[日本語] English
万見
- PDB-2bf8: Crystal structure of SUMO modified ubiquitin conjugating enzyme E... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2bf8
タイトルCrystal structure of SUMO modified ubiquitin conjugating enzyme E2- 25K
要素
  • UBIQUITIN-CONJUGATING ENZYME E2-25 KDA
  • UBIQUITIN-LIKE PROTEIN SMT3C
キーワードLIGASE / LIGASE-COMPLEX / E2-25K / E2 UBIQUITIN CONJUGATING ENZYME / SUMO / SUMO-TARGET STRUCTURE / STRUCTURAL PROTEOMICS IN EUROPE / SPINE / STRUCTURAL GENOMICS
機能・相同性
機能・相同性情報


Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / protein localization to nuclear pore / negative regulation of transcription by transcription factor localization / SUMOylation of nuclear envelope proteins / SUMO is proteolytically processed / Negative regulation of activity of TFAP2 (AP-2) family transcription factors / negative regulation of delayed rectifier potassium channel activity / SUMO is conjugated to E1 (UBA2:SAE1) / negative regulation of potassium ion transmembrane transporter activity ...Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / protein localization to nuclear pore / negative regulation of transcription by transcription factor localization / SUMOylation of nuclear envelope proteins / SUMO is proteolytically processed / Negative regulation of activity of TFAP2 (AP-2) family transcription factors / negative regulation of delayed rectifier potassium channel activity / SUMO is conjugated to E1 (UBA2:SAE1) / negative regulation of potassium ion transmembrane transporter activity / PML body organization / SUMO is transferred from E1 to E2 (UBE2I, UBC9) / nuclear stress granule / small protein activating enzyme binding / negative regulation of action potential / SUMOylation of DNA methylation proteins / SUMOylation of immune response proteins / regulation of calcium ion transmembrane transport / XY body / SUMOylation of SUMOylation proteins / Maturation of nucleoprotein / SUMOylation of RNA binding proteins / regulation of cardiac muscle cell contraction / Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation / negative regulation of DNA binding / Maturation of nucleoprotein / E2 ubiquitin-conjugating enzyme / negative regulation of protein import into nucleus / SUMOylation of ubiquitinylation proteins / cellular response to cadmium ion / ubiquitin-specific protease binding / transcription factor binding / ubiquitin conjugating enzyme activity / roof of mouth development / ubiquitin-like protein ligase binding / SUMOylation of transcription factors / protein sumoylation / SUMOylation of DNA replication proteins / postsynaptic cytosol / potassium channel regulator activity / Regulation of IFNG signaling / nuclear pore / presynaptic cytosol / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / protein K48-linked ubiquitination / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / SUMOylation of transcription cofactors / SUMOylation of chromatin organization proteins / negative regulation of DNA-binding transcription factor activity / SUMOylation of intracellular receptors / positive regulation of protein-containing complex assembly / PKR-mediated signaling / PML body / Formation of Incision Complex in GG-NER / protein tag activity / protein polyubiquitination / ubiquitin-protein transferase activity / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / regulation of protein localization / cellular response to heat / nuclear membrane / protein stabilization / nuclear speck / nuclear body / DNA repair / negative regulation of DNA-templated transcription / ubiquitin protein ligase binding / nucleolus / glutamatergic synapse / enzyme binding / RNA binding / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Vertebrate ubiquitin-conjugating enzyme E2 K, UBA domain / Small ubiquitin-related modifier 1, Ubl domain / UBA/TS-N domain / Rad60/SUMO-like domain / Ubiquitin-2 like Rad60 SUMO-like / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin associated domain / Ubiquitin-associated domain / Ubiquitin-associated domain (UBA) profile. ...Vertebrate ubiquitin-conjugating enzyme E2 K, UBA domain / Small ubiquitin-related modifier 1, Ubl domain / UBA/TS-N domain / Rad60/SUMO-like domain / Ubiquitin-2 like Rad60 SUMO-like / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin associated domain / Ubiquitin-associated domain / Ubiquitin-associated domain (UBA) profile. / UBA-like superfamily / Ubiquitin-conjugating enzyme, active site / Ubiquitin-conjugating (UBC) active site signature. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 / Ubiquitin-conjugating enzyme / Ubiquitin-conjugating (UBC) core domain profile. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2, catalytic domain homologues / Ubiquitin-conjugating enzyme/RWD-like / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ubiquitin-conjugating enzyme E2 K / Small ubiquitin-related modifier 1
類似検索 - 構成要素
生物種BOS TAURUS (ウシ)
HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Pichler, A. / Knipscheer, P. / Oberhofer, E. / Van Dijk, W.J. / Korner, R. / Velgaard Olsen, J. / Jentsch, S. / Melchior, F. / Sixma, T.K.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2005
タイトル: Sumo Imodification of the Ubiquitin Conjugating Enzyme E2-25K
著者: Pichler, A. / Knipscheer, P. / Oberhofer, E. / Van Dijk, W.J. / Korner, R. / Velgaard Olsen, J. / Jentsch, S. / Melchior, F. / Sixma, T.K.
履歴
登録2004年12月6日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02005年2月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: UBIQUITIN-CONJUGATING ENZYME E2-25 KDA
B: UBIQUITIN-LIKE PROTEIN SMT3C


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,8172
ポリマ－26,8172
非ポリマー00
水1,49583
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)58.391, 58.391, 162.842
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

-
要素

#1: タンパク質 UBIQUITIN-CONJUGATING ENZYME E2-25 KDA / E2-25K / UBIQUITIN-PROTEIN LIGASE / UBIQUITIN CARRIER PROTEIN / E2(25K) / HUNTINGTIN INTERACTING ...E2-25K / UBIQUITIN-PROTEIN LIGASE / UBIQUITIN CARRIER PROTEIN / E2(25K) / HUNTINGTIN INTERACTING PROTEIN 2 / HIP-2


分子量: 17846.412 Da / 分子数: 1 / 断片: CONSERVED CORE DOMAIN, RESIDUES 1-154 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: COVALENT ISOPEPTIDE LINK BETWEEN E2-25K LYSINE 14 AND SUMO C-TERMINUS
由来: (組換発現) BOS TAURUS (ウシ) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P61085, ubiquitin-protein ligase
#2: タンパク質 UBIQUITIN-LIKE PROTEIN SMT3C / SUMO / UBIQUITIN-HOMOLOGY DOMAIN PROTEIN PIC1 / UBIQUITIN-LIKE PROTEIN UBL1 / UBIQUITIN-RELATED ...SUMO / UBIQUITIN-HOMOLOGY DOMAIN PROTEIN PIC1 / UBIQUITIN-LIKE PROTEIN UBL1 / UBIQUITIN-RELATED PROTEIN SUMO-1 / GAP MODIFYING PROTEIN 1 / GMP1 / SENTRIN


分子量: 8970.248 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 21-97 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: COVALENT ISOPEPTIDE LINK BETWEEN E2-25K LYSINE 14 AND SUMO C-TERMINUS
由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P63165
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 83 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細COVALENT ISOPEPTIDE BOND BETWEEN E2-25K LYSINE 14 AND SUMO C-TERMINUS

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 20

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.2 %
結晶化pH: 8.5
詳細: 100 MM TRIS PH 8.5 200 MM MAGNESIUM CHLORIDE 17% PEG 4000 10 % GLYCEROL

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.939
検出器タイプ: ADSC ADSC Q4R / 日付: 2003年9月7日 / 詳細: TOROIDAL MIRROR
放射モノクロメーター: DOUBLE CRYSTAL, SI(111), SI(311) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.939 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→50 Å / Num. obs: 13257 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 13.4 % / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 30.6
反射 シェル解像度: 2.3→2.42 Å / 冗長度: 13 % / Rmerge(I) obs: 0.53 / Mean I/σ(I) obs: 3.8 / % possible all: 99.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1FZY

1fzy


解像度: 2.3→55.05 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.949 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.91 / SU B: 17.029 / SU ML: 0.217 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.315 / ESU R Free: 0.258 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.279 651 4.9 %RANDOM
Rwork0.21 ---
obs0.213 12545 99.6 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 53.66 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.04 Å20 Å20 Å2
2---2.04 Å20 Å2
3---4.07 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→55.05 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1853 0 0 83 1936
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0180.0221905
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.021729
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.641.9482577
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.92734052
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.2765231
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.69725.05591
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.64415347
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.631510
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0950.2283
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.022095
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02360
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1980.2403
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.190.21782
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1830.2900
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0890.21064
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1650.291
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.0750.26
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2720.227
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.3190.26
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8131.51512
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.1731.5467
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.97921884
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.7553866
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.4964.5693
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.36 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.411 56 -
Rwork0.293 871 -
obs--98.51 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.5484-1.0822-1.95759.48252.94183.35540.0625-0.0756-0.09220.4331-0.1307-0.79760.3162-0.10590.0682-0.1357-0.10810.0391-0.2368-0.0434-0.296140.19517.78369.772
24.7404-4.0568-2.56669.49910.29818.47150.76841.07861.1827-0.7803-0.457-0.425-1.6759-0.7391-0.31140.36630.12060.0810.35770.30020.163817.99152.24774.211
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 155
2X-RAY DIFFRACTION2B20 - 97

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る