / pdbx_data_processing_status / pdbx_database_proc / pdbx_database_status / pdbx_validate_close_contact / struct_biol / struct_conn / struct_conn_type
Item: _exptl_crystal_grow.temp / _pdbx_database_status.recvd_author_approval
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: URACIL-DNA GLYCOSYLASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,9674
ポリマ－27,7811
非ポリマー1863
水2,774154
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)63.500, 85.100, 85.900
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 URACIL-DNA GLYCOSYLASE / UDG


分子量: 27780.500 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: RESIDUES 1-16 AND 247 NOT VISIBLE IN ELECTRON DENSITY
由来: (組換発現) DEINOCOCCUS RADIODURANS (放射線耐性)
株: R1 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9RWH9, uridine nucleosidase
#2: 化合物 ChemComp-NO3 / NITRATE ION


分子量: 62.005 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: NO3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 154 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細EXCISES URACIL RESIDUES FROM THE DNA

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 70 %
結晶化温度: 277 K / pH: 7.5
詳細: 0.2 M AMMONIUM NITRATE, 17% (W/V) PEG 3000 AT 4 DEGREES C, pH 7.50

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.976
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2003年12月3日 / 詳細: TOROIDAL MIRROR
放射モノクロメーター: SILICON CRYSTAL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.976 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→28.36 Å / Num. obs: 40425 / % possible obs: 93.7 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.52 % / Biso Wilson estimate: 20 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.1 / Net I/σ(I): 4.44
反射 シェル解像度: 1.8→1.9 Å / 冗長度: 2.37 % / Rmerge(I) obs: 0.27 / Mean I/σ(I) obs: 2.65 / % possible all: 95.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1AKZ

1akz


解像度: 1.8→84.52 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.929 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.903 / SU B: 9.074 / SU ML: 0.119 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.114 / ESU R Free: 0.117 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. SUB-OPTIMAL REFINEMENT STATISTICS CAUSED BY CRYSTALS CONSISTING OF SEVERAL LATTICES. FLEXIBLE REGIONS IN PROTEIN CAN NOT BE MODELLED.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.272 2038 5 %RANDOM
Rwork0.234 ---
obs0.236 38387 92.6 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 23.19 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.37 Å20 Å20 Å2
2---2.59 Å20 Å2
3---4.95 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→84.52 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1839 0 12 154 2005
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0220.0221910
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0070.021713
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8411.9612598
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.00233999
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.9135229
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.57323.52388
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.26415304
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.9761512
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1110.2274
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.022114
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02389
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2260.2401
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2070.21658
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1860.2906
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0890.2920
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.210.2117
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1860.29
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2620.232
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1620.210
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.9651.51512
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.72721870
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.9663998
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.2054.5728
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.85 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.324 166
Rwork0.31 2826
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 19.2288 Å / Origin y: 11.1286 Å / Origin z: 43.9299 Å
111213212223313233
T-0.0039 Å20.0049 Å20.0057 Å2-0.0112 Å2-0.0072 Å2---0.0952 Å2
L0.784 °20.2295 °2-0.2922 °2-1.2951 °2-0.4196 °2--0.4657 °2
S-0.0637 Å °0.0311 Å °0.1198 Å °-0.0587 Å °0.0704 Å °0.0442 Å °0.0571 Å °-0.0388 Å °-0.0067 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A17 - 246
2X-RAY DIFFRACTION1A1247 - 1249

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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