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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 2bg2 | |||||||||
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タイトル | Bacillus cereus metallo-beta-lactamase (BcII) Arg (121) Cys mutant. Solved at pH4.5 using 20mM ZnSO4 in the buffer. 1mM DTT and 1mM TCEP- HCl were used as reducing agents. Cys221 is reduced. | |||||||||
要素 | BETA-LACTAMASE II | |||||||||
キーワード | HYDROLASE / ZINC / METALLO-BETA-LACTAMASE / ANTIBIOTIC RESISTANCE | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 antibiotic catabolic process / beta-lactamase activity / beta-lactamase / periplasmic space / response to antibiotic / zinc ion binding 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | BACILLUS CEREUS (バクテリア) | |||||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å | |||||||||
データ登録者 | Davies, A.M. / Rasia, R.M. / Vila, A.J. / Sutton, B.J. / Fabiane, S.M. | |||||||||
引用 | ジャーナル: Biochemistry / 年: 2005 タイトル: Effect of Ph on the Active Site of an Arg121Cys Mutant of the Metallo-Beta-Lactamase from Bacillus Cereus: Implications for the Enzyme Mechanism. 著者: Davies, A.M. / Rasia, R.M. / Vila, A.J. / Sutton, B.J. / Fabiane, S.M. #1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 2002 タイトル: Exploring the Role and Binding Affinity of a Second Zinc Equivalent in B. Cereus Metallo-Beta-Lactamase 著者: Rasia, R.M. / Vila, A.J. #2: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1998 タイトル: Crystal Structure of the Zinc-Dependent Beta-Lactamase from Bacillus Cereus at 1.9A Resolution: Binuclear Active Site with Features of a Mononuclear Enzyme 著者: Fabiane, S.M. / Sohi, M.K. / Wan, T. / Payne, D.J. / Bateson, J.H. / Mitchell, T. / Sutton, B.J. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 2bg2.cif.gz | 110.8 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb2bg2.ent.gz | 83.9 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 2bg2.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/bg/2bg2 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/bg/2bg2 | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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2 |
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単位格子 |
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Components on special symmetry positions |
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非結晶学的対称性 (NCS) | NCS oper: (Code: given Matrix: (0.09158, 0.28772, 0.95332), ベクター: |
-要素
-タンパク質 , 1種, 2分子 AB
#1: タンパク質 | 分子量: 24941.482 Da / 分子数: 2 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) BACILLUS CEREUS (バクテリア) / 株: 569/H/9 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P04190, beta-lactamase |
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-非ポリマー , 5種, 336分子
#2: 化合物 | ChemComp-GOL / #3: 化合物 | ChemComp-ZN / #4: 化合物 | ChemComp-SO4 / #5: 化合物 | ChemComp-CL / | #6: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-詳細
構成要素の詳細 | ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, CYS 121 ARG ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, CYS 121 ARG BETA-LACTAM + ...ENGINEERED |
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配列の詳細 | THE SEQUENCE NUMBERING USED IN THIS ENTRY IS BASED ON A STANDARD NUMBERING SYSTEM DEVISED TO ALLOW ...THE SEQUENCE NUMBERING USED IN THIS ENTRY IS BASED ON A STANDARD NUMBERING SYSTEM DEVISED TO ALLOW FOR EASY COMPARISON |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 42 % |
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結晶化 | 温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.5 詳細: PROTEIN WAS CRYSTALLISED USING HANGING DROP VAPOR DIFFUSION. RESERVOIR SOLUTION CONTAINED 100MM TRIS AT PH4.5-5, 70-75% AMMONIUM SULPHATE, 1MM DTT OR 1MM DTT AND 1MM TCEP-HCL, 2MM ZNSO4 AND 0. ...詳細: PROTEIN WAS CRYSTALLISED USING HANGING DROP VAPOR DIFFUSION. RESERVOIR SOLUTION CONTAINED 100MM TRIS AT PH4.5-5, 70-75% AMMONIUM SULPHATE, 1MM DTT OR 1MM DTT AND 1MM TCEP-HCL, 2MM ZNSO4 AND 0.1% AZIDE. PROTEIN CONCENTRATION OF 2.7 MG/ML. DROPS WERE KEPT AT 291K AND WERE STREAK SEEDED FROM A WILD TYPE CRYSTAL AFTER 1 DAY., pH 4.50 |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX14.2 / 波長: 1.042 |
検出器 | タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2002年5月31日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.042 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.4→58.72 Å / Num. obs: 18697 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 5.2 % / Biso Wilson estimate: 34.48 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 5.7 |
反射 シェル | 解像度: 2.4→2.46 Å / 冗長度: 5.2 % / Rmerge(I) obs: 0.37 / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / % possible all: 99 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: PDB ENTRY 1BC2 解像度: 2.4→6 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
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溶媒の処理 | Bsol: 49.44 Å2 / ksol: 0.37 e/Å3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 27.12 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine analyze | Luzzati coordinate error obs: 0.24 Å / Luzzati d res low obs: 6 Å / Luzzati sigma a obs: 0.26 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.4→6 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 2.4→2.51 Å / Rfactor Rwork: 0.2527 / Total num. of bins used: 8 |