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- PDB-2bfy: Complex of Aurora-B with INCENP and Hesperadin. -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2bfy
タイトルComplex of Aurora-B with INCENP and Hesperadin.
要素
  • AURORA KINASE B-A
  • INNER CENTROMERE PROTEIN A
キーワードTRANSFERASE / KINASE / MITOSIS / INHIBITION / TRANSFERASE COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


mitotic cytokinesis checkpoint signaling / negative regulation of cytokinesis / positive regulation of mitotic sister chromatid segregation / meiotic spindle midzone / meiotic spindle midzone assembly / metaphase chromosome alignment / mitotic spindle midzone assembly / cleavage furrow formation / midbody abscission / protein localization to kinetochore ...mitotic cytokinesis checkpoint signaling / negative regulation of cytokinesis / positive regulation of mitotic sister chromatid segregation / meiotic spindle midzone / meiotic spindle midzone assembly / metaphase chromosome alignment / mitotic spindle midzone assembly / cleavage furrow formation / midbody abscission / protein localization to kinetochore / chromosome passenger complex / histone H3S10 kinase activity / negative regulation of B cell apoptotic process / positive regulation of cytokinesis / spindle midzone / mitotic cytokinesis / chromosome, centromeric region / pericentric heterochromatin / spindle assembly / post-translational protein modification / mitotic spindle organization / regulation of cytokinesis / spindle microtubule / chromosome segregation / kinetochore / spindle / spindle pole / cellular response to UV / chromosome / midbody / microtubule / non-specific serine/threonine protein kinase / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / centrosome / protein kinase binding / chromatin / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / ATP binding / metal ion binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Inner centromere protein, ARK-binding domain / Chromosome passenger complex (CPC) protein INCENP N-terminal / Inner centromere protein, ARK binding region / Chromosome passenger complex (CPC) protein INCENP N terminal / Aurora kinase / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site ...Inner centromere protein, ARK-binding domain / Chromosome passenger complex (CPC) protein INCENP N-terminal / Inner centromere protein, ARK binding region / Chromosome passenger complex (CPC) protein INCENP N terminal / Aurora kinase / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-H1N / Inner centromere protein A / Aurora kinase B-A
類似検索 - 構成要素
生物種XENOPUS LAEVIS (アフリカツメガエル)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Sessa, F. / Mapelli, M. / Ciferri, C. / Tarricone, C. / Areces, L.B. / Schneider, T.R. / Stukenberg, P.T. / Musacchio, A.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2005
タイトル: Mechanism of Aurora B Activation by Incenp and Inhibition by Hesperadin
著者: Sessa, F. / Mapelli, M. / Ciferri, C. / Tarricone, C. / Areces, L.B. / Schneider, T.R. / Stukenberg, P.T. / Musacchio, A.
履歴
登録2004年12月15日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02005年5月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年5月14日Group: Database references / Derived calculations ...Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Other / Refinement description / Source and taxonomy / Structure summary / Version format compliance
改定 1.22015年5月20日Group: Structure summary
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: AURORA KINASE B-A
B: AURORA KINASE B-A
C: INNER CENTROMERE PROTEIN A
D: INNER CENTROMERE PROTEIN A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)78,1466
ポリマ－77,1134
非ポリマー1,0332
水6,900383
1
A: AURORA KINASE B-A
D: INNER CENTROMERE PROTEIN A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,0733
ポリマ－38,5572
非ポリマー5171
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3850 Å2
ΔGint-29.8 kcal/mol
Surface area15590 Å2
手法PISA
2
B: AURORA KINASE B-A
C: INNER CENTROMERE PROTEIN A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,0733
ポリマ－38,5572
非ポリマー5171
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4260 Å2
ΔGint-32.2 kcal/mol
Surface area15970 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)45.945, 67.044, 116.462
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 96.51, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 AURORA KINASE B-A / LOC398457 PROTEIN / AURORA-B / AURORA/IPL1-RELATED KINASE 2-A / AIRK2-A / XAIRK2-A / ...LOC398457 PROTEIN / AURORA-B / AURORA/IPL1-RELATED KINASE 2-A / AIRK2-A / XAIRK2-A / SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE 12-A / SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE AURORA-B-A / XAURORA-B


分子量: 33579.949 Da / 分子数: 2 / 断片: CATALYTIC DOMAIN, RESIDUES 78-361 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: PHOSPHORYLATED ON T248
由来: (組換発現) XENOPUS LAEVIS (アフリカツメガエル)
発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q6DE08, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: タンパク質・ペプチド INNER CENTROMERE PROTEIN A / INCENP / XL-INCENP / XINC / XINCENP / MITOTIC PHOSPHOPROTEIN 130


分子量: 4976.640 Da / 分子数: 2 / 断片: RESIDUES 798-840 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) XENOPUS LAEVIS (アフリカツメガエル)
発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: O13024
#3: 化合物 ChemComp-H1N / N-[2-OXO-3-((E)-PHENYL{[4-(PIPERIDIN-1-YLMETHYL)PHENYL]IMINO}METHYL)-2,6-DIHYDRO-1H-INDOL-5-YL]ETHANESULFONAMIDE / HESPERADIN


分子量: 516.654 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C29H32N4O3S
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 383 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE CHAINS A, B GLY 96 VAL
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 45 %
結晶化詳細: 0.1 M BIS TRIS PROPANE PH 6.6, 18% PEG3350

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データ収集

回折平均測定温度: 287 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-1 / 波長: 0.933
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.933 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→20 Å / Num. obs: 67250 / % possible obs: 96.9 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 5.4 % / Biso Wilson estimate: 19.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.01 / Net I/σ(I): 25
反射 シェル解像度: 1.8→1.86 Å / Rmerge(I) obs: 0.02 / Mean I/σ(I) obs: 2.9 / % possible all: 79

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1OL5

1ol5


解像度: 1.8→19.34 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high absF: 1263449.93 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.226 3270 5.1 %RANDOM
Rwork0.203 ---
obs0.203 64077 98.2 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 53.519 Å2 / ksol: 0.407683 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 30.7 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.48 Å20 Å2-1.39 Å2
2--6.78 Å20 Å2
3----7.27 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.23 Å0.2 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.15 Å0.09 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→19.34 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5179 0 74 383 5636
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.012
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.8
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.31
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.91 Å / Rfactor Rfree error: 0.012 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.283 519 5.3 %
Rwork0.224 9313 -
obs--90.6 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2TPO.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3WATER_REP.PARAMTPO.TOP
X-RAY DIFFRACTION4HESPERIDIN.PARAMHESPERIDIN.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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