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- PDB-2bfb: Reactivity modulation of human branched-chain alpha-ketoacid dehy... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2bfb
タイトルReactivity modulation of human branched-chain alpha-ketoacid dehydrogenase by an internal molecular switch
要素(2-OXOISOVALERATE DEHYDROGENASE ...) x 2
キーワードOXIDOREDUCTASE / MULTI-ENZYME COMPLEX / ACYLATION / OXIDATIVE DECARBOXYLATION / MAPLE SYRUP URINE DISEASE / THIAMINE DIPHOSPHATE / PHOSPHORYLATION
機能・相同性
機能・相同性情報


Loss-of-function mutations in BCKDHA or BCKDHB cause MSUD / 3-methyl-2-oxobutanoate dehydrogenase (2-methylpropanoyl-transferring) / branched-chain 2-oxo acid dehydrogenase activity / branched-chain alpha-ketoacid dehydrogenase complex / BCKDH synthesizes BCAA-CoA from KIC, KMVA, KIV / Loss-of-function mutations in DBT cause MSUD2 / Loss-of-function mutations in DLD cause MSUD3/DLDD / H139Hfs13* PPM1K causes a mild variant of MSUD / Branched-chain ketoacid dehydrogenase kinase deficiency / branched-chain amino acid catabolic process ...Loss-of-function mutations in BCKDHA or BCKDHB cause MSUD / 3-methyl-2-oxobutanoate dehydrogenase (2-methylpropanoyl-transferring) / branched-chain 2-oxo acid dehydrogenase activity / branched-chain alpha-ketoacid dehydrogenase complex / BCKDH synthesizes BCAA-CoA from KIC, KMVA, KIV / Loss-of-function mutations in DBT cause MSUD2 / Loss-of-function mutations in DLD cause MSUD3/DLDD / H139Hfs13* PPM1K causes a mild variant of MSUD / Branched-chain ketoacid dehydrogenase kinase deficiency / branched-chain amino acid catabolic process / Branched-chain amino acid catabolism / carboxy-lyase activity / response to glucocorticoid / response to cAMP / response to nutrient / lipid metabolic process / mitochondrial matrix / protein-containing complex binding / nucleolus / mitochondrion / nucleoplasm / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
: / Transketolase, C-terminal domain / Dehydrogenase, E1 component / Dehydrogenase E1 component / Transketolase, C-terminal domain / Rossmann fold - #920 / Transketolase-like, pyrimidine-binding domain / Transketolase, pyrimidine binding domain / Transketolase, pyrimidine binding domain / Transketolase C-terminal/Pyruvate-ferredoxin oxidoreductase domain II ...: / Transketolase, C-terminal domain / Dehydrogenase, E1 component / Dehydrogenase E1 component / Transketolase, C-terminal domain / Rossmann fold - #920 / Transketolase-like, pyrimidine-binding domain / Transketolase, pyrimidine binding domain / Transketolase, pyrimidine binding domain / Transketolase C-terminal/Pyruvate-ferredoxin oxidoreductase domain II / Thiamin diphosphate (ThDP)-binding fold, Pyr/PP domains / Thiamin diphosphate-binding fold / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / : / THIAMINE DIPHOSPHATE / 2-oxoisovalerate dehydrogenase subunit alpha, mitochondrial / 2-oxoisovalerate dehydrogenase subunit beta, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.77 Å
データ登録者Machius, M. / Wynn, R.M. / Chuang, J.L. / Tomchick, D.R. / Brautigam, C.A. / Chuang, D.T.
引用
ジャーナル: Structure / 年: 2006
タイトル: A Versatile Conformational Switch Regulates Reactivity in Human Branched-Chain Alpha-Ketoacid Dehydrogenase.
著者: Machius, M. / Wynn, R.M. / Chuang, J.L. / Tomchick, D.R. / Brautigam, C.A. / Chuang, D.T.
#1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2004
タイトル: Crosstalk between Cofactor Binding and the Phosphorylation Loop Conformation in the Bckd Machine
著者: Li, J. / Wynn, R.M. / Machius, M. / Chuang, J.L. / Karthikeyan, S. / Tomchick, D.R. / Chuang, D.T.
#2: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2003
タイトル: Roles of His291-Alpha and His146-Beta in the Reductive Acylation Reaction Catalyzed by Human Branched-Chain Alpha-Ketoacid Dehydrogenase: Refined Phosphorylation Loop Structure in the Active Site
著者: Wynn, R. / Machius, M. / Chuang, J. / Li, J. / Tomchick, D. / Chuang, D.
#3: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2001
タイトル: Roles of Active Site and Novel K+ Ion-Binding Site Residues in Human Mitochondrial Branched-Chain Alpha-Ketoacid Decarboxylase/Dehydrogenase
著者: Wynn, R.M. / Ho, R. / Chuang, J.L. / Chuang, D.T.
履歴
登録2004年12月6日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02006年2月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22019年3月6日Group: Data collection / Experimental preparation / Other
カテゴリ: exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status
Item: _exptl_crystal_grow.method / _pdbx_database_status.recvd_author_approval
改定 1.32019年5月8日Group: Data collection / Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow / Item: _exptl_crystal_grow.temp
改定 2.02021年8月4日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Non-polymer description / Other / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_database_status / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_entity_nonpoly.comp_id / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_nonpoly_scheme.mon_id / _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site_gen.auth_comp_id / _struct_site_gen.label_comp_id
改定 2.12023年12月13日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 2-OXOISOVALERATE DEHYDROGENASE ALPHA SUBUNIT
B: 2-OXOISOVALERATE DEHYDROGENASE BETA SUBUNIT
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)84,17310
ポリマ－83,3332
非ポリマー8408
水11,602644
1
A: 2-OXOISOVALERATE DEHYDROGENASE ALPHA SUBUNIT
B: 2-OXOISOVALERATE DEHYDROGENASE BETA SUBUNIT
ヘテロ分子

A: 2-OXOISOVALERATE DEHYDROGENASE ALPHA SUBUNIT
B: 2-OXOISOVALERATE DEHYDROGENASE BETA SUBUNIT
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)168,34620
ポリマ－166,6674
非ポリマー1,67916
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_555x-y,-y,-z+2/31
Buried area28440 Å2
ΔGint-213.9 kcal/mol
Surface area43080 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)145.781, 145.781, 69.372
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-2106-

HOH

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要素

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2-OXOISOVALERATE DEHYDROGENASE ... , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 2-OXOISOVALERATE DEHYDROGENASE ALPHA SUBUNIT / BRANCHED-CHAIN ALPHA-KETO ACID DEHYDROGENASE E1 COMPONENT ALPHA CHAIN / BCKDH E1-ALPHA / BCKDE1A


分子量: 45430.980 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 46-445 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PTRC-ALPHA-BETAHIS / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
株 (発現宿主): BL-21 CELLS WITH OVEREXPRESSING GROEL AND GROES
参照: UniProt: P12694, 3-methyl-2-oxobutanoate dehydrogenase (2-methylpropanoyl-transferring)
#2: タンパク質 2-OXOISOVALERATE DEHYDROGENASE BETA SUBUNIT / BRANCHED-CHAIN ALPHA-KETO ACID DEHYDROGENASE E1 COMPONENT BETA CHAIN / BCKDH E1-BETA


分子量: 37902.270 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 51-392 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PTRC-ALPHA-BETAHIS / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
株 (発現宿主): BL-21 CELLS WITH OVEREXPRESSING GROEL AND GROES
参照: UniProt: P21953, 3-methyl-2-oxobutanoate dehydrogenase (2-methylpropanoyl-transferring)

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非ポリマー , 7種, 652分子

#3: 化合物 ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
#4: 化合物 ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#5: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#6: 化合物 ChemComp-TPP / THIAMINE DIPHOSPHATE / チアミンピロりん酸


分子量: 425.314 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C12H19N4O7P2S
#7: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#8: 化合物 ChemComp-MRD / (4R)-2-METHYLPENTANE-2,4-DIOL / (4R)-2-メチル-2,4-ペンタンジオ-ル


分子量: 118.174 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O2 / コメント: 沈殿剤*YM
#9: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 644 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE CHAIN A, GLN 157 ALA

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.4 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 5.5
詳細: CRYSTALS WERE GROWN AT 22C VIA THE VAPOR DIFFUSION METHOD IN COMPLEX WITH A 40 AMINO ACID PEPTIDE DERIVED FROM THE SUBUNIT BINDING DOMAIN (SBD) OF THE E2 COMPONENT OF BRANCHED CHAIN ALPHA- ...詳細: CRYSTALS WERE GROWN AT 22C VIA THE VAPOR DIFFUSION METHOD IN COMPLEX WITH A 40 AMINO ACID PEPTIDE DERIVED FROM THE SUBUNIT BINDING DOMAIN (SBD) OF THE E2 COMPONENT OF BRANCHED CHAIN ALPHA-KETOACID DEHDROGENASE. THIS COMPLEX WAS FORMED BY MIXING N-TERMINALLY HIS6-TAGGED PROTEIN WITH C-TERMINALLY HIS6-TAGGED SBD IN 50 MM NA-HEPES, PH 7.5, 150 MM KCL, 20 MM DTT AND 5% (V/V) GLYCEROL AT A MOLAR RATIO OF 1:4. CRYSTALS OF THE COMPLEX (20 MG/ML) WERE OBTAINED BY MIXING 3 MICROLITERS OF PROTEIN WITH 3 MICROLITERS OF CRYSTALLIZATION SOLUTION (10% (V/V) POLYETHYLENE GLYCOL 4000, 10% (V/V) MPD AND 0.1M SODIUM CITRATE, PH 5.8) WITH 1 ML OF CRYSTALLIZATION SOLUTION IN THE RESERVOIR. MANGANESE IONS WERE USED INSTEAD OF MAGNESIUM REQUIRED FOR THE BINDING OF THIAMIN DIPHOSPHATE TO THE ENZYME. THE PRESENCE OF MANGANESE IONS IN THE CRYSTALS RESULTED IN IMPROVED X-RAY DIFFRACTION QUALITIES WITHOUT AFFECTING THE CATALYTIC PROPERTIES. CRYSTALS WERE CRYO-PROTECTED BY STEP-WISE TRANSFER INTO CRYO-BUFFER (CRYSTALLIZATION SOLUTION CONTAINING 5-10%(V/V) GLYCEROL).

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 1.00691
検出器タイプ: CUSTOM / 検出器: CCD / 日付: 2004年4月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.00691 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.77→26.77 Å / Num. obs: 82758 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 6.5 % / Biso Wilson estimate: 18.88 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 19.4
反射 シェル解像度: 1.77→1.8 Å / 冗長度: 4.4 % / Rmerge(I) obs: 0.74 / Mean I/σ(I) obs: 2 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0003精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1OLS

1ols


解像度: 1.77→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.971 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.953 / SU B: 3.543 / SU ML: 0.06 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.088 / ESU R Free: 0.093 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. DISORDERED REGIONS WERE MODELED STEREOCHEMICALLY. THE SUBUNIT BINDING DOMAIN (SBD) USED IN THE CRYSTALLIZATION PROCEDURE WAS NOT INCLUDED IN ...詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. DISORDERED REGIONS WERE MODELED STEREOCHEMICALLY. THE SUBUNIT BINDING DOMAIN (SBD) USED IN THE CRYSTALLIZATION PROCEDURE WAS NOT INCLUDED IN THE MODEL, ALTHOUGH ELECTRON DENSITY FOR IT WAS PRESENT. THE SBD BINDS NEAR A CRYSTALLOGRAPHIC TWO-FOLD AXIS, LEADING TO OVERLAPPED AND AVERAGED ELECTRON DENSITY. THE QUALITY OF THE ELECTRON DENSITY DID NOT ALLOW UNAMBIGUOUS TRACING OF THIS PEPTIDE.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.184 1455 1.8 %RANDOM
Rwork0.145 ---
obs0.145 81272 99.7 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 17.05 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.44 Å20.22 Å20 Å2
2--0.44 Å20 Å2
3----0.66 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.77→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5523 0 45 644 6212
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0190.0226035
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6721.9438232
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.7925766
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.24823.427286
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.1515996
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.6791546
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1310.2864
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.024783
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2170.23214
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3120.24269
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1510.2608
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1860.2223
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2070.251
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.9541.53696
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.65726010
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.91732373
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.6034.52222
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.77→1.81 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.27 104
Rwork0.219 5966
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.80690.2772-0.46680.781-0.27732.00050.0098-0.09830.10230.09470.09530.4203-0.0842-0.0697-0.1051-0.04190.00080.0297-0.00430.05110.04848.782-6.2232.02
20.66090.0211-0.05110.3969-0.23940.62040.00320.13040.0421-0.05830.04580.057-0.096-0.0585-0.0491-0.00260.0081-0.0106-0.03730.01-0.038765.22116.6295.969
31.4063-0.74080.01951.15750.02360.00180.02340.17430.1792-0.1463-0.068-0.1915-0.14560.23030.0446-0.0201-0.06460.02860.05180.0406-0.0012101.79318.5316.744
40.2810.02240.00570.3036-0.07440.51570.0181-0.04870.04720.0888-0.0178-0.0293-0.10780.0948-0.00030.0089-0.0234-0.0086-0.029-0.0151-0.036484.69912.48134.909
50.49120.0588-0.01230.7202-0.07830.67370.0066-0.0787-0.01560.1263-0.0383-0.1982-0.04930.26480.0318-0.0733-0.028-0.04770.06330.007-0.0308107.1093.78437.517
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A6 - 30
2X-RAY DIFFRACTION2A31 - 355
3X-RAY DIFFRACTION3A356 - 400
4X-RAY DIFFRACTION4B14 - 191
5X-RAY DIFFRACTION5B192 - 342

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
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