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万見
- PDB-2bjv: Crystal Structure of PspF(1-275) R168A mutant -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2bjv
タイトルCrystal Structure of PspF(1-275) R168A mutant
要素PSP OPERON TRANSCRIPTIONAL ACTIVATOR
キーワードTRANSCRIPTION / AAA / TRANSCRIPTION ACTIVATION / GENE REGULATION / SIGMA54 ACTIVATOR / ENHANCER BINDING PROTEIN / PSPF / ATP-BINDING / DNA- BINDING / TRANSCRIPTION REGULATION
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of cellular response to stress / phosphorelay signal transduction system / transcription regulator complex / sequence-specific DNA binding / negative regulation of DNA-templated transcription / regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of DNA-templated transcription / ATP hydrolysis activity / DNA binding / ATP binding ...regulation of cellular response to stress / phosphorelay signal transduction system / transcription regulator complex / sequence-specific DNA binding / negative regulation of DNA-templated transcription / regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of DNA-templated transcription / ATP hydrolysis activity / DNA binding / ATP binding / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Transcription activator PspF / Sigma-54 interaction domain, conserved site / Sigma-54 interaction domain C-terminal part signature. / Sigma-54 interaction domain, ATP-binding site 2 / Sigma-54 interaction domain ATP-binding region B signature. / Sigma-54 interaction domain profile. / Sigma-54 interaction domain / RNA polymerase sigma factor 54 interaction domain / DNA binding HTH domain, Fis-type / Bacterial regulatory protein, Fis family ...Transcription activator PspF / Sigma-54 interaction domain, conserved site / Sigma-54 interaction domain C-terminal part signature. / Sigma-54 interaction domain, ATP-binding site 2 / Sigma-54 interaction domain ATP-binding region B signature. / Sigma-54 interaction domain profile. / Sigma-54 interaction domain / RNA polymerase sigma factor 54 interaction domain / DNA binding HTH domain, Fis-type / Bacterial regulatory protein, Fis family / Helicase, Ruva Protein; domain 3 - #60 / Helicase, Ruva Protein; domain 3 / Homeobox-like domain superfamily / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Psp operon transcriptional activator
類似検索 - 構成要素
生物種ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Rappas, M. / Schumacher, J. / Beuron, F. / Niwa, H. / Bordes, P. / Wigneshweraraj, S. / Keetch, C.A. / Robinson, C.V. / Buck, M. / Zhang, X.
引用ジャーナル: Science / 年: 2005
タイトル: Structural insights into the activity of enhancer-binding proteins.
著者: Mathieu Rappas / Jorg Schumacher / Fabienne Beuron / Hajime Niwa / Patricia Bordes / Sivaramesh Wigneshweraraj / Catherine A Keetch / Carol V Robinson / Martin Buck / Xiaodong Zhang /
要旨: Activators of bacterial sigma54-RNA polymerase holoenzyme are mechanochemical proteins that use adenosine triphosphate (ATP) hydrolysis to activate transcription. We have determined by cryogenic ...Activators of bacterial sigma54-RNA polymerase holoenzyme are mechanochemical proteins that use adenosine triphosphate (ATP) hydrolysis to activate transcription. We have determined by cryogenic electron microscopy (cryo-EM) a 20 angstrom resolution structure of an activator, phage shock protein F [PspF(1-275)], which is bound to an ATP transition state analog in complex with its basal factor, sigma54. By fitting the crystal structure of PspF(1-275) at 1.75 angstroms into the EM map, we identified two loops involved in binding sigma54. Comparing enhancer-binding structures in different nucleotide states and mutational analysis led us to propose nucleotide-dependent conformational changes that free the loops for association with sigma54.
履歴
登録2005年2月8日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02005年3月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年8月30日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_detector / reflns / reflns_shell
Item: _diffrn_detector.type / _reflns.pdbx_Rmerge_I_obs / _reflns_shell.Rmerge_I_obs
改定 1.42024年5月8日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PSP OPERON TRANSCRIPTIONAL ACTIVATOR


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,9011
ポリマ－29,9011
非ポリマー00
水2,918162
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)113.613, 113.613, 39.145
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number170
Space group name H-MP65

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要素

#1: タンパク質 PSP OPERON TRANSCRIPTIONAL ACTIVATOR / PSPF / PHAGE SHOCK PROTEIN F


分子量: 29901.178 Da / 分子数: 1 / 断片: AAA DOMAIN, RESIDUES 1-265 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / プラスミド: PET28B PLUS / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834 / 参照: UniProt: P37344
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 162 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE CHAIN A, ARG 168 ALA

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 43 %
結晶化pH: 8 / 詳細: 2 M AMMONIUM FORMATE, 0.1 MM HEPES PH 8.0, 10% MPD

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.97, 1.1
検出器タイプ: ADSC / 検出器: CCD / 日付: 2003年9月28日 / 詳細: MIRRORS
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.971
21.11
反射解像度: 1.7→37 Å / Num. obs: 29411 / % possible obs: 91.6 % / Observed criterion σ(I): 2.5 / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.044 / Net I/σ(I): 26
反射 シェル解像度: 1.7→1.76 Å / Rmerge(I) obs: 0.277 / Mean I/σ(I) obs: 3 / % possible all: 60.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.7→37 Å / Data cutoff high absF: 100000000 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. DISORDERED REGIONS WERE MODELLED AS ALANINES
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.21244 2004 6.9 %RANDOM
Rwork0.17235 ---
obs0.17235 26845 91.6 %-
溶媒の処理溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK / Bsol: 300 Å2 / ksol: 0.8 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 22.879 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.11 Å2-0.56 Å20 Å2
2---1.11 Å20 Å2
3---1.67 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→37 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1824 0 0 162 1986
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.019
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.6
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d5.38
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.2361.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.2292
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it3.333
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it5.864.5
LS精密化 シェル解像度: 1.7→1.75 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.287 73 5 %
Rwork0.203 1144 -
obs--60.5 %
Xplor fileSerial no: 1 / Param file: PROTEIN_REP.PARAMS / Topol file: PROTEIN.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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