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万見
- PDB-2bh9: X-RAY STRUCTURE OF A DELETION VARIANT OF HUMAN GLUCOSE 6-PHOSPHAT... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2bh9
タイトルX-RAY STRUCTURE OF A DELETION VARIANT OF HUMAN GLUCOSE 6-PHOSPHATE DEHYDROGENASE COMPLEXED WITH STRUCTURAL AND COENZYME NADP
要素GLUCOSE-6-PHOSPHATE 1-DEHYDROGENASE
キーワードOXIDOREDUCTASE / OXIDOREDUCTASE (CHOH(D)-NADP) / CARBOHYDRATE METABOLISM / GLUCOSE METABOLISM
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of protein glutathionylation / pentose biosynthetic process / ribose phosphate biosynthetic process / glucose-6-phosphate dehydrogenase (NADP+) / positive regulation of calcium ion transmembrane transport via high voltage-gated calcium channel / glucose-6-phosphate dehydrogenase activity / response to iron(III) ion / Pentose phosphate pathway / pentose-phosphate shunt, oxidative branch / NADPH regeneration ...negative regulation of protein glutathionylation / pentose biosynthetic process / ribose phosphate biosynthetic process / glucose-6-phosphate dehydrogenase (NADP+) / positive regulation of calcium ion transmembrane transport via high voltage-gated calcium channel / glucose-6-phosphate dehydrogenase activity / response to iron(III) ion / Pentose phosphate pathway / pentose-phosphate shunt, oxidative branch / NADPH regeneration / negative regulation of cell growth involved in cardiac muscle cell development / glucose 6-phosphate metabolic process / NADP metabolic process / pentose-phosphate shunt / D-glucose binding / NFE2L2 regulates pentose phosphate pathway genes / response to food / erythrocyte maturation / cholesterol biosynthetic process / centriolar satellite / negative regulation of reactive oxygen species metabolic process / regulation of neuron apoptotic process / substantia nigra development / glutathione metabolic process / TP53 Regulates Metabolic Genes / response to organic cyclic compound / lipid metabolic process / cytoplasmic side of plasma membrane / glucose metabolic process / NADP binding / cellular response to oxidative stress / response to ethanol / intracellular membrane-bounded organelle / protein homodimerization activity / extracellular exosome / identical protein binding / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Glucose-6-phosphate dehydrogenase, active site / Glucose-6-phosphate dehydrogenase active site. / Glucose-6-phosphate dehydrogenase / Glucose-6-phosphate dehydrogenase, NAD-binding / Glucose-6-phosphate dehydrogenase, C-terminal / Glucose-6-phosphate dehydrogenase, NAD binding domain / Glucose-6-phosphate dehydrogenase, C-terminal domain / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain ...Glucose-6-phosphate dehydrogenase, active site / Glucose-6-phosphate dehydrogenase active site. / Glucose-6-phosphate dehydrogenase / Glucose-6-phosphate dehydrogenase, NAD-binding / Glucose-6-phosphate dehydrogenase, C-terminal / Glucose-6-phosphate dehydrogenase, NAD binding domain / Glucose-6-phosphate dehydrogenase, C-terminal domain / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / Glucose-6-phosphate 1-dehydrogenase
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Gover, S. / Vandeputte-Rutten, L. / Au, S.W.N. / Adams, M.J.
引用
ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2005
タイトル: Structural Studies of Glucose-6-Phosphate and Nadp+ Binding to Human Glucose-6-Phosphate Dehydrogenase
著者: Kotaka, M. / Gover, S. / Vandeputte-Rutten, L. / Au, S.W.N. / Lam, V.M.S. / Adams, M.J.
#1: ジャーナル: Structure / 年: 2000
タイトル: Human Glucose-6-Phosphate Dehydrogenase: The Crystal Structure Reveals a Structural Nadp Molecule and Provides Insights Into Enzyme Deficiency
著者: Au, S.W.N. / Gover, S. / Lam, V.M.S. / Adams, M.J.
#2: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 1999
タイトル: Solution of the Structure of Tetrameric Human Glucose 6-Phosphate Dehydrogenase by Molecular Replacement
著者: Au, S.W.N. / Naylor, C.E. / Gover, S. / Vandeputte-Rutten, L. / Scopes, D.A. / Mason, P.J. / Luzzatto, L. / Lam, V.M.S. / Adams, M.J.
履歴
登録2005年1月8日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02005年4月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年5月8日Group: Data collection / Experimental preparation / Other
カテゴリ: database_PDB_rev / database_PDB_rev_record ...database_PDB_rev / database_PDB_rev_record / exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status
Item: _exptl_crystal_grow.method / _pdbx_database_status.recvd_author_approval
改定 1.42024年5月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GLUCOSE-6-PHOSPHATE 1-DEHYDROGENASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,0685
ポリマ－56,3971
非ポリマー1,6714
水2,918162
1
A: GLUCOSE-6-PHOSPHATE 1-DEHYDROGENASE
ヘテロ分子

A: GLUCOSE-6-PHOSPHATE 1-DEHYDROGENASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)116,13710
ポリマ－112,7952
非ポリマー3,3428
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_655-x+1,y,-z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)60.760, 172.480, 217.220
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number22
Space group name H-MF222
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2007-

HOH

21A-2010-

HOH

31A-2011-

HOH

41A-2033-

HOH

51A-2042-

HOH

61A-2045-

HOH

71A-2101-

HOH

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要素

#1: タンパク質 GLUCOSE-6-PHOSPHATE 1-DEHYDROGENASE / G6PD


分子量: 56397.258 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 26-514 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PKKG6PD / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): DR612
参照: UniProt: P11413, glucose-6-phosphate dehydrogenase (NADP+)
#2: 化合物 ChemComp-NAP / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / 2'-MONOPHOSPHOADENOSINE 5'-DIPHOSPHORIBOSE


分子量: 743.405 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H28N7O17P3
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 162 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE HIS 26 VAL
配列の詳細THE G6PD USED IN THIS WORK IS AN ENGINEERED VARIANT IN WHICH THE 25 N-TERMINAL RESIDUES HAVE BEEN ...THE G6PD USED IN THIS WORK IS AN ENGINEERED VARIANT IN WHICH THE 25 N-TERMINAL RESIDUES HAVE BEEN REMOVED AND THE FIRST RESIDUE IS VALINE, NOT HISTIDINE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.53 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.4 %
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: HANGING DROP VAPOUR DIFFUSION. 1-PLUS-1 MICROLITRE DROPS IN THE WELL 0.1M TRIS-HCL,PH 7.5-8.2, 10-16% PEG 4000. PROTEIN CONCENTRATION 5MG/ML.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX9.6 / 波長: 0.87
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1996年10月21日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: SI CRYSTAL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.87 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→29.7 Å / Num. obs: 14581 / % possible obs: 73.3 % / Observed criterion σ(I): -4 / 冗長度: 2.5 % / Rmerge(I) obs: 0.12 / Net I/σ(I): 9.6
反射 シェル解像度: 2.5→2.64 Å / 冗長度: 2.2 % / Rmerge(I) obs: 0.31 / Mean I/σ(I) obs: 3.4 / % possible all: 59.3

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解析

ソフトウェア
名称分類
BUSTER-TNT精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PARTIALLY-REFINED MONOMER OF HUMAN G6PD, CANTON VARIANT

解像度: 2.5→29.7 Å / 交差検証法: FREE THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.296 726 5 %RANDOM
Rwork0.196 ---
obs0.201 14548 73 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→29.7 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3971 0 108 162 4241

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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