登録情報 データベース : PDB / ID : 2bjf 構造の表示 ダウンロードとリンクタイトル Crystal Structure of Conjugated Bile Acid Hydrolase from Clostridium perfringens in Complex with Reaction Products Taurine and Deoxycholate 要素CHOLOYLGLYCINE HYDROLASE 詳細 キーワード HYDROLASE / AMIDOHYDROLASE / NTN-HYDROLASE / BILE ACIDS / BSH機能・相同性 機能・相同性情報分子機能 ドメイン・相同性 構成要素
chenodeoxycholoyltaurine hydrolase activity / choloylglycine hydrolase / choloylglycine hydrolase activity / bile acid biosynthetic process / 加水分解酵素; ペプチド以外のCN結合加水分解酵素; 鎖状アミドに作用 / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの 類似検索 - 分子機能 : / Penicillin V Acylase; Chain A / Penicillin V Acylase; Chain A / Choloylglycine hydrolase/NAAA C-terminal / Linear amide C-N hydrolases, choloylglycine hydrolase family / Nucleophile aminohydrolases, N-terminal / 4-Layer Sandwich / Alpha Beta 類似検索 - ドメイン・相同性 2-AMINOETHANESULFONIC ACID / Bile salt hydrolase/transferase 類似検索 - 構成要素生物種 CLOSTRIDIUM PERFRINGENS (ウェルシュ菌)手法 X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度 : 1.67 Å 詳細データ登録者 Rossocha, M. / Schultz-Heienbrok, R. / Von Moeller, H. / Coleman, J.P. / Saenger, W. 引用ジャーナル : Biochemistry / 年 : 2005タイトル : Conjugated Bile Acid Hydrolase is a Tetrameric N-Terminal Thiol Hydrolase with Specific Recognition of its Cholyl But not of its Tauryl Product著者 : Rossocha, M. / Schultz-Heienbrok, R. / Von Moeller, H. / Coleman, J.P. / Saenger, W. 履歴 登録 2005年2月2日 登録サイト : PDBE / 処理サイト : PDBE改定 1.0 2005年3月3日 Provider : repository / タイプ : Initial release改定 1.1 2011年5月8日 Group : Version format compliance改定 1.2 2011年7月13日 Group : Version format compliance改定 1.3 2023年12月13日 Group : Data collection / Database references ... Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description カテゴリ : chem_comp_atom / chem_comp_bond ... chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site Item : _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ... _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
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