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- PDB-2bgr: Crystal structure of HIV-1 Tat derived nonapeptides Tat(1-9) boun... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2bgr
タイトルCrystal structure of HIV-1 Tat derived nonapeptides Tat(1-9) bound to the active site of Dipeptidyl peptidase IV (CD26)
要素
  • DIPEPTIDYL PEPTIDASE IV
  • HIV-1 TAT PROTEIN DERIVED N-TERMINAL NONAPEPTIDE
キーワードHYDROLASE / HYDROLASE-COMPLEX / DPPIV / ALPHA/BETA-HYDROLASE FOLD / BETA-PROPELLER FOLD
機能・相同性
機能・相同性情報


viral gene expression / trans-activation response element binding / regulatory region RNA binding / positive regulation of viral transcription / protein serine/threonine phosphatase inhibitor activity / glucagon processing / modulation by virus of host chromatin organization / negative regulation of neutrophil chemotaxis / symbiont-mediated suppression of host translation initiation / regulation of cell-cell adhesion mediated by integrin ...viral gene expression / trans-activation response element binding / regulatory region RNA binding / positive regulation of viral transcription / protein serine/threonine phosphatase inhibitor activity / glucagon processing / modulation by virus of host chromatin organization / negative regulation of neutrophil chemotaxis / symbiont-mediated suppression of host translation initiation / regulation of cell-cell adhesion mediated by integrin / Synthesis, secretion, and inactivation of Glucose-dependent Insulinotropic Polypeptide (GIP) / negative regulation of extracellular matrix disassembly / psychomotor behavior / dipeptidyl-peptidase IV / host cell nucleolus / intercellular canaliculus / chemorepellent activity / actinin binding / dipeptidyl-peptidase activity / peptide hormone processing / negative regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / locomotory exploration behavior / lamellipodium membrane / endocytic vesicle / endothelial cell migration / behavioral fear response / RNA-binding transcription regulator activity / aminopeptidase activity / T cell costimulation / T cell activation / serine-type peptidase activity / cyclin binding / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / Synthesis, secretion, and inactivation of Glucagon-like Peptide-1 (GLP-1) / lamellipodium / virus receptor activity / protease binding / host cell cytoplasm / receptor-mediated endocytosis of virus by host cell / membrane fusion / receptor-mediated virion attachment to host cell / cell adhesion / response to hypoxia / symbiont-mediated suppression of host type I interferon-mediated signaling pathway / symbiont entry into host cell / membrane raft / apical plasma membrane / protein domain specific binding / lysosomal membrane / serine-type endopeptidase activity / focal adhesion / signaling receptor binding / virus-mediated perturbation of host defense response / DNA-templated transcription / positive regulation of cell population proliferation / cell surface / protein homodimerization activity / proteolysis / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding / membrane / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Tat domain superfamily / Immunodeficiency virus transactivating regulatory protein (Tat) / Transactivating regulatory protein (Tat) / Dipeptidylpeptidase IV, N-terminal domain / 8 Propeller / Methanol Dehydrogenase; Chain A / Prolyl endopeptidase family serine active site. / Peptidase S9, serine active site / Dipeptidylpeptidase IV, N-terminal domain / Dipeptidyl peptidase IV (DPP IV) N-terminal region ...Tat domain superfamily / Immunodeficiency virus transactivating regulatory protein (Tat) / Transactivating regulatory protein (Tat) / Dipeptidylpeptidase IV, N-terminal domain / 8 Propeller / Methanol Dehydrogenase; Chain A / Prolyl endopeptidase family serine active site. / Peptidase S9, serine active site / Dipeptidylpeptidase IV, N-terminal domain / Dipeptidyl peptidase IV (DPP IV) N-terminal region / Peptidase S9, prolyl oligopeptidase, catalytic domain / Prolyl oligopeptidase family / Alpha/Beta hydrolase fold, catalytic domain / Alpha/Beta hydrolase fold / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein Tat / Dipeptidyl peptidase 4
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
HUMAN IMMUNODEFICIENCY VIRUS TYPE 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Weihofen, W.A. / Liu, J. / Reutter, W. / Saenger, W. / Fan, H.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / : 2005
タイトル: Crystal Structures of HIV-1 Tat-Derived Nonapeptides Tat-(1-9) and Trp2-Tat-(1-9) Bound to the Active Site of Dipeptidyl-Peptidase Iv (Cd26)
著者: Weihofen, W.A. / Liu, J. / Reutter, W. / Saenger, W. / Fan, H.
履歴
登録2005年1月4日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02005年1月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Refinement description / Version format compliance
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / database_PDB_caveat / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_database_status / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_validate_chiral / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_validate_chiral.auth_asym_id / _pdbx_validate_chiral.auth_seq_id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DIPEPTIDYL PEPTIDASE IV
B: DIPEPTIDYL PEPTIDASE IV
Y: HIV-1 TAT PROTEIN DERIVED N-TERMINAL NONAPEPTIDE
Z: HIV-1 TAT PROTEIN DERIVED N-TERMINAL NONAPEPTIDE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)178,50618
ポリマ-172,9634
非ポリマー5,54214
31,4541746
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area12540 Å2
ΔGint66.3 kcal/mol
Surface area61100 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)118.299, 127.043, 137.332
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1 / End auth comp-ID: SER / End label comp-ID: SER / Refine code: 6

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11LYSLYSAA41 - 27813 - 250
21LYSLYSBB41 - 27813 - 250
12GLYGLYAA296 - 764268 - 736
22GLYGLYBB296 - 764268 - 736

NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.946, 0.152, -0.287), (0.185, -0.473, -0.861), (-0.266, -0.868, 0.42)
ベクター: 35.34585, 112.96806, 75.642)

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要素

-
タンパク質 / タンパク質・ペプチド / 非ポリマー , 3種, 1750分子 ABYZ

#1: タンパク質 DIPEPTIDYL PEPTIDASE IV / DPP IV / T-CELL ACTIVATION ANTIGEN CD26 / TP103 / ADENOSINE DEAMINASE COMPLEXING PROTEIN-2 / ADABP


分子量: 85452.570 Da / 分子数: 2 / 断片: EXTRACELLULAR DOMAIN, RESIDUES 29-766 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 器官: KIDNEY / プラスミド: PFASTBACHTC
発現宿主: SPODOPTERA FRUGIPERDA (ツマジロクサヨトウ)
株 (発現宿主): SF9 CELLS / 参照: UniProt: P27487, dipeptidyl-peptidase IV
#2: タンパク質・ペプチド HIV-1 TAT PROTEIN DERIVED N-TERMINAL NONAPEPTIDE / TRANSACTIVATING REGULATORY PROTEIN


分子量: 1029.121 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成
由来: (合成) HUMAN IMMUNODEFICIENCY VIRUS TYPE 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
参照: UniProt: P12506
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1746 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

-
, 5種, 14分子

#3: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[alpha-L-fucopyranose-(1-6)]2-acetamido-2-deoxy-beta- ...2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[alpha-L-fucopyranose-(1-6)]2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 570.542 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4[LFucpa1-6]DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,3,2/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1221m-1a_1-5]/1-1-2/a4-b1_a6-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}[(6+1)][b-L-Fucp]{}}}LINUCSPDB-CARE
#4: 多糖
2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
#5: 多糖 beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta- ...beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 586.542 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,3,2/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5]/1-1-2/a4-b1_b4-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{}}}}LINUCSPDB-CARE
#6: 多糖 alpha-L-fucopyranose-(1-6)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 367.349 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
LFucpa1-6DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1221m-1a_1-5]/1-2/a6-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(6+1)][b-L-Fucp]{}}}LINUCSPDB-CARE
#7: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / : C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.61 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.56 %

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-2 / 波長: 0.933
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2004年5月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.933 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→30 Å / Num. obs: 127470 / % possible obs: 92 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 4.3 % / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 19.8
反射 シェル解像度: 2→2.07 Å / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.37 / Mean I/σ(I) obs: 3.1 / % possible all: 87.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.1999精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1N1M
解像度: 2→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.968 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.955 / SU B: 6.392 / SU ML: 0.095 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / ESU R: 0.147 / ESU R Free: 0.139 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. RESIDUES 29 - 37 ARE DISORDERED AND WERE NOT MODELLED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.203 1297 1 %RANDOM
Rwork0.16 ---
obs0.16 127470 92.1 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 38.7 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.49 Å2--
2---0.11 Å2-
3---1.6 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11990 0 364 1746 14100
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.02112735
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0210841
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5081.95517354
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.858325156
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.38451458
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.01224620
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.58152004
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.8871560
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.150.21887
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0213858
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.022678
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2070.32144
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1890.310711
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0880.57131
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2150.52041
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1290.315
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2090.338
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2330.540
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.0411.59432
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.2031.52960
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.06636650
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.0484.55522
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Auth asym-ID: A / Ens-ID: 1 / : 10908 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

タイプRms dev position (Å)Weight position
loose positional0.485
loose thermal1.0510
LS精密化 シェル解像度: 2→2.05 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.247 90
Rwork0.202 8872
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.3739-0.04990.06540.2899-0.08610.63310.02640.02190.07880.0125-0.0197-0.0581-0.05340.0494-0.0067-0.1848-0.00370.0129-0.29030.0109-0.299545.28254.8939.505
21.0067-0.11190.14440.3226-0.24250.53850.0038-0.0716-0.1091-0.01710.00950.06520.0689-0.1017-0.0133-0.1855-0.00840.0232-0.24850.0091-0.2452-10.5260.30531.977
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A38 - 85
2X-RAY DIFFRACTION1A86 - 200
3X-RAY DIFFRACTION1A301 - 497
4X-RAY DIFFRACTION1A498 - 600
5X-RAY DIFFRACTION1A601 - 766
6X-RAY DIFFRACTION1A201 - 300
7X-RAY DIFFRACTION2B38 - 85
8X-RAY DIFFRACTION2B86 - 200
9X-RAY DIFFRACTION2B301 - 497
10X-RAY DIFFRACTION2B498 - 600
11X-RAY DIFFRACTION2B601 - 766
12X-RAY DIFFRACTION2B201 - 300

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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