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万見
- PDB-2bji: High Resolution Structure of myo-Inositol Monophosphatase, The Ta... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2bji
タイトルHigh Resolution Structure of myo-Inositol Monophosphatase, The Target of Lithium Therapy
要素INOSITOL-1(OR 4)-MONOPHOSPHATASE
キーワードHYDROLASE / ASPARTIC PROTEINASE MECHANISM / ASPARTYL PROTEASE / SUCCINIMIDE / ZYMOGEN
機能・相同性
機能・相同性情報


Synthesis of IP2, IP, and Ins in the cytosol / D-galactose 1-phosphate phosphatase / inositol monophosphate phosphatase activity / : / lithium ion binding / inositol biosynthetic process / inositol-phosphate phosphatase / inositol monophosphate 3-phosphatase activity / inositol monophosphate 4-phosphatase activity / inositol monophosphate 1-phosphatase activity ...Synthesis of IP2, IP, and Ins in the cytosol / D-galactose 1-phosphate phosphatase / inositol monophosphate phosphatase activity / : / lithium ion binding / inositol biosynthetic process / inositol-phosphate phosphatase / inositol monophosphate 3-phosphatase activity / inositol monophosphate 4-phosphatase activity / inositol monophosphate 1-phosphatase activity / inositol metabolic process / phosphatidylinositol phosphate biosynthetic process / manganese ion binding / magnesium ion binding / signal transduction / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Inositol monophosphatase, lithium-sensitive / Inositol monophosphatase / Inositol monophosphatase, conserved site / Inositol monophosphatase family signature 2. / Inositol monophosphatase, metal-binding site / Inositol monophosphatase family signature 1. / Inositol monophosphatase-like / Inositol monophosphatase family / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 - #80 / Fructose-1,6-Bisphosphatase, subunit A, domain 1 ...Inositol monophosphatase, lithium-sensitive / Inositol monophosphatase / Inositol monophosphatase, conserved site / Inositol monophosphatase family signature 2. / Inositol monophosphatase, metal-binding site / Inositol monophosphatase family signature 1. / Inositol monophosphatase-like / Inositol monophosphatase family / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 - #80 / Fructose-1,6-Bisphosphatase, subunit A, domain 1 / Fructose-1,6-Bisphosphatase; Chain A, domain 1 / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Inositol monophosphatase 1
類似検索 - 構成要素
生物種BOS TAURUS (ウシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.24 Å
データ登録者Gill, R. / Mohammed, F. / Badyal, R. / Coates, L. / Erskine, P. / Thompson, D. / Cooper, J. / Gore, M. / Wood, S.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr. D Biol. Crystallogr. / 年: 2005
タイトル: High-resolution structure of myo-inositol monophosphatase, the putative target of lithium therapy.
著者: Gill, R. / Mohammed, F. / Badyal, R. / Coates, L. / Erskine, P. / Thompson, D. / Cooper, J. / Gore, M. / Wood, S.
履歴
登録2005年2月3日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02005年2月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年2月28日Group: Advisory / Database references / Source and taxonomy
カテゴリ: citation / entity_src_gen ...citation / entity_src_gen / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.page_last ..._citation.journal_abbrev / _citation.page_last / _citation.title / _entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line / _entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_strain
改定 1.42019年5月8日Group: Data collection / Experimental preparation
カテゴリ: database_PDB_rev / database_PDB_rev_record / exptl_crystal_grow
Item: _exptl_crystal_grow.method
改定 1.52023年12月13日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: INOSITOL-1(OR 4)-MONOPHOSPHATASE
B: INOSITOL-1(OR 4)-MONOPHOSPHATASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,3198
ポリマ－60,1732
非ポリマー1466
水9,332518
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)47.230, 55.150, 60.880
Angle α, β, γ (deg.)67.22, 69.65, 85.14
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質 INOSITOL-1(OR 4)-MONOPHOSPHATASE / MYO-INOSITOL MONOPHOSPHATASE / IMPASE / IMP / LITHIUM-SENSITIVE MYO-INOSITOL MONOPHOSPHATASE A1


分子量: 30086.566 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) BOS TAURUS (ウシ) / 器官: BRAIN / プラスミド: PRSET5A / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P20456, inositol-phosphate phosphatase
#2: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 518 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 46 %
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: ROOM TEMP, VAPOUR DIFFUSION. HANGING DROPS FROM MIXING EQUAL VOLUMES (2 MICRO LITRES) PROTEIN (CONCENTRATION 20 MG/ML BOVINE IMPASE IN 20 MM TRIS.HCL PH 7.5 CONTAINING 20 MM MGCL2) WITH ...詳細: ROOM TEMP, VAPOUR DIFFUSION. HANGING DROPS FROM MIXING EQUAL VOLUMES (2 MICRO LITRES) PROTEIN (CONCENTRATION 20 MG/ML BOVINE IMPASE IN 20 MM TRIS.HCL PH 7.5 CONTAINING 20 MM MGCL2) WITH RESERVOIR SOLUTION (0.1 M SODIUM ACETATE, 0.1 M SODIUM HEPES PH 8.5 AND 15% PEG 4000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.979
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2000年10月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.4→27.1 Å / Num. obs: 89508 / % possible obs: 84.7 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.2 % / Rmerge(I) obs: 0.1 / Net I/σ(I): 7.7
反射 シェル解像度: 1.4→1.48 Å / 冗長度: 2.2 % / Rmerge(I) obs: 0.11 / Mean I/σ(I) obs: 7.7 / % possible all: 41.8

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解析

ソフトウェア
名称分類
SHELXL-97精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2HHM

2hhm


解像度: 1.24→10 Å / Num. parameters: 41267 / Num. restraintsaints: 50584 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH AND HUBER / 詳細: INITIAL REFINEMENT DONE WITH CNS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.191 4685 5 %RANDOM
obs0.153 -84.7 %-
all-93951 --
Refine analyzeNum. disordered residues: 8 / Occupancy sum hydrogen: 4127 / Occupancy sum non hydrogen: 4510
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.24→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4164 0 6 518 4688
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d0.028
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_dist
X-RAY DIFFRACTIONs_from_restr_planes0.0272
X-RAY DIFFRACTIONs_zero_chiral_vol0.054
X-RAY DIFFRACTIONs_non_zero_chiral_vol0.059
X-RAY DIFFRACTIONs_anti_bump_dis_restr0.035
X-RAY DIFFRACTIONs_rigid_bond_adp_cmpnt
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_adp_cmpnt
X-RAY DIFFRACTIONs_approx_iso_adps

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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