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- PDB-2bgo: Mannan Binding Module from Man5C -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2bgo
タイトルMannan Binding Module from Man5C
要素ENDO-B1,4-MANNANASE 5C
キーワードCARBOHYDRATE BINDING PROTEIN / MANNAN / CARBOHYDRATE BINDING MODULE
機能・相同性
機能・相同性情報


cellulose binding / hydrolase activity, hydrolyzing O-glycosyl compounds / carbohydrate metabolic process / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Carbohydrate binding module family 10 / CBM10 superfamily / Cellulose or protein binding domain / Mannan endo-1,4-beta-mannosidase-like / Cellulose or protein binding domain / CBM10/dockerin domain / CBM10 (carbohydrate-binding type-10) domain profile. / Carbohydrate binding module (family 35) / Chitin-binding domain type 3 / Carbohydrate-binding module family 5/12 ...Carbohydrate binding module family 10 / CBM10 superfamily / Cellulose or protein binding domain / Mannan endo-1,4-beta-mannosidase-like / Cellulose or protein binding domain / CBM10/dockerin domain / CBM10 (carbohydrate-binding type-10) domain profile. / Carbohydrate binding module (family 35) / Chitin-binding domain type 3 / Carbohydrate-binding module family 5/12 / Carbohydrate-binding module superfamily 5/12 / Carbohydrate binding module family 6 / Glycoside hydrolase, family 5 / Cellulase (glycosyl hydrolase family 5) / Galactose-binding domain-like / Galactose-binding-like domain superfamily / Glycoside hydrolase superfamily / Jelly Rolls / サンドイッチ / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Endo-b1,4-mannanase 5C
類似検索 - 構成要素
生物種CELLVIBRIO JAPONICUS (バクテリア)
手法溶液NMR
データ登録者Tunnicliffe, R.B. / Bolam, D.N. / Pell, G. / Gilbert, H.J. / Williamson, M.P.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2005
タイトル: Structure of a Mannan-Specific Family 35 Carbohydrate-Binding Module: Evidence for Significant Conformational Changes Upon Ligand Binding
著者: Tunnicliffe, R.B. / Bolam, D.N. / Pell, G. / Gilbert, H.J. / Williamson, M.P.
履歴
登録2005年1月4日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02005年3月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32020年1月15日Group: Data collection / Other / カテゴリ: pdbx_database_status / pdbx_nmr_software
Item: _pdbx_database_status.status_code_cs / _pdbx_database_status.status_code_mr / _pdbx_nmr_software.name
改定 1.42023年6月14日Group: Database references / Other / カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ENDO-B1,4-MANNANASE 5C


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,9481
ポリマ－14,9481
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)5 / 80RANDOM 5 STRUCTURES FROM 20 LOWEST ENERGY
代表モデルモデル #1

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要素

#1: タンパク質 ENDO-B1,4-MANNANASE 5C / CBM35 FROM BETA-1 / 4-MANNANASE MAN5C


分子量: 14947.636 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 197-328 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: MANNAN SPECIFIC CARBOHYDRATE BINDING MODULE
由来: (組換発現) CELLVIBRIO JAPONICUS (バクテリア)
プラスミド: PGP1 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): JM83 (DE3) / 参照: UniProt: Q840C0
配列の詳細PROTEIN SEQUENCE STARTS AT RESIDUE 204 OF FULL LENGTH PROTEIN. ACTUAL PROTEIN SAMPLE CONTAINED ...PROTEIN SEQUENCE STARTS AT RESIDUE 204 OF FULL LENGTH PROTEIN. ACTUAL PROTEIN SAMPLE CONTAINED RESIDUES 197-328 PLUS HIS-TAG SEQUENCE LEHHHHHH AT C-TERMINUS.

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
111TRIPLE RESONANCE EXPERIMENTS
121HNHA
13115N
14113C-EDITED NOESY
NMR実験の詳細Text: NONE

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試料調製

詳細内容: 50MM SODIUM PHOSPHATE, 10% D2O
試料状態pH: 6.0 / 温度: 298.0 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker DMX / 製造業者: Bruker / モデル: DMX / 磁場強度: 800 MHz

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解析

NMR software
名称開発者分類
CNSBRUNGER,ADAMS,CLORE,DELANO,GROS, GROSSE- KUNSTLEVE,JIANG,KUSZEWSKI,NILGES, PANNU,READ, RICE,SIMONSON,WARREN精密化
Felix構造決定
CNS構造決定
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: RANDOM 5 STRUCTURES FROM 20 LOWEST ENERGY
計算したコンフォーマーの数: 80 / 登録したコンフォーマーの数: 5

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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